В чем содержится белок: Какие продукты содержат больше всего белка

Полярные и заряженные аминокислотные остатки (остаток после образования пептидной связи) с большей вероятностью будут обнаружены на поверхности растворимых белков, где они могут взаимодействовать с водой, и неполярные (например.g., боковые цепи аминокислот) с большей вероятностью будут обнаружены внутри, где они изолированы от воды. В мембранных белках неполярные и гидрофобные боковые цепи аминокислот связаны с гидрофобными хвостами фосфолипидов, в то время как полярные и заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют с полярными головными группами или с водным раствором. Однако бывают исключения. Иногда положительно и отрицательно заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют друг с другом внутри белка, а полярные или заряженные боковые цепи аминокислот, которые взаимодействуют с лигандом, могут быть обнаружены в кармане связывания лиганда.

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной). Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные аминокислоты.Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры анимокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи (рис. 2).

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением. Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Они известны как незаменимые аминокислоты, а у людей они включают изолейцин, лейцин и цистеин.Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для построения белков в организме, но не производятся организмом; Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Рис. 3. Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка.Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь (рис. 3).

Продукты, образованные такими связями, называются пептидами. По мере того, как к этой растущей цепи присоединяется больше аминокислот, полученная цепь называется полипептидом. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце.Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию. После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются.Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Эволюционное значение цитохрома c

Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он находится в клеточной органелле, митохондрии. Этот белок имеет простетическую группу гема, а центральный ион гема попеременно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона.Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотной последовательности цитохрома с среди различных видов; другими словами, эволюционное родство можно оценить путем измерения сходства или различий между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты.Для каждой молекулы цитохрома с от разных организмов, которая была секвенирована на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. Когда сравнивали последовательности человека и макаки-резуса, единственное обнаруженное различие заключалось в одной аминокислоте. В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Структура белка

Как обсуждалось ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в сайте, известном как активный сайт. Если этот активный сайт изменяется из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть неспособен связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны между собой дисульфидными связями. N-концевой аминокислотой A-цепи является глицин, а C-концевой аминокислотой — аспарагин (рис. 4). Последовательности аминокислот в цепях A и B уникальны для инсулина.

Рис. 4. Инсулин бычьей сыворотки — это белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длиной 21 аминокислота) и B (длиной 30 аминокислот).В каждой цепи первичная структура обозначена трехбуквенными сокращениями, которые представляют названия аминокислот в порядке их присутствия. Аминокислота цистеин (cys) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи A и B вместе, а третья помогает цепи A свернуться в правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности показаны разные размеры.

Уникальная последовательность каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на рисунке 5) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка.

Рис. 5. Бета-цепь гемоглобина имеет длину 147 остатков, однако единственная аминокислотная замена приводит к серповидно-клеточной анемии. В нормальном гемоглобине аминокислота в седьмом положении — глутамат. В серповидно-клеточном гемоглобине этот глутамат заменен валином.

В частности, аминокислота глутаминовая кислота заменена валином в цепи β . Примечательно, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот.Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток — что резко снижает продолжительность жизни — состоит в одной из 600 аминокислот. Что еще более примечательно, так это то, что эти 600 аминокислот кодируются тремя нуклеотидами каждая, а мутация вызвано одним изменением основания (точечной мутацией), 1 из 1800 оснований.

Рис. 6. В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с помощью светлопольной микроскопии, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска.(кредит: модификация работы Эда Усмана; данные шкалы от Мэтта Рассела)

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные красные кровяные тельца и принимают форму полумесяца или «серпа», что закупоривает артерии (рис. 6). Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

Вторичная структура

Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях приводит к вторичной структуре белка.Наиболее распространены листовые структуры α -спираль и β -гофрированные (рис. 7). Обе структуры представляют собой структуру α -спираль — спираль, форма которой удерживается водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

Рис. 7. α-Спираль и β-складчатый лист — это вторичные структуры белков, которые образуются из-за образования водородных связей между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α-спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать β-складчатый лист.

Каждый виток альфа-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из α -спиральной цепи. В листе с складками β «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи. Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки.Гофрированные сегменты выровнены параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи пептида. α -спиральные и β -складчатые листовые структуры обнаружены в большинстве глобулярных и волокнистых белков, и они играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура (рис. 8).Эта структура частично обусловлена ​​химическими взаимодействиями в полипептидной цепи. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, присутствующих в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка, тогда как гидрофильные группы R лежат снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.

Рис. 8. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

Четвертичная структура

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар.Инсулин начинается как отдельный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи. Шелк (волокнистый белок), однако, имеет складчатую листовую структуру β , которая является результатом водородных связей между различными цепями.

Четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный) показаны на Рисунке 9.

Рисунок 9.На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

Денатурация и сворачивание белков

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые удерживаются вместе за счет химических взаимодействий. Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности в так называемой денатурации.Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарение яйца. Белок альбумина в жидком яичном белке денатурируется при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируются при высоких температурах; например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, содержат белки, функционирующие при температурах, близких к температуре кипения.Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки как часть процесса пищеварения; однако пищеварительные ферменты желудка в этих условиях сохраняют свою активность.

Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Первоначально считалось, что сами белки несут ответственность за процесс сворачивания. Только недавно было обнаружено, что часто они получают помощь в процессе сворачивания от белков-помощников, известных как шапероны (или шаперонины), которые связываются с целевым белком во время процесса сворачивания.Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, составляющих полную структуру белка, и отделяются от белка, как только целевой белок сворачивается.

Функция белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки состоят из 20 одних и тех же аминокислот по-разному.

Вкратце: Белки

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью.Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот. Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру.Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Ответьте на вопросы ниже, чтобы увидеть, насколько хорошо вы понимаете темы, затронутые в предыдущем разделе.В этой короткой викторине , а не засчитываются в вашу оценку в классе, и вы можете пересдавать ее неограниченное количество раз.

Используйте этот тест, чтобы проверить свое понимание и решить, следует ли (1) изучить предыдущий раздел дальше или (2) перейти к следующему разделу.

Что такое белки и каковы их функции в организме?

Белки состоят из многих строительных блоков, известных как аминокислоты.Нашему организму нужен диетический белок, чтобы поставлять аминокислоты для роста и поддержания наших клеток и тканей. Наши диетические потребности в белке меняются на протяжении всей жизни. Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) рекомендует взрослым потреблять не менее 0,83 г белка на кг массы тела в день (например, 58 г в день для взрослого человека весом 70 кг). Белки растительного и животного происхождения различаются по качеству и усвояемости, но обычно это не вызывает беспокойства у большинства людей, если их общий белок соответствует их потребностям. Мы должны стремиться потреблять белок из различных источников, который приносит пользу как нашему здоровью, так и планетам.

Из чего состоят белки?

Белки состоят из множества различных аминокислот, связанных вместе. Существует двадцать различных строительных блоков из этих аминокислот, которые обычно встречаются в растениях и животных. Типичный белок состоит из 300 или более аминокислот, и конкретное количество и последовательность аминокислот уникальны для каждого белка. Подобно алфавиту, «буквы» аминокислот могут быть расположены миллионами различных способов для создания «слов» и целого белкового «языка».В зависимости от количества и последовательности аминокислот полученный белок будет принимать определенную форму. Эта форма очень важна, поскольку она будет определять функцию белка (например, мышц или ферментов). У каждого вида, включая человека, есть свои характерные белки.

Аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Как следует из названия, незаменимые аминокислоты не могут вырабатываться организмом и, следовательно, должны поступать из нашего рациона. Принимая во внимание, что незаменимые аминокислоты могут вырабатываться организмом и, следовательно, не должны поступать с пищей.

Таблица 1. Незаменимые и незаменимые аминокислоты.

* это условно незаменимые аминокислоты, что означает, что они необходимы только при определенных условиях (например,грамм. для новорожденных). ¹

Что белки делают для организма?

Наши тела состоят из тысяч различных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию. Они составляют структурные компоненты наших клеток и тканей, а также многие ферменты, гормоны и активные белки, секретируемые иммунными клетками (рис. 1).

Эти белки организма постоянно восстанавливаются и заменяются на протяжении всей нашей жизни. Этот процесс (известный как «синтез белка») требует постоянного поступления аминокислот.Хотя некоторые аминокислоты могут быть переработаны в результате распада старых белков организма, этот процесс несовершенен. Это означает, что мы должны потреблять диетический белок, чтобы удовлетворить потребности нашего организма в аминокислотах.

Поскольку белок необходим для роста клеток и тканей, адекватное потребление белка особенно важно в периоды быстрого роста или повышенной потребности, например, в детстве, подростковом возрасте, беременности и кормлении грудью. ¹

Рисунок 1. Функции белков в организме.

Какие продукты содержат большое количество белка?

Белок содержится как в растительной, так и в животной пище. На рисунке 2 показано содержание белка в типичной порции обычных продуктов животного и растительного происхождения. Для получения дополнительной информации о том, как оценить размер здоровых порций, см. Раздел Измерение размеров порций руками.

Рисунок 2. Продукты с высоким содержанием белка. ²

Есть ли разница между белками животного и растительного происхождения?

Как видно на Рисунке 2, продукты животного и растительного происхождения могут быть богатыми источниками белка.Но одинаковы ли они по качеству?

Качество протеина можно определить по-разному; однако все определения относятся к распределению и соотношению незаменимых и заменимых аминокислот, которые они содержат. В целом белки животного происхождения имеют более высокое качество, поскольку они содержат более высокие пропорции незаменимых аминокислот по сравнению с белками растительного происхождения.

Существует распространенное заблуждение, что в растительных белках полностью отсутствуют определенные незаменимые аминокислоты. Фактически, большинство растительных белков будут содержать все 20 аминокислот, но, как правило, имеют ограниченное количество определенных незаменимых аминокислот, известных как их ограничивающие аминокислоты.Это означает, что если небольшое количество растительных продуктов потребляется в качестве единственных источников белка, они вряд ли обеспечат достаточное количество незаменимых аминокислот для удовлетворения наших потребностей. Для людей, которые практически не потребляют продукты животного происхождения, таких как веганы или вегетарианцы, важно, чтобы они потребляли белок из источников с дополнительными ограничивающими аминокислотами. Например, потребление риса (с ограниченным содержанием лизина и тиамина, но с высоким содержанием метионина) и бобов (с ограниченным содержанием метионина, но с высоким содержанием лизина и тиамина) обеспечит дополнительные аминокислоты, которые могут помочь удовлетворить потребности в незаменимых аминокислотах.

Белки животного и растительного происхождения также различаются по своей биодоступности и усвояемости. Оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS) является рекомендуемым методом для определения перевариваемости диетического белка и выражается в значениях ниже или иногда даже выше 100. ³ DIAAS более 100 указывает на то, что белок имеет очень высокую усвояемость и качество и является хороший протеин, дополняющий те, которые обладают более низкими качествами. Белки животного происхождения, как правило, имеют более высокие баллы DIAAS по сравнению с белками растительного происхождения (таблица 2).Поскольку большинство людей потребляют белок из различных источников, качество и усвояемость белка обычно не вызывает беспокойства.

Таблица 2. DIAAS и качество различных типов протеина на 100 г пищи. ^{3, 4}

Сколько белка мы должны есть каждый день?

EFSA разработало диетические контрольные значения (DRV) для белка.DRV для белка на разных этапах жизни сведены в таблицу 3. Для среднего взрослого рекомендуется потреблять не менее 0,83 г белка на каждый килограмм массы тела в день. ¹ Другими словами, взрослый человек весом 70 кг должен стремиться съедать не менее 58 г белка в день. Это эквивалентно белку, содержащемуся примерно в 200 г куриной грудки или 240 г ореховой смеси.

В периоды роста, например в детстве, беременности и кормлении грудью, потребности в белке относительно высоки.Кроме того, в пожилом возрасте соотношение белков и энергии начинает увеличиваться. Это означает, что нам требуется такое же количество белка, но меньше энергии (или калорий) из-за снижения скорости метаболизма и более малоподвижного образа жизни. ¹

Таблица 3. Диетические контрольные значения для стадий жизни. ¹ BW: масса тела.

Сколько белка мы едим каждый день?

В целом европейцы потребляют достаточно белка, а дефицит белка в большинстве развитых стран встречается редко (диаграмма 3).Поскольку диета европейцев уже превышает требуемый уровень, EFSA не рекомендует увеличивать текущее потребление белка. ¹

Рисунок 3. Потребление белка в европейских странах. ¹

Каковы преимущества белка для здоровья?

Потребление достаточного количества белка для удовлетворения потребностей нашего организма важно для многих функций организма. Однако есть данные, позволяющие предположить, что в определенных ситуациях увеличение потребления белка выше требуемого уровня может принести дополнительную пользу для здоровья.

Было показано, что употребление в пищу продуктов, богатых белком, усиливает чувство сытости (также известное как сытость) больше, чем продукты с высоким содержанием жиров или углеводов. Краткосрочные исследования показали, что диета с высоким содержанием белка (например, 1,2–1,6 г / кг в день; 84–112 г в день для взрослого человека весом 70 кг) может помочь снизить общее потребление калорий и ускорить потерю веса. ⁵ Однако доказательства долгосрочного поддержания веса менее очевидны. ⁵ Как и все диеты, диета с высоким содержанием белка эффективна только в том случае, если ее придерживаются, что может быть затруднительно для некоторых людей, а низкая приверженность может частично объяснить ограниченную пользу, наблюдаемую при долгосрочном поддержании веса. ⁵

Саркопения — это заболевание, характеризующееся прогрессирующей потерей мышечной массы и физических функций, которое обычно ассоциируется у пожилых людей. Саркопения связана с повышенной слабостью, риском падений, функциональным снижением и даже ранней смертью. ⁶ Поскольку белок необходим для восстановления и поддержания мышечной массы, неудивительно, что низкое потребление белка связано с повышенным риском развития саркопении. ⁶ Точно так же увеличение потребления белка, а также увеличение физической активности может помочь сохранить мышечную массу и силу с возрастом, снижая риск саркопении и заболеваний скелета.

Белок уже давно ассоциируется со спортивной продуктивностью.Белок играет ключевую роль в восстановлении и укреплении мышечной ткани после тренировки. Хотя белок имеет решающее значение для наращивания мышечной массы, для получения максимальной пользы его следует рассматривать в контексте всей диеты, которая включает правильное количество углеводов, жиров, витаминов и минералов. Оптимальное потребление белка будет зависеть от типа (например, тренировки на выносливость или сопротивление), продолжительности и интенсивности упражнений, причем большее количество не всегда означает лучший результат. Потребление белка 1,4–2,0 г на кг массы тела в день (например,грамм. 98 — 140 г в день для взрослого человека весом 70 кг) считается достаточным для удовлетворения потребностей большинства людей, занимающихся физическими упражнениями. ⁷ Спортсмены должны стремиться к потреблению белка за счет сбалансированной диеты, при этом протеиновые добавки используются для людей, которым необходимо поддерживать высокий уровень белка, но ограничивать общее потребление калорий.

Что произойдет, если вы съедите слишком много белка?

Недостаточно доказательств для установления порога потребления белка, и EFSA заявило, что потребление белка в два раза превышает DRV (1.7 г / кг в день или 119 г в день для взрослого человека весом 70 кг) по-прежнему считается безопасным при нормальных условиях. ¹ Для людей с заболеванием почек избыток белка может быть проблемой, и этим людям следует проконсультироваться с зарегистрированным диетологом или терапевтом, прежде чем повышать уровень белка.

Существует распространенное заблуждение, что нельзя набрать вес, употребляя белок. Это неправда, так же, как углеводы и жиры, когда они потребляются во время избытка калорий, избыток белка может превращаться в жировые отложения, что приводит к увеличению веса.Когда дело доходит до поддержания веса, самое главное — сохранять энергетический баланс.

Белок необходим для хорошего здоровья, но некоторые продукты с высоким содержанием белка могут быть лучше для нашего здоровья, чем другие. В частности, потребление большого количества красного и обработанного мяса связано с повышенным риском некоторых видов рака. ⁸ Красное мясо является хорошим источником белка, а также многих других важных питательных веществ, таких как железо, витамин B ₁₂ и цинк, и его не обязательно полностью избегать, чтобы снизить риск.Всемирный фонд исследования рака рекомендует нам стараться потреблять не более трех порций (около 350-500 г вареной массы) красного мяса в неделю и очень мало обработанного мяса. ⁸

Выбор продуктов питания, который мы делаем, влияет не только на наше здоровье, но и на окружающую среду. В целом, белки животного происхождения, такие как говядина, молочные продукты и баранина, оказывают более сильное воздействие на окружающую среду (т. Е. Используют больше ресурсов и производят больше парниковых газов) по сравнению с растительными источниками, такими как соя, горох и чечевица (рисунок 4). ⁹ Хотя нет необходимости или рекомендуется полностью избегать продуктов животного происхождения, изменение рациона питания с включением большего количества источников белка растительного происхождения может принести пользу нашему здоровью и планете. ¹⁰ Устойчивое питание — это больше, чем просто выбор экологически чистых продуктов, богатых белком. Дополнительные советы о том, как вести более устойчивый образ жизни, см. В советах по правильному и рациональному питанию и советах по сокращению пищевых отходов.

Рисунок 4 . Содержание белка и выбросы парниковых газов (ПГ) в различных пищевых продуктах. ⁹

Заключение

Белок необходим для жизни; он поставляет незаменимые аминокислоты, необходимые для роста и поддержания наших клеток и тканей. Наша потребность в белке зависит от нашего жизненного цикла, и большинство европейцев потребляют достаточно, чтобы удовлетворить свои потребности. Поскольку большинство людей придерживаются разнообразной диеты, качество и усвояемость белков, которые они едят, не должны вызывать беспокойства, если общее количество белка удовлетворяет их ежедневные потребности. Поскольку мы едим продукты, а не питательные вещества, мы должны выбирать продукты, богатые белком, которые не только содержат незаменимые аминокислоты, но и поддерживают здоровую и устойчивую диету.

Список литературы

1. EFSA (2012). Европейское агентство по безопасности пищевых продуктов, Научное заключение о диетических референсных значениях белка. EFSA Journal 2012; 10 (2): 2557
2. База данных Великобритании по составу пищевых продуктов.
3. Консультация, F.E., 2011. Оценка качества диетического белка в питании человека. FAO Food Nutr. Пап, 92, стр. 1-66.
4. Phillips, S.M., 2017. Современные концепции и нерешенные вопросы в отношении диетических белков и добавок у взрослых.Границы питания, 4, с.13.
5. Лейди, Х.Дж., Клифтон, П.М., Аструп, А., Уичерли, Т.П., Вестертерп-Плантенга, М.С., Ласкомб-Марш, Н.Д., Вудс, С.С. и Маттес, Р.Д., 2015. Роль белка в потере и поддержании веса. Американский журнал клинического питания, 101 (6), стр.132
6. Cruz-Jentoft AJ, Sayer AA (2019). Саркопения. Ланцет. 393 (10191): 2636-2646.
7. Jager R., Kerksick, C.M., Campbell, B.I., Cribb, P.J., Wells, S.Д., Сквиат, Т.М., Пурпура, М., Зигенфус, Т.Н., Феррандо, А.А., Арент, С.М. и Смит-Райан, A.E., 2017. Позиция Международного общества спортивного питания: белок и упражнения. Журнал
8. Всемирный фонд исследований рака / Американский институт исследований рака. Постоянное обновление отчета экспертов проекта за 2018 год. Мясо, рыба и молочные продукты и риск рака.
9. Пур Дж., Немечек Т. (2018) Снижение воздействия пищевых продуктов на окружающую среду за счет производителей и потребителей.Science Vol. 360, Issue 6392, pp. 987-992
10. ФАО и ВОЗ. 2019. Устойчивое здоровое питание — Руководящие принципы. Рим

Что такое белок? | SkillsYouNeed

Подобно углеводам и жирам, белки являются макроэлементами и необходимы организму. Белки составляют большую часть тканей нашего тела, включая мышцы и органы, а также гормоны и иммунную систему. Поэтому белки необходимы организму. Когда мы едим, организм расщепляет белок, содержащийся в пище, на аминокислоты.Затем они могут быть повторно собраны в белки, которые необходимы организму.

Организм использует двадцать различных аминокислот для производства белков. Таких может быть одиннадцать. Остальные девять известны как «незаменимые аминокислоты», потому что их необходимо получать с пищей. Многие продукты содержат белок, но некоторые продукты содержат больше некоторых незаменимых аминокислот, чем другие. Поэтому обычно продукты необходимо комбинировать, чтобы организм получал все аминокислоты, в которых он нуждается ежедневно, — это одна из причин, по которой нам необходимо придерживаться разнообразной и сбалансированной диеты.

На этой странице подробно рассказывается о том, как мы используем и получаем белок, а также о том, какие продукты являются хорошими источниками.

---

Как мы используем белок

Белок — это строительный материал организма.

Все наши органы, включая кожу, состоят из белков, так же как и мышцы, волосы и ногти. Многие гормоны также являются белками, и иммунная система, пищеварительная система и кровь полагаются на белки для правильной работы.

Таким образом, белок необходим для развития и правильного функционирования организма.

Белок особенно важен для детей и подростков, потому что они нуждаются в белках для построения своего растущего тела и развития во взрослой жизни. Белок также важен для беременных женщин, у которых растет еще один человек (подробнее см. Нашу страницу Беременность и благополучие ).

Если мы не едим достаточно белка, наши тела начинают расщеплять мышцы — наименее важную часть тела — для производства белка, необходимого для жизненно важных органов. Наше тело хорошо хранит жиры и некоторые сахара, но не белки.Поэтому необходимо постоянно заменять белок, который использует наш организм. Продолжительные периоды недоедания — и особенно нехватки белка — могут привести к повреждению иммунной системы, сердца и дыхательной системы, а также к потере мышечной массы.

Однако, хотя это проблема развивающихся стран, это редко проблема в развитом мире, где большинство людей, вероятно, потребляют гораздо больше белка, чем им действительно нужно.

Изображение целиком

---

Белкам для работы нужно топливо, как горючее нужно автомобилю.Топливо обеспечивается углеводами и жирами в нашем рационе. Производство аминокислот в организме также зависит от других питательных веществ, особенно витаминов группы B и цинка. Поэтому очень важно придерживаться сбалансированной диеты, чтобы максимально использовать все содержащиеся в ней питательные вещества.

Для получения дополнительной информации см. Наши страницы «Что такое углеводы?», «Что такое жир?», «Витамины и минералы».

---

Сколько нам нужно белка?

Количество необходимого нам белка частично зависит от нашего возраста, веса и уровня активности.

Детям и подросткам, которые все еще растут и развиваются, требуется пропорционально больше белка в их рационе, чем взрослым. Людям, которые очень активны, может потребоваться немного больше белка, чем тем, кто ведет более малоподвижный образ жизни — поскольку белок необходим для наращивания и восстановления мышц и других тканей, тем, кто активно пытается нарастить мышцы, требуется немного больше.

СОВЕТ!

---

Чтобы приблизительно рассчитать, сколько белка вам нужно потреблять ежедневно, умножьте свой вес в килограммах на 0.8. Ответ — количество граммов белка, которое вы должны потреблять каждый день.

Следовательно, если вы весите 100 кг, вы должны потреблять около 80 граммов белка в день.

Многие люди, соблюдающие современные диеты, потребляют больше белка, чем необходимо. Простой способ подумать о потреблении белка — это подумать о богатых белком продуктах, составляющих четверть вашего рациона, еще четверть — углеводы, а другая половина — свежие фрукты и овощи.

Когда мы больше тренируемся, наш аппетит обычно увеличивается, поэтому мы едим больше.Тем не менее, правило «четверти протеина» по-прежнему работает как общее руководство, потому что потребление протеина будет пропорционально увеличиваться. Конечно, если вы занимаетесь чем-то, что способствует наращиванию мышечной массы, например, с тяжелыми весами в тренажерном зале, вам нужно есть больше белка. Вот почему бодибилдеры иногда используют добавки.

---

Выбор источников белка

Большинство продуктов питания и напитков содержат некоторое количество белка, но некоторые виды пищи богаче белком, чем другие, и особенно незаменимыми аминокислотами.

Белки животного происхождения содержат все незаменимые аминокислоты. Вегетарианцы и веганы могут получать то, что им нужно, из других источников, но им может потребоваться более разнообразная еда.

В следующий список включены продукты, содержащие больше всего белка. Однако важно знать, какие еще питательные вещества содержатся в вашем источнике белка, например, натрий (соль) или насыщенные жиры. Вы также можете подумать о влиянии вашего выбора продуктов питания на окружающую среду (см. Вставку).

Мясо

Большинство мяса и птицы являются хорошими источниками белка.

Поскольку мясо также может содержать много насыщенных жиров, нежирные куски мяса считаются лучше, поскольку они содержат меньше насыщенных жиров. Приготовление мяса также является важным фактором в обеспечении баланса между потреблением белка и жиров — например, жареные мясные продукты содержат белок, но более высокий уровень насыщенных жиров.

Подробнее о Жир — хорошо и плохо .

Кусок нежирного мяса (говядина, свинина, баранина или курица) размером с колоду игральных карт будет содержать примерно 20 граммов белка.

Рыба

Рыба также является хорошим источником белка.

Лосось, форель, скумбрия, сардины, сардина, сельдь, рыба, угорь и мальк относятся к жирной рыбе. Примерно 140 граммов жирной рыбы содержат 20 граммов белка.

Другая рыба, такая как треска, камбала и тунец, и морепродукты, такие как омары и крабы, также богаты белком, но обычно в несколько меньших количествах. Около 150 граммов этой рыбы содержат 20 граммов белка. Рыбные яйца (икра и икра) также являются хорошим источником белка.

Яйца

Одно большое яйцо содержит около 6 граммов белка.

Яйца — важный источник белка для вегетарианцев. Вареные яйца и яйца-пашот лучше жареных, поскольку в них меньше жира. Однако жареное яйцо — если его осторожно слить после приготовления — по-прежнему содержит мало жира. Яйца не впитывают жир, поэтому большинство из них можно легко удалить с поверхности перед едой.

См. Нашу страницу: Кулинарные жиры и масла , чтобы узнать, какие кулинарные жиры и масла наиболее полезны для использования — для жарки яиц и других целей.

Молочные продукты

Молочные продукты также являются важным источником белка.

Например, 200 мл (1 чашка) полуобезжиренного (2%) молока содержат около 8 граммов белка.

Белок поступает из самого молока, а не из жира в нем. В обезжиренном и полуобезжиренном молоке большая часть жира была удалена, и поэтому он содержит больше белка на мл, чем цельное молоко (и больше кальция).

Другие молочные продукты также являются хорошими источниками белка, в том числе сыры, йогурты, сырный картофель и сметана.Однако эти продукты также могут быть с высоким содержанием жира. Альтернативы с низким содержанием жира обычно содержат такое же, если не чуть больше, белка на грамм, чем полножирные версии, но могут содержать больше сахара.

Фасоль

Бобы — хороший источник растительных белков. Они необходимы веганам, но также являются важной частью всех хорошо сбалансированных диет.

Зрелые соевые бобы содержат почти 40% белка; соевые продукты, такие как соевое молоко и тофу, также являются хорошими источниками белка. Многие другие виды фасоли, включая черную фасоль, фасоль пегую, фасоль, масляную фасоль и чечевицу, являются важными источниками белка.Арахис (на самом деле это бобы, а не орехи) содержит почти 25% белка. Таким образом, арахисовое масло является хорошим источником растительного белка, хотя оно может содержать много жира и соли.

Вегетарианские и веганские альтернативы мясу, такие как Quorn, также содержат пропорционально высокий уровень белка.

Орехи и семечки

Многие орехи и семена содержат белок. Они также являются хорошим источником многих витаминов и минералов, необходимых нашему организму.

Миндаль, кешью, грецкие орехи и орехи пекан содержат относительно много белка, как и семена подсолнечника, тыквы и льна.

Другие источники белка

Мармит и другие спреды на основе дрожжевого экстракта содержат большое количество белка — около 25%.

Цельнозерновые продукты могут быть важным источником белка в некоторых диетах. Они также содержат большое количество сложных углеводов и клетчатки, в которых нуждается организм. Богатые белком цельные зерна включают цельнозерновые и пшеничные отруби, овес и овсяные отруби, ячмень и коричневый рис.

Некоторые овощи, особенно спаржа, брокколи, брюссельская капуста, цветная капуста и авокадо, являются хорошими источниками белка.

Дополнения

Наконец, доступны протеиновые добавки. Напитки, богатые белком, часто делают из сухого молока (сыворотки) и белков на основе сои.

Аминокислоты также доступны в форме таблеток, по отдельности или в виде комбинации двух или более незаменимых аминокислот. Их можно прописать людям, которые по какой-либо причине не могут синтезировать необходимые им аминокислоты из белка в своем рационе.

Воздействие белка на окружающую среду

Сельское хозяйство неизбежно вносит вклад в выбросы парниковых газов.Однако животноводство вносит больший вклад, чем выращивание сельскохозяйственных культур. Это означает, что разные источники белка по-разному влияют на окружающую среду. График ниже показывает это и особенно ясно показывает, что производство красного мяса (говядины и баранины) оказывает гораздо большее воздействие на окружающую среду, чем птица, и значительно больше, чем источники белка на основе овощей.

Источник: Институт мировых ресурсов, www.wri.org/proteinscorecard

Таким образом, переход на более растительные источники белка, по крайней мере, для некоторых приемов пищи каждую неделю, может быть более экологически безопасным.

Подробнее см. — Этическое потребление пищи .

---

Резюме

Белок — важная часть диеты, потому что он является важным строительным материалом для организма. Однако вам, вероятно, нужно есть меньше, чем вы думаете.

Белок доступен из широкого спектра продуктов, но не обязательно в равных количествах. Некоторые хорошие источники белка также содержат больше насыщенных жиров или соли, чем другие, и также могут иметь большее влияние на окружающую среду, а также стоить дороже.Поэтому рекомендуется есть белок из различных источников.

---

примеров белка в биологии и диете

Белок является основным компонентом живых клеток и состоит из углерода, водорода, кислорода, азота и одной или нескольких цепочек аминокислот. Три типа белков: волокнистые, глобулярные и мембранные.

Волокнистые белки

Волокнистые белки образуют мышечные волокна, сухожилия, соединительную ткань и кости.

Примеры волокнистых белков:

• Актин
• Arp2 / 3
• Коллаген
• Коронин
• Дистрфин
• Эластин
• F-спондин
• Фибронектин
• Кератин
• Миозикин 34
• Миозикин 34
• Spectrin
• Tau
• Titin
• Tropomyosin
• Tubulin

Globular Proteins

Глобулярные белки более растворимы в воде, чем другие классы белков, и у них есть несколько функций, включая транспортировку, катализирование и регулирование.

Вот примеры глобулярных белков:

• Альбумины
• Альфа-глобулин
• Бета-глобулин
• C1-ингибитор
• C3-конвертаза
• Кадгерин
• Карбоксипептидаза
• C-реактивный белок
• Эпендимин
VIII.
• Фактор XIII
• Фибрин
• Гамма-глобулин
• Гемоглобин
• IgA
• IgD
• IgE
• IgG
• IgM
• Интегрин
• Миоглобин
• NCAM
• Белок S
• Белок C
• Ингибитор Z-связанной протеазы
• Selectin
• Сывороточный альбумин
• Сывороточный компонент амилоида P
• Тромбин
• Фактор фон Виллебранда

Мембранные белки

Мембранные белки играют несколько ролей, включая передачу сигналов внутри клеток, позволяя клеткам передавать взаимодействовать, и транспо rting молекулы.

Примеры мембранных белков включают:

• CFTR
• C-myc
• Рецептор эстрогена
• FOXP2
• FOXP3
• Переносчик глюкозы
• Гликофорин D
Гистоны
• Гидролазы
9001 Мускарино-ацетиловый рецептор
• Никотиновый ацетилхолиновый рецептор
• Оксидоредуктазы
• P53
• Калиевый канал
• Родопсин
• Скрамблаз
• Трансферазы

High Protein Foods

Вот примеры продуктов с высоким содержанием белка с указанием количества граммов продукта на 100 граммов :

• Соевые бобы — 35.9 г
• Сыр — 30,9 г
• Оленина — 30,21
• Семена тыквы — 28,8 г
• Омар — 26,41
• Консервы из тунца — 26,3 г
• Тунец — 25,6 г
• Морской черт — 24 г
• Арахисовое масло с хрустящей корочкой — 24,9 г
• Тилапия — 24 г
• Куриная грудка без кожи — 23,5 г
• Семечки подсолнечника — 23,4 г
• Грубый апельсин — 22,64 г
• Грудка индейки без кожи — 22,3 г
• Филе лосося без кожи — 21,6 г
• Сардины — 21 .5 г
• Миндаль — 21,1 г
• Филе говядины — 20,9
• Стейк из баранины — 19,9 г
• Свиные отбивные — 19,3 г
• Мясо краба — 18,1 г
• Треска — 17,9 г
• Креветки — 17,0 г
• Пикша — 16,4 г
• Бекон — 15,9 г
• Кускус — 15,1 г
• Анчоусы — 14,5 г
• Сосиски из свинины — 13,9 г
• Яйца — 12,5 г
• Паста — 12,5 г
• Ягоды годжи — 12,3 г
• Творог — 12,2 г
• Тофу — 12.1 г
• Пицца Пепперони — 11,4 г
• Цельнозерновой хлеб — 11,0 г
• Овсяная каша — 11,0 г
• Печеные бобы — 9,5 г
• Хумус — 7,4 г
• Коричневый рис — 6,9 г
• Горох — 5,9 г
• Спагетти — 5,1 г
• Йогурт — 4,5 г
• Брокколи — 4,2 г
• Кокос — 3,33 г
• Цельное молоко — 3,3 г
• Спаржа — 2,9 г
• Шпинат — 2,8 г
• Картофель — 2,1 г
• Авокадо — 1,9 г
• Бананы — 1.2 г
• Апельсин — 1,1 г

Продукты с высоким содержанием белка, сортированные по типу

Фасоль

• Тофу (½ стакана) — 20 г
• Соевое молоко (1 стакан) — от 6 до 10 г
• Соевые бобы (½ стакана приготовленных) — 14 г
• Горох колотый (½ стакана приготовленного) — 8 г
• Другие бобы, такие как черная, пинто, чечевица (1/2 стакана) — от 7 до 10 г

Яйца и молочные продукты

• Яйцо (1 большое) — 6 г
• Творог (½ стакана) — 15 г
• Молоко (1 стакан) — 8 г
• Йогурт (1 стакан) — от 8 до 12 г
• Мягкие сыры, такие как бри, камамбер, моцарелла (1 унция) — 6 г
• Средние сыры, такие как чеддер и швейцарский (1 унция) — 7-8 г
• Твердые сыры, такие как пармезан (1 унция) — 10 г

Орехи и семена

• Миндаль (чашки) — 8 г
• Кешью (чашки) — 5 г
• Лен семена (стакана) — 8 г
• Арахисовое масло (2 столовые ложки) — 8 г
• Арахис (¼ стакана) — 9 г
• Пекан (стакана) — 2.5 г
• Семена тыквы (чашки) — 8 г
• Семечки (чашки) — 6 г

Говядина

• Котлета для гамбургера (4 унции) — 28 г
• Стейк (6 унций) — 42 г
• Прочие нарезки говядина (1 унция) — около 7 г

Цыпленок

• Куриная грудка (3,5 унции) — 30 г
• Куриное бедро -10 г
• Голень — 11 г
• Крылышко — 6 г
• Куриное мясо (4 унции приготовленное) — 35 г

Рыба

• Большинство разделов рыбы (3.5 унций) — около 22 г
• Тунец (6 унций) — 4 г

Свинина

• Свиная отбивная (средний размер) — 22 г
• Свиная вырезка или вырезка (4 унции) — 9 г
• Ветчина (3 унции) — 19 г
• свиной фарш (3 унции вареной) — 22 г
• Бекон, 1 ломтик — 3 г
• Бекон по-канадски (ломтик) — от 5 до 6 г

Итак, теперь вы видели множество различных примеров белков в разных продуктах и ​​веществах.

Структура и функции белков

Белки — очень важные молекулы, которые необходимы всем живым организмам.По сухому весу белки — самая крупная единица клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения. Всего существует семь типов белков.

Белки

• Белки — это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
• Происходит в цитоплазме, трансляция — это процесс, посредством которого синтезируются белки .
• Типичный белок состоит из единственного набора из аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
• Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок всего 20 аминокислот.
• Существует семь типов белков: антитела , сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки .

Синтез белков

Белки синтезируются в организме посредством процесса, который называется трансляция .Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК. Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот.Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

• Атом водорода (H)
• Карбоксильная группа (-COOH)
• Аминогруппа (-Nh3)
• «Вариабельная» группа

Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариации, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.

Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны между собой этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка

Структура белка может быть глобулярной или волокнистой в зависимости от его конкретной роли (каждый белок является специализированным). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Отдельная белковая молекула может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для маневрирования по кровеносным сосудам.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки.К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела

Антитела — это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных вторжений в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, — это их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.

Сократительные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами.Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы — фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются ферменты, присутствующие в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза — все они выполняют важные биологические функции.Амилаза слюны — это основной фермент слюны, который расщепляет крахмал на сахар.

Гормональные белки

Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин — гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки волокнистые и вязкие, что делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа, волосы, иглы, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Хранение белков

Запасные белки резервируют аминокислоты для организма, пока они не будут готовы к употреблению.Примеры запасных белков включают яичный альбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки — это белки-носители, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.

Что это и сколько нужно?

Диетический белок… это одна из самых важных тем, когда речь идет о вашем телосложении и улучшении его состояния.

Если вы когда-нибудь задумывались, что это такое, почему это так важно и сколько вам следует есть, прочтите эту статью.

Что такое белки?

Белки — это органические молекулы, состоящие из аминокислот — строительных блоков жизни. Эти аминокислоты соединяются химическими связями, а затем складываются по-разному, создавая трехмерные структуры, которые важны для функционирования нашего организма.

Схема белковых структур. Чтобы узнать больше о структуре белка, ознакомьтесь с лабораторным руководством по структуре белка Мэдисонского технического колледжа.

В организме есть две основные категории аминокислот. Во-первых, у нас есть незаменимые аминокислоты — те, которые организм не может производить, и поэтому мы должны потреблять их с пищей.

Некоторые аминокислоты являются условно незаменимыми, а это означает, что наш организм не всегда может производить столько, сколько нам нужно (например, когда мы в стрессе).

Далее, очевидно, у нас есть заменимые аминокислоты — те, которые организм обычно может производить сам.


Незаменимые аминокислоты	Условно незаменимые аминокислоты	Заменимые аминокислоты
Гистидин Изолейцин лейцин Лизин метионин фенилаланин Треонин Триптофан Валин	Аргинин Цистеин Глютамин Тирозин	Аланин Аспарагин Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Proline Серин

Более 150 000 сертифицированных специалистов в области здравоохранения и фитнеса

Сэкономьте до 30% на лучшей в отрасли образовательной программе по вопросам питания

Получите более глубокое понимание питания, авторитет для его обучения и способность превратить эти знания в успешную коучинговую практику.

Узнать больше

Почему важно получать достаточно белка?

Во время пищеварения организм расщепляет белок, который мы едим, на отдельные аминокислоты, которые составляют пула аминокислот в плазме. Этот пул является запасом аминокислот, которые циркулируют в крови.

Пул аминокислот в кровотоке легко обменивается с аминокислотами и белками в наших клетках, обеспечивает поступление аминокислот по мере необходимости и постоянно пополняется.(Думайте об этом как о буфете белка для клеток в Вегасе.)

Поскольку нашему телу необходимы белки и аминокислоты для производства важных молекул в нашем организме, таких как ферменты, гормоны, нейротрансмиттеры и антитела, без адекватного потребления белка наши тела вообще не могут нормально функционировать.

Белок помогает заменять изношенные клетки, переносит различные вещества по телу, способствует росту и восстановлению.

Потребление белка также может повысить уровень гормона глюкагона, а глюкагон может помочь контролировать жировые отложения. ¹ Глюкагон высвобождается при снижении уровня сахара в крови. Это заставляет печень расщеплять накопленный гликоген до глюкозы для организма.

Он также может помочь высвободить свободные жирные кислоты из жировой ткани — еще один способ получить топливо для клеток и заставить этот жир делать что-то полезное, вместо того, чтобы лениво висеть вокруг вашего живота!

Сколько белка вам нужно?

Сколько протеина вам нужно, зависит от нескольких факторов, но одним из самых важных является ваш уровень активности.

Основная рекомендация по потреблению белка — 0,8 грамма на килограмм (или около 0,36 грамма на фунт) массы тела у нетренированных, в целом здоровых взрослых людей. Например, человек весом 150 фунтов (68 кг) потребляет около 54 граммов в день.

Однако это количество предназначено только для предотвращения дефицита белка . Это не обязательно оптимальное значение , особенно для таких людей, как спортсмены, которые тренируются регулярно и усердно.

Для людей, занимающихся высокоинтенсивными тренировками, потребность в белке может возрасти примерно до 1.4–2,0 г / кг (или около 0,64–0,9 г / фунт) массы тела. ² Таким образом, нашему гипотетическому человеку весом 150 фунтов (68 кг) потребуется около 95–135 г белка в день.

Эти предполагаемые количества потребляемого белка — это то, что необходимо для синтеза основного белка (другими словами, создания новых белков из отдельных строительных блоков). Максимум, который нам нужно потреблять в течение дня для синтеза белка, вероятно, не превышает 1,4–2,0 г / кг.

Но подождите — это еще не все!

Помимо основ предотвращения дефицита и обеспечения базового уровня синтеза белка, нам может потребоваться еще больше белка в нашем рационе для оптимального функционирования, включая хорошую иммунную функцию, метаболизм, сытость, контроль веса и производительность. ³ Другими словами, нам нужно небольшое количество белка, чтобы выжить, но нам нужно гораздо больше, чтобы процветать.

Мы можем хранить только определенное количество белка за один раз. Как показано на приведенном ниже графике, запасы белка в организме колеблются в течение дня. Обратите внимание, что верхний предел никогда не увеличивается; количество белка в организме просто меняется вверх и вниз, когда мы едим или постимся.

Источник изображения: DJ Millward, Метаболические основы потребности в аминокислотах.

Вывод здесь заключается в том, что вы не можете просто съесть 16-фунтовый бифштекс (а-ля Гомер Симпсон, съевший «Филе Филе») один раз и покончить с этим.Организм нуждается в постоянном пополнении запасов протеина, а это означает, что вы должны потреблять умеренное количество протеина через регулярные промежутки времени — что просто является важным правилом точного питания.

Потребление большего количества белка может помочь поддерживать оптимальный состав тела (другими словами, помочь вам оставаться стройнее и мускулистее), а также укрепить иммунную систему, хорошие спортивные результаты и здоровый обмен веществ. Это может способствовать насыщению (то есть заставлять вас дольше чувствовать сытость) и, следовательно, помогает вам управлять массой тела.

Действительно, спортсмены, занимающиеся физическими упражнениями, такие как бодибилдеры, долгое время полагались на правило: 1 грамм белка на фунт веса тела — или 150 г в день для человека весом 150 фунтов.

За дополнительную плату

Когда вы едите белок, так же важно, как и его количество. После упражнений с отягощениями (RE), таких как силовые тренировки, организм синтезирует белки в течение 48 часов после тренировки. ⁴

Интересно, что во время и сразу после RE распад белка также увеличивается.Фактически, в течение короткого периода скорость поломки превышает скорость строительства.

Тело впадает в кратковременное истощение или катаболическое состояние. Однако потребление достаточного количества белка в период до и после тренировки может компенсировать катаболизм. (Более подробную информацию о сроках питания см. В руководстве Precision Nutrition.)

График ниже показывает, что по мере увеличения концентрации незаменимых аминокислот в крови (EAA) увеличивается и синтез белка.

Источник изображения: ABCBodybuilding.com

На приведенном ниже графике показано, как потребление аминокислот (и аминокислот + углеводов) после тренировки приводит к положительному балансу мышечного белка (другими словами, помогает мышцам восстанавливаться, что хорошо), в то время как потребление без питательных веществ может привести к отрицательный баланс мышечного белка.

Источник изображения: GSSI

Какой белок лучше? В общем, это ваш выбор — и растительный, и животный белок, похоже, одинаково хорошо работают для увеличения синтеза мышечного белка в результате физических упражнений. ⁵ Аминокислота лейцин, по-видимому, действует как главный стимул для синтеза белка; хорошие источники лейцина включают спирулину, соевый белок, яичный белок, молоко, рыбу, птицу и мясо.

Могу ли я съесть слишком много белка?

Если вы переедаете белком, этот дополнительный белок может превращаться в организме в сахар или жир. Однако белок не так легко и быстро превращается, как углеводы или жиры, потому что термический эффект (количество энергии, необходимое для переваривания, поглощения, транспортировки и хранения белка) намного выше, чем у углеводов и жиров.

В то время как 30% энергии белка идет на переваривание, всасывание и усвоение, только 8% энергии углеводов и 3% энергии жира делают то же самое.

Возможно, вы слышали утверждение, что высокое потребление белка вредит почкам. Это миф. У здоровых людей нормальное потребление белка практически не представляет риска для здоровья. Действительно, даже довольно высокое потребление белка — до 2,8 г / кг (1,2 г / фунт) — не ухудшает почечный статус и функцию почек у людей со здоровыми почками. ⁶ В частности, растительные белки кажутся особенно безопасными. ⁷

Резюме и рекомендации

• Для синтеза основного белка вам не нужно потреблять более 1,4–2,0 г / кг (около 0,64–0,9 г / фунт) белка в день.
• Тем не менее, потребление более высокого уровня белка (более 1 г на фунт массы тела) может помочь вам почувствовать удовлетворение после еды, а также поддержать здоровый состав тела и хорошую иммунную функцию.
• Вы должны потреблять немного белка до и после тренировки, чтобы обеспечить адекватное восстановление.

Список литературы

Щелкните здесь, чтобы просмотреть источники информации, упомянутые в этой статье.

Am Diet Assoc 2003; Миллуорд ди-джей 1999.

Американская диетическая ассоциация. Позиция Американской диетической ассоциации и диетологов Канады: вегетарианские диеты. J Am Diet Assoc 2003; 103: 748-765.

Энтони Т.Г., Макдэниел Б.Дж., Нолл П., Банпо П., Пол Г.Л., МакНурлан Массачусетс. J Nutr 2007; 137: 357-362.

Биоло G, Магги С.П., Уильямс Б.Д., Типтон К.Д., Вулф Р.Р.Am J Physiol 1995; 268: E514 – E520.

Blom WA, Lluch A, Stafleu A, Vinoy S, Holst JJ, Schaafsma G, Hendriks HF. Влияние завтрака с высоким содержанием белка на постпрандиальную реакцию грелина. Am J Clin Nutr 2006; 83: 211-220.

Boelens PG, Nijveldt RJ, Houdijk AP, Meijer S, van Leeuwen PS. Питание глутамина в катаболическом состоянии. J Nutr 2001; 131 (9 доп.): 2569S-2577S.

Brown EC, DiSilvestro RA, Babaknia A, Devor ST. Nutr J 2004; 3: 22-27.

Brown et al 2004; Энтони и др. 2007; Kalman et al 2007.

Драйер ХК, Фуджита С, Каденас Дж.Г., Чинкс Д.Л., Вольпи Е, Расмуссен ББ. J. Physiol 2006; 576: 613-624.

Dreyer et al 2006; Купман и др., 2006; Биоло и др., 1995; Филлипс и др., 1997; Нортон и др., 2006; MacDougall et al., 1995.

Flatt JP. Биохимия расхода энергии. В: Bray GA ed. Последние достижения в исследованиях ожирения. Лондон: Ньюман, 1978: 211–228.

Flatt JP 1978; Tappy L, 1996; Блом В.А. и др., 2006; Латнер Дж. Д., Шварц М., 1999.

.

Flatt JP 1978; Tappy L, 1996; Блом В.А. и др., 2006; Латнер Дж. Д., Лейман и др., 2003; Шварц М., 1999; Tangney CC и др. 2005; Кишино Ю. и Моригути С. 1992; Маркос А. и др. 2003.

Furst P & Stehle P. Какие основные элементы необходимы для определения потребности человека в аминокислотах? J Nutr 2004; 134 (6 доп.): 1558S-1565S.

Kalman D, Feldman S, Martinez M, Krieger DR, Tallon MJ. Влияние источника белка и силовых тренировок на состав тела и половые гормоны. JISSN 2007; 4: 4.

Кишино Ю. и Моригучи С.Факторы питания и клеточный иммунный ответ. Nutr Health 1992: 8; 133-141.

Купман Р., Зоренц А.Х., Грансье Р.Дж., Камерон-Смит Д., ван Лун Л.Дж. Am J Physiol Endocrinol Metab 2006; 290: 1245-1252.

Латнер Дж. Д. и Шварц М. Влияние обеда с высоким содержанием углеводов и белков или сбалансированного обеда на последующий прием пищи и оценку голода. Аппетит 1999; 33: 119–128.

Lemon PW & Nagle FJ. Влияние упражнений на метаболизм белков и аминокислот. Med Sci Sports Exerc 1981; 13: 141-149.

Lemon et al 1981; Тарнопольский и др., 1988; Тарнопольский и др., 1991.

Lemon PW, Тарнопольский MA, MacDougall JD, Atkinson SA. Потребность в белке и изменение мышечной массы / силы во время интенсивных тренировок у начинающих бодибилдеров. J Appl Physiol 1992; 73: 767–75.

MacDougall JD, Gibala MJ, Tarnopolsky MA, MacDonald JR, Interisano SA, Yarasheski KE. Может J Appl Physiol 1995; 20: 480-486.

Маркос А., Нова Э, Монтеро А. Изменения в иммунной системе обусловлены питанием.Eur J Clin Nutr 2003: 57 Приложение 1; S66-S69.

Миллуорд ди-джей. Оптимальное потребление белка в рационе человека. Proc Nutr Soc 1999; 58: 403-413.

Norton LE и Layman DK. J Nutr 2006; 136: 533S-537S.

Poortmans JR & Dellalieux O 2000.

Филлипс С.М., Типтон К.Д., Аарсланд А, Вольф С.Е., Вулф Р.Р. Am J Phisiol 1997; 273: E99 – E107.

Трость PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr 2000; 130: 1835S-1840S.

Ренни MJ и Типтон KD.Обмен белков и аминокислот во время и после тренировки и влияние питания. Анну Рев Нутр 2000; 20: 457-483.

Schwartz MW & Kahn SE. Инсулинорезистентность и ожирение. Природа 1999; 402: 860-861.

Soeters PB, van de Poll MC, van Gemert WG, Dejong CH. Адекватность аминокислот при патофизиологических состояниях. J Nutr 2004; 134 (6 доп.): 1575S-1582S.

Tangney CC, Gustashaw KA, Stefan TM, Sullivan C, Ventrelle J, Filipowski CA, Heffernan AD, Hankins J. Обзор: какой диетический план лучше всего подходит для ваших пациентов, стремящихся к снижению веса и устойчивому управлению весом? Dis Mon 2005: 51; 284-316.

Таппи Л. Термический эффект пищи и деятельность симпатической нервной системы человека. Репрод Нутр Дев 1996; 36: 391–397.

Тарнопольский М.А., Аткинсон С.А., Макдугалл Д.Д., Чесли А., Филлипс С., Шварц ХП. Оценка потребности в белке тренированных силовых атлетов. J. Appl Physiol 1992; 73: 1986-1995.

Tarnopolsky MA, Atkinson Sa, MacDougall JD, Senor BB, Lemon PW, Schwarcz H. Med Sci Sports Exerc 1991; 23: 326-333.

Тодд KS, Баттерфилд GE, Каллоуэй DH.Баланс азота у мужчин с адекватным и недостаточным потреблением энергии на трех уровнях работы. J. Nutr 1984; 114: 2107-2118.

Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND. Метаболизм глутатиона и его значение для здоровья. J Nutr 2004; 134: 489-492


.

Если вы тренер или хотите быть…

Научиться наставлять клиентов, пациентов, друзей или членов семьи с помощью здорового питания и изменения образа жизни с учетом их уникального тела, предпочтений и обстоятельств — это одновременно искусство и наука.

Если вы хотите узнать больше об обоих, обратите внимание на сертификат Precision Nutrition Level 1. Следующая группа скоро стартует.

.

No related posts.