Белки где содержатся: Карта сайта

09.09.1983 alexxlab 0 Comment

Содержание

Какие функции выполняет белок в организме человека – блог justfood

Роль белков для организма человека

Для начала следует пояснить: все живое во Вселенной состоит из протеина (он же – белок). Не просто так, пытаясь обнаружить признаки жизни где-то еще, кроме Земли, ученые в первую очередь ищут молекулы воды и белка. Именно белок в составе организмов свидетельствует о том, что они живые.

Одним словом, белки – это основа жизни. Проникая внутрь вместе с едой, он проходит длинный и удивительный процесс всевозможных преобразований: последовательное расщепление на полипептиды и олигопептиды, а уже в конце мы получаем давно знакомые нам аминокислоты.

Ещё недавно ученые знали о 150 видах аминокислот, но ежегодно их перечень растёт. Вариации столь неповторимы и разнообразны, что в нашем теле невозможно найти две идентичных молекулы.

Белки – основополагающий стройматериал для женского тела. Они сохраняют упругость и здоровье кожи, ногтей и волос. Вдобавок, белковый рацион помогает при создании желаемой фигуры: именно на их основе формируется мускулатура, а на стадии их переваривания происходит интенсивный расход калорий, что также способствует похудению. Однако полезные свойства этим не ограничиваются. Что же еще они умеют?

Защищают

Для свертывания крови задействованы специальные белки, имеющие названия фибриноген и тромбин. Благодаря им осуществляется защита кожи (дермы) и предотвращается кровопотеря при повреждениях капилляров и сосудов. Одновременно, они предоставляют нам защиту на химическом уровне, непосредственно принимая участие в генерировании важнейших нам антител.

Регулируют

Существует ряд белков, не представляющих собой энергетический источник и их нельзя назвать «строительным материалом». Они призваны выполнять регулирующую функцию во внутриклеточных процессах. В этом и заключается их основная задача.

Сигнализируют

Белок передает сигналы между тканями, внутренними органами и на клеточном уровне и сообщает о подступающей опасности. Яркая иллюстрация этому – инсулин, который оповещает печень и кишечник о том, что сейчас не требуется перерабатывать белки, поступившие внутрь, в глюкозу.

Помогают нам двигаться

Актин и миозин — эти белки при соединении образуют актомиозин – ключевой элемент сократительных мышц. Нельзя не упомянуть про ключевой компонент хрящей и сухожилий – белок коллаген, который славится своей сверхвысокой прочностью.

Участвуют в производстве потомства.

Гены и хромосомы – вы не поверите, но и это — белок, принимающий активное участие в создании новых форм жизни. А ведь для этого требуется колоссальное количество белка в сочетании с непрерывным притоком свободных аминокислот. В случае, если эти поступления нерегулярны, функция продолжения рода становится невозможной.

Способствуют выработке энергии

В ситуации голодания роль белков резко увеличивается. Их запас обеспечивает нас столь необходимой человеку энергией.

Строят

Белки – это первостепенный клеточный строительный материал. Большинство плотных тканей – мышечная, волосы, опорные – состоят именно из них. При образовании мембран клеток также всегда используются белки.

Продукты, с высоким белковым содержанием

Куриную грудку недаром называют главным блюдом в холодильнике спортсмена. В одной порции содержится примерно 200 ккал, 40 г белка и всего лишь 2 г жира. К её неоспоримым достоинствам можно отнести быстрое время приготовления и универсальность: на основе куриной грудки можно приготовить множество интересных блюд и закусок.

Еще один продукт, насыщенный белком – это обычное яйцо. Употреблять его без желтка нет смысла: именно желток даёт возможность белку хорошо и быстро усваиваться. Всегда держите в холодильнике упаковку яиц на случай, если нет времени готовить, а безвредный и сытный перекус желателен.

Лосось – тот самый случай, когда вкусное сочетается с полезным. В филе лосося в среднем присутствует примерно 370 ккал, 40 грамм белка и 28 – жиров. Ну и, конечно, огромное количество необходимых кислот Омега-3.

Признаки нехватка белка

В первую очередь их поможет установить врач: анализ крови расскажет, какой из показателей выбивается из нормы и нуждается в коррекции. Так, о нехватке могут сигнализировать заниженные показатели гемоглобина: нарушается транспортная функция этого вещества, происходит кислородное голодание, может развиться анемия. Кроме того, вычислить недостаток можно и по косвенным критериям: состоянию ногтей, зубов и волосяного покрова. Если оно сильно испортилось в последнее время, есть смысл сдать анализы и произвести над этим работу.

Если хотите готовый рацион питания, наши специалисты по правильному питанию подготовят для вас готовую сбалансированную еду и доставят в любую точку Москвы.

Чем полезны бобовые продукты и что это такое? Почему среди фасоли, горошка и чечевицы оказались орехи?

В здоровом рационе должны быть белки, углеводы, минералы и витамины – все это есть в бобовых продуктах. Чем они еще полезны?

Что такое бобовые продукты

Бобовые – это общее название растений из семейства бобовых. В зависимости от вида они различаются по форме, вкусу и свойствам – всего их более 18 000 тысяч, но только часть из них считается съедобной. В их числе плодовые бобовые – стручки и то, что находится внутри них, то есть плоды или семена.

Польза и противопоказания

в бобовых содержится много питательных веществ – белок, железо, клетчатка, цинк, фолиевая кислота, калий, кальций, фосфор, магний, витамины группы B;

исследования показывают, что 1/2 стакана бобовых восполнит 24% от суточной нормы фолиевой кислоты, 15% от нормы белка и 20% от клетчатки;в бобовых много лизина – незаменимая аминокислота, которую организм не может производить в одиночку;
антиоксиданты в составе бобовых, а именно полифенолы, ускоряют выведение токсинов и помогают организму бороться даже с серьезными заболеваниями – рак в их числе тоже есть;
бобовые состоят на 80% из сложных углеводов – а они помогают избежать «скачков» уровня сахара в крови, а вместе с тем и диабета 2 типа;
в бобовых мало насыщенных жиров – риск повышения холестерина в этом случае минимальный. Некоторые бобовые (соевые, чечевица, фасоль и нут) еще содержат сапонины и фитостеролы – они снижают уровень «плохого» холестерина и риск развития сердечно-сосудистых заболеваний на 10%. Как? Первые соединяются с холестерином и выводят их из организма, вторые же, наоборот, конкурируют с ним за одни и те же ферменты, которые помогают им всасываться.

В некоторых случаях бобовые продукты могут навредить – вот несколько противопоказаний.

Заболевания ЖКТ (гастрит, панкреатит) – в составе бобовых часто есть углеводы FODMAP – ферментируемые олиго-, ди-, моносахариды и полиолы. Эти вещества организм переваривает с трудом, особенно это касается людей с заболеваниями ЖКТ. Бобовые им не навредят только в том случае, если совсем убрать их из рациона или оставить малую часть – но и в этом случае есть риск спровоцировать обострение.

Для тех, кто болеет подагрой – здесь есть своя диета, и бобовые в ней запрещены. Дело в том, что при таком заболевании нарушен обмен веществ, а мочевая кислота (шлак) в составе бобовых этот процесс сильно усложняет и поражает суставы.

В случае аллергии на арахис и сою бобовых тоже следует избегать – причиной реакции становятся аллергены в их составе (профилин, глицинин, вицилин).

Какие продукты относятся к бобовым?

Бобы: фасоль адзуки, черная фасоль, соя, фасоль анасази, фава, гарбанзо (нут), лимская фасоль.

Горох: горох, зеленый, снежный и черноглазый горох.

Орехи: арахис, соевые орехи, кэроб – да, на самом деле это бобы.

Орехи – очень полезные. Содержат витамины и жиры, делают спортсменов выносливыми и помогают восстанавливать мышцы

У всех бобовых разный состав (питательные вещества, КБЖУ) – вот несколько примеров:

1. Лимская фасоль – содержит фолиевую кислоту, железо, калий, магний, марганец, витамины С, Е и К. В ней много белка и клетчатки, но при этом мало калорий и жира.

Одна чашка (180 г) вареной лимской фасоли содержит:

Калории: 189
Белок: 12 г (24% от суточной нормы – здесь и далее)
Углеводы: 35 г (12%)
Волокно: 8,6 г (35%)
Сахар: 2,5 г (5%)
Жир: 0,5 г (1%)
Натрий: 52,2 мг (2%)

2. Зеленый горошек – сытный, но при этом с низким гликемическим индексом (ГИ) – уровень сахара в этом случае сильно не меняется, а диабетикам это особенно важно.

Одна чашка (160 г) вареного зеленого горошка содержит:

Калории: 134
Белок: 8,6 г (17%)
Углеводы: 25 г (8%)
Волокно: 8,8 г (35%)
Сахар: 9,5 г (19%)
Жир: 0,5 г (1%)
Натрий: 239 мг (10%)

3. Эдамаме – это незрелые соевые бобы без глютена и холестерина. В них мало калорий, много белка, клетчатки, железа и кальция. Соевый белок и соевые изофлавоны в составе эдамаме снижают уровень «плохого» холестерина в крови. По сравнению с другими бобовыми продуктами готовить эдамаме просто – варить их нужно всего 2-3 минуты.

Одна чашка (172 г) вареного эдамаме содержит:

Калории: 296
Белок: 31,3 г (63%)
Углеводы: 14,4 г (5%)
Клетчатка: 10,3 г (41%)
Сахар: 5,2 г (10%)
Жир: 15,4 г (24%)
Натрий: 1,7 мг (0%)

4. Черная фасоль – отличный источник клетчатки, калия, фолиевой кислоты и белка. Комбинировать черную фасоль лучше всего с продуктами с витамином С (цитрусовые, помидоры, брокколи) – минералы в этом случае усваиваются лучше.

Одна чашка (172 г) вареной черной фасоли содержит:

Калории: 227
Белок: 15,2 г (30%)
Углеводы: 40,8 г (14%)
Клетчатка: 15 г (60%)
Сахар: 0,6 г (1%)
Жир: 0,9 г (1%)
Натрий: 1,7 мг (0%)

5. Фасоль фава – из всех бобовых культур она самая низкокалорийная, не содержит насыщенных жиров и холестерина. В такой фасоли много тиамина, витаминов К и В6, магния, меди, селена, цинка и калия. Фолиевая кислота в ее составе еще ускоряет обмен веществ и участвует в создании кровяных телец.

Одна чашка (170 г) вареной фасоли фава содержит:

Калории: 187
Белок: 5,2 г (10%)
Углеводы: 33,4 г (11%)
Клетчатка: 9,2 г (37%)
Сахар: 3,1 г (6%)
Жир: 0,7 г (1%)
Натрий: 409,7 мг (17%)

Какие блюда можно готовить из бобовых продуктов?

Супы, горячие блюда, закуски, соусы, салаты – все это можно приготовить из бобовых. Вот несколько блюд с их основным ингредиентом: хумус – нут, дал – тушеная чечевица, гороховый суп – сплит-горох, буррито – бобы пинто, бобовые бургеры – черная фасоль, чили – бобы пинто и красная фасоль.

Для чего лучше подходят бобовые – похудение, набор мышечной массы, полезное питание?

В целом, большое количество клетчатки в составе бобовых улучшает пищеварение и очищает кишечник, но здесь нужно знать меру – ее избыток приведет к газообразованию, диарее и дефициту жирорастворимых витаминов A, D, E.

А вот сложные углеводы в составе бобовых «спасут» от переедания – они «медленно» работают, то есть чувство насыщения сохраняется дольше. Простые углеводы, для сравнения, моментально повышают уровень сахара, то есть дают резкий толчок энергии – и, если ее не израсходовать, она отложится в жировых тканях.

Белки состоят из аминокислот и в отличие от углеводов идут на хранение в мышцы. Но набрать мышечную массу только с помощью бобовых, то есть растительных белков, будет сложно – в их составе полного состава аминокислот не найти (исключение – соя). Поэтому бобовые важно комбинировать со злаками и с источниками животного белка (мясо, творог, яйцо).

Как получить максимальную пользу от бобовых – несколько советов

в бобовых есть антинутриенты – вещества, которые препятствуют всасыванию некоторых питательных веществ – кальция, железа, фосфора и цинка. В их числе лектины, фитаты, танины. «Побочка» от них не самая приятная – газообразование, вздутие – этого можно избежать, но тогда бобовые нужно замачивать на 8-12 часов;
если варить и замачивать времени нет, можно купить готовые бобовые продукты – свежие или консервированные. Их нужно будет только промыть;
на бобовые лучше сильно не налегать – чтобы восполнить все необходимые ценные вещества, хватит ½ стакана. Избыток клетчатки в составе бобовых приведет к проблемам ЖКТ;
хранить бобовые идеально в контейнерах, подальше от солнечного света – в прохладном и сухом месте.

Что в итоге – бобовые продукты полезные?

Бобовые идеально добавлять в блюда, отдельно их тоже можно есть, но здесь главное – не злоупотреблять. С одной стороны, бобовые предупреждают развитие диабета, сердечно-сосудистых заболеваний и рака. С другой, у бобовых продуктов есть побочные эффекты и противопоказания. Среди них проблемы с ЖКТ, подагра, аллергия. Но, в целом, в бобовых много ценных веществ, минералов и витаминов – они очищают кишечник, выводят токсины, держат иммунитет в тонусе и снижают аппетит.

Источник: sports.ru

450106, г.Уфа, ул. Ст. Кувыкина, 96. e-mail: [email protected]

Белок (часть 1)
⠀ Белки являются основным строительным материалом для организма, для работы мышц и иммунной системы. Белки входят в состав всех клеток организма человека и участвуют во всех этапах обмена веществ.
⠀Белки бывают животного и растительного происхождения. В пищеварительном тракте белки при помощи ферментов расщепляются на аминокислоты, из которых потом организм строит «собственные» белки. Основных аминокислот двадцать две. Причем девять из них организм не может вырабатывать самостоятельно и получает их только с пищей.
⠀
⠀1 грамм белка обеспечивает организму 4 ккал.
⠀Усвояемость животных и растительных белков различна:
– так на 98% усваиваются белки, содержащиеся в яйцах и молочных продуктах,
– на 90% — белки рыбы,
– на 70% — белки мяса и птицы,
– на 50% — белки зерновых,
– на 45% — белки бобовых и овощей.
Из-за низкой усвояемости растительных белков и отсутствия в них незаменимых аминокислот, люди, которые полностью отказываются от белков животного происхождения (мяса, рыбы, яиц, молочных продуктов), испытывают недостаток полноценных белков. ⠀Суточная норма потребления белка должна составлять для взрослого человека 1 грамм на 1 килограмм веса. Причем от 70 до 80% должны составлять белки животного происхождения.
Необходимо помнить о функции белков в организме, а они очень важны! В первую очередь это:
– защитная функция– в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений;
– структурная (строительная) – коллаген придает упругость соединительной ткани;
– каталитическая– ферменты, они обладают специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций, например пепсин, расщепляет белки в процессе пищеварения. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками;
– транспортная – гемоглобин переносит кислород и транспортирует его ко всем тканям и органам;
– регуляторная – инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, гормон роста усиливает рост организма.
⠀⠀Присутствуют ли в вашем рационе белки, какие? Делитесь в комментариях.

Главный врач Николаева И.Е.

Заместитель главного врача по мед.части Ермолаев Е.Н.

Заместитель главного врача по ОМР Камалова В.Р.

Лучшие источники белка при похудении: 13 растительных продуктов

Мясо, рыба, яйца и молочные продукты — это классические источники белка, которые с легкостью покрывают нужды организма в аминокислотах. И если вы употребляете пищу животного происхождения ежедневно, вероятно, все в порядке. Но что делать, если их нужно заменить?

Прямо здесь перечень высокобелковых продуктов, которые разнообразят ваш рацион и пополнят запас аминокислот, даже если вы относитесь к вегетарианцам.

Сывороточный протеин

Протеин нужен на тот случай, когда нет времени на готовку. Но здесь содержание белка зависит от производителя. В среднем на порцию может быть 20-50 грамм.

Протеин — это быстрый способ по восполнению всех необходимых аминокислот. Кроме того, он очень легко усваивается в кишечнике по сравнению с другими вариантами.

Существует три основных типа сывороточного протеина:

концентрат (WPC) — самый приятный вкус, больше углеводов и жиров, белок от 30 до 80%;
изолят (WPI) — меньше лактозы, поэтому подходит для людей с непереносимостью, белка около 90%;
гидролизат (WPH) — самая высокая скорость усвоения, также подходит для людей с непереносимостью, 90%.

Концентрат — самый распространенный и доступный вид протеина.

Сейтан

Или пшеничное мясо. Его готовят из пшеничного белка (глютена), но по внешнему виду и текстуре он напоминает обычное мясо, за что его так и назвали.

В чистом виде вы можете найти его в супермаркетах. А попробовать блюда с ним получится в любых вегетарианских и веганских заведениях; из сейтана делают сосиски, стейки, бургеры и многое другое.

В 100 граммах сокрыта почти половина суточной нормы протеина для взрослого человека. Поэтому это самый высокобелковый растительный продукт в нашем рейтинге.

Креветки

Как и в холодноводной атлантической рыбе, в креветках также содержатся жирные кислоты Омега-3, а еще есть селен и витамин В12. Но примечательно то, что порция креветок на 85 г содержит 20 грамм белка.

Чечевица

Если чечевицу приготовить в стакане, то такая порция будет в себе содержать около 18 грамм белка. Еще она будет полезна людям с низким гемоглобином, так как в ней много железа.

А варьировать блюда с ней вы можете как угодно. Чечевица тем и хороша, что из нее можно сделать крем-суп, добавить в салат или так и оставить в виде гарнира, например, приготовить карри с овощами.

Фасоль и нут

В этих бобовых около 15 грамм белка на чашку 240 мл. А также это сложные углеводы, клетчатка, железо, фолиевая кислота, фосфор, калий, марганец и ряд других полезных растительных соединений.

Овсянка

То, что будет полезно не только на завтрак, но и на ужин. Одна чашка овса содержит 11 грамм белка, клетчатку, магний, марганец, тиамин (витамин B1) и ряд других питательных веществ.

Тыквенные семечки

Стоит признать, что тыквенные семечки — еще более полезный продукт, чем сама тыква.

В них собраны железо, магний, антиоксиданты и самое главное — высокое содержание цинка. Этот минерал благотворно влияет на самочувствие человека, его настроение и даже внешний вид. От цинка зависит красота кожи, крепость ногтей и здоровье волос. Еще они положительно влияют на работу желудочно-кишечного тракта, поэтому их часто можно встретить в рекомендациях диетологов.

А на 28 грамм придется примерно 9 грамм белка, что достаточно высокий показатель для семян.

Киноа и амарант

Эти злаковые являются настоящим кладезем витаминов и, конечно же, щедрыми источниками растительного протеина. В них одинаково 8-9 грамм белка на готовую чашку 240 мл.

Амарант отличается от других круп не только непривычным названием, но и приятным ореховым ароматом и привкусом. С амарантом можно смело экспериментировать на кухне, приправляя им салаты и даже заваривая его как чай!

Киноа — прекрасный и вкусный гарнир и к мясу, и к овощному рагу. Самое главное, в киноа есть все незаменимые аминокислоты и большое количество клетчатки.

Хлеб Иезекииля

Хлеб Иезекииля готовят из проросших цельнозерновых и бобовых культур, таких как пшеница, просо, ячмень и полба. Еще его готовят из сои и чечевицы.

Попробуйте к завтраку. В двух ломтиках такого хлеба примерно 8 грамм белка.

Спирулина

Эта популярная добавка из сине-зеленых водорослей даст вам 8 грамм полноценного белка на 30 мл. А еще ее из нее можно делать маски для кожи лица.

Соя и соевые продукты (соевое молоко, тофу, темпе и эдамаме)

Это достойные варианты на случай, если нужна замена молочным продуктам.
В одной чашке растительного молока — 7 грамм белка, а еще это отличный источник кальция, витамина D и витамина B12.

Тофу, темпе и эдамаме включают 10-19 грамм соевого протеина на 100 грамм.

Тофу готовят так же, как и обычный сыр, только из соевого молока. А универсальность соевого сыра позволяет готовить его с чем угодно.

Темпе делается из цельных, соевых бобов, которые прошли ферментированную обработку. Ферментация наделяет темпе пробиотиками, которые полезны для нашего желудочно-кишечного тракта. Найти такой продукт можно только в небольших специальных магазинах для вегетарианцев.

Эдамаме — зеленые бобы, которые можно найти в магазинах прямиком в стручках или в замороженном виде. Их едят как закуску или добавляют в гарниры и салаты.

Арахис и арахисовое масло

Почему бы не попробовать на завтрак? В одном среднем тосте с арахисовым маслом вы получите 7 грамм белка. Но помните, все что связано с арахисом, достаточно калорийно и очень сытно, поэтому не подойдет активно худеющим людям и аллергикам (арахис — это аллерген). Зато послужит прекрасным вариантом перекуса для действующих спортсменов, которым нужно восполнять энергию, и для деток, которые активно растут и много двигаются.

Семена чиа

В таких зернышках 6 грамм белка и 13 грамм клетчатки на 35 грамм продукта. Это кладезь железа, кальция, селена, магния, Омега-3 и антиоксидантов.

Чиа — универсальные семена, но не только из-за мягкого вкуса. Они впитывают воду и становятся гелеобразной консистенции, поэтому из них получается прекрасное дополнение ко множеству блюд — от смузи до выпечки и пудингов.

Но большая польза сокрыта в виде муки чиа, потому что семечки могут недостаточно полноценно перевариваться. Если добавляете чиа в смузи или делаете из них пудинг — почаще взбивайте смесь блендером.

Вы можете быть уверены, что за счет растительных источников тоже есть возможность получать все необходимые аминокислоты. Для этого нужно лишь комбинировать продукты между собой, например крупы с бобовыми.

В каких продуктах содержится белок?

В каких продуктах содержится белок?

А в каких же продуктах он содержится и какова его суточная доза? Мы расскажем обо всех продуктах питания, из которых можно получить достаточно белка для того, чтобы каждый день чувствовать себя бодрым и полным сил. Но прежде, чем мы перейдём к перечислению содержащих белки продуктов, расскажем немного о том, какие функции возложены на белки при энергетическом обмене в нашем теле.

Функции белков

Наш организм состоит из клеток, они, в свою очередь, образуют ткани. При этом клетки неутомимо растут и делятся, а для того чтобы это у них получалось, нужен строительный материал, как вы наверное уже поняли, в его роли и выступает белок.

Более того все метаболические процессы происходят с его участием. Именно поэтому необходимо следить за тем чтобы наше тело не испытывало дефицита этого полезного вещества, иначе слаженная система обязательно даст сбой.

Где хранятся запасы белка?

Прежде всего, в пище, которую человек потребляет каждый день. При этом очень важна их форма. Если вы хотите достать легкоусвояемый белок, то вам вначале придётся разобраться в каких продуктах его больше, а главное какая форма белков, растительного или животного происхождения усваивается легче всего?

Что лучше — растительный или животный белок?

Наука не стоит на месте, долго и упорно исследуя химический состав различных белков, учёные пришли к следующему выводу. В природе вообще не существует белков, усвоение которых человеческим организмом можно было бы назвать идеальным. Этот факт мы примем за аксиому, и не будем становиться ни на сторону ярых вегетарианцев, ни убеждённых любителей мяса.

Проблема состоит в следующем, основная ценность белка зависит от находящихся в нём аминокислот. Химики насчитали аж целых 150 разновидностей аминокислот, существующих в природе. Их бесконечные вариации, как в отношении количества, так и качества и составляют то многообразие белков, о котором мы упоминали выше.

Каждый из них специфичен и неповторим. Однако теми же учёными давно доказано, что человеку для нормальной жизнедеятельности достаточно 20-ти аминокислот. Так вот, 12 из них наш организм может синтезировать самостоятельно, а 8 непременно должны поступать с продуктами. Теперь конкретизируем вопрос.

Какие продукты содержат оптимальный набор белковых аминокислот?

Для того чтобы понять это, диетологи разделили все белки на несколько классов.

Белок в продуктах — класс №1

К этому классу относят белки, биологическая ценность которых является не самой высокой. В них напрочь отсутствуют многие из необходимых аминокислот, однако им присуща алиментарная специфичность. Те аминокислоты, которые являются недостающими, человеческий организм вырабатывает сам за счёт так называемых заменимых аминокислот. Данная особенность является наиболее ценной.

Пища, содержащая такой белок – это молоко, кисломолочные продукты и яйца. Именно поэтому организм, перестроив белок яиц «под себя», усваивает этот продукт почти на 100%. Уступают яйцам по усвояемости белки находящиеся в сквашенном и свежем молоке. Кефир, нежный йогурт и простокваша используются организмом на 90%, а свежее молоко всего на 83%.

Белок в продуктах — класс №2

В его составе белки:

говядины;
рыбы;
соевые;
рапсовые;
семян хлопка.

Соотношение незаменимых аминокислот в этих продуктах (аминограмма) находится на достаточном уровне. Однако оно тоже далеко от идеала. Кроме всего прочего, при их потреблении отсутствует феномен так называемой компенсации. Организм не дополняет аминограмму, делая её идеальной во всех отношениях.

Белок в продуктах — класс №3

Сюда входят белки злаковых культур. Их биологическая ценность гораздо хуже, чем в двух выше указанных классах, да и соотношение между аминокислотами слабее. Аминограмма данных белков также не выправляется организмом.

Белок в продуктах — класс №4

В данный класс диетологи включают белок желатина, а также гемоглобина. Их условно называют дефектными, поскольку в их химическом составе отсутствуют незаменимые аминокислоты, при этом биологическая ценность их нулевая.

Идеальных белков не существует

Исходя из всего выше перечисленного, учёные пришли к единогласному выводу – идеальных белков, с точки зрения усвоения человеком, не существует. Поэтому основой правильного питания служит комбинирование продуктов, которые в свою очередь могли бы дополнять друг друга (т.е. восполнять недостаток незаменимых аминокислот).

Это утверждение поддерживают все специалисты по правильному питанию. Однако далее идёт множество расхождений. Одни уверены, что универсальное сочетание аминокислот, как по количеству, так и по качеству, и заменимости находится в белках животного происхождения. И они способствуют полноценному усвоению растительных белков. Другие же считают наоборот, что животный белок обладает малой ценностью и явно уступает растительной пище.

Дискуссии на эту тему не утихают и по сей день. Приверженцы и одной, и другой теории приводят множество доводов в пользу своей точки зрения. А нам простым обывателям остаётся лишь выбирать золотую середину – потреблять белок и растительного и животного происхождения.

Что входит в состав молока: основные компоненты

В статье мы расскажем:

Состав молока
Аминокислоты в составе молока
Классификацию белков в составе молока
Аминокислотный состав белков молока
Факторы, влияющие на состав молока

Что входит в состав молока, знает каждый из нас, – белки, жиры и углеводы. Но если копнуть глубже, то окажется, что это многокомпонентная сбалансированная система, полезная для детей и взрослых. В коровьем молоке есть витамины, микро- и макроэлементы.

Что входит в состав молока, что именно скрывается за надписями «белки, жиры и углеводы» на упаковке и почему молоко такое популярное и должно входить в недельное меню, расскажем в нашей статье.

Состав молока

Все вещества, входящие в состав коровьего молока, делятся на истинные и неистинные. Первые образуются в результате естественных процессов при секреции молока, тогда как вторые привносятся из кормов, других источников и на производстве. Это могут быть антибиотики, пестициды, тяжелые металлы, радиоактивные вещества, пр. Для вторых установлены нормы по допустимому содержанию, так как они опасны для человеческого здоровья.

С технологической точки зрения, интересующий нас продукт делится на воду и сухое вещество. Последнее включает в себя молочный жир и сухой обезжиренный остаток.

Соотношение макроэлементов.

Молоко богато калием и кальцием: на 100 г продукта приходится по 146 мг и 120 мг этих микроэлементов соответственно. Немаловажно, что кальций, содержащийся в данном напитке, усваивается человеком более чем на 90 %, а это очень высокий показатель.

Также в этом продукте содержится немало хлора: в 100 г его доля находится на уровне 110 мг, фосфора – 90 мг на ту же массу. Также в 100 г молока есть 50 мг натрия, 29 мг серы, 14 мг магния.

Соотношение микроэлементов.

Если говорить о том, что входит в состав молока, какие микроэлементы, то больше всего в этом продукте цинка – 0,4 мг и железа – 0,1 мг. Также отмечают содержание марганца – 0,006 мг.

Другие микроэлементы исчисляются микрограммами: алюминия – 50 мкг, фтора – 20 мкг, стронция – 17 мкг, олова – 13 мкг, меди – 12 мкг. Еще ниже содержание йода – 9 мкг, молибдена – 5 мкг, селена и хрома – по 2 мкг. Также анализ показывает небольшую долю кобальта – в пределах 1 мкг.

В 1 мл молока содержится 100–10 000 бактерий. В процессе доения и первичной обработки в напиток попадает с поверхности вымени, доильной аппаратуры и другого оборудования от 100 тысяч до 300 тысяч микроорганизмов на каждый миллилитр. В 1 л свежего молока содержится 50–80 см³ газов, из них 60–70 % составляет углекислый газ, 25–30 % – азот и оставшиеся 5–10 % занимает кислород. В процессе хранения их становится меньше, а кипячение позволяет вовсе избавиться от газов в продукте.

Всего 11–14 % приходится на долю сухих веществ от общей массы молока, при этом конкретная цифра связана с составом продукта. Массовая доля сухого обезжиренного остатка обозначается COMO и находится в пределах 8-9 %. Выше всего ценится сухой остаток, а именно содержащийся в нем белок, поэтому его стараются максимально сохранить во время изготовления сыров.

Аминокислоты в составе молока

В молоке содержатся необходимые человеческому организму аминокислоты. Одна из них – серин, который необходим для строительства белков головного мозга, миелиновых оболочек, призванных защищать нервную систему от внешнего негативного влияния.

Другая аминокислота, содержащаяся в молоке, считается основой нормального протекания жизненных процессов на Земле. Это гистидин, и он представляет собой протеиногенное вещество, участвующее в образовании белка, от которого зависят метаболические реакции организма.

Тирозин – еще одно заменимое вещество, входящее в состав белков молока.

Аминовалериановая кислота аргинин относится к незаменимым кислотам и помогает работе сердца и сосудов.

Полин является шетероциклической заменимой аминокислотой и необходим для регенерации тканей.

Тогда как серосодержащая аминокислота цистеин облегчает работу ЖКТ, нейтрализует действие токсинов в организме.

Нужно отметить, что в состав молока входит глицин, относящийся к простейшем аминоуксусным кислотам. Не секрет, что глицин способствует более активной умственной деятельности, благотворно сказывается на работоспособности, образовании мышечной ткани, необходим для быстрого восстановления мышечной массы и здорового сна. Он играет немаловажную роль в построении ДНК. Также данное вещество смягчает пагубное воздействие на организм алкогольных напитков, медикаментов. В целом, глицин является пробиотиком, который активизирует внутреннюю защиту человека.

Кроме того, в молоке есть аминокислоты триптофан, лизин, метионин.

Среди всех доступных людям продуктов только молоко может похвастаться наличием молочного жира, лактозы, казеина, альбумина, глобулина, так как все перечисленные вещества синтезируются в молочных железах.

Немаловажно, что в интересующем нас напитке есть ферменты дегидрогеназы, каталаза, плазмин, ксантиноксидаза, липаза, амилаза, пероксидаза, фосфатаза, лизоцим, пр. В нем содержится немало гормонов: пролактин, окситоцин, соматотропин, кортикостероиды, андрогены, эстрогены, прогестерон, пр. И, как уже говорилось выше, к сожалению, в данном продукте можно встретить посторонние химические вещества: антибиотики, токсины, в том числе бактериального характера, пестициды, радионуклиды (90Sr, 137Cs, 131J), диоксины, детергенты, пр., а также газы СО₂, О₂, Н₂.

Классификация белков в составе молока

Если вас интересуют пищевые вещества, которые входят в состав молока, то наибольшую ценность среди них представляют белки, относящиеся к высокомолекулярным соединениям. Строительным материалом белков являются аминокислоты, скрепленные между собой пептидными связями.

В молоке содержится 2,8–3,6 % белков. Последние имеют различное строение, физико-химические свойства, биологические функции. Изначально они были призваны обеспечить нормальное развитие и рост теленка, сегодня же стали играть немаловажную роль в питании человека.

Молочные белки входят в группу казеинов или сывороточных белков. Первые составляют 75–85 % от общего содержания белков. Тогда как остальные 15–22 % – это сывороточные белки, то есть глобулины и альбумины. Оба типа не относятся к гомогенным, наоборот, в их состав входит целая смесь различных белков.

Таблица 1. Классификация и основные показатели белков молока.

Белок	Содержание в обезжиренном молоке, г/100 мл	Молекулярная масса	Изоэлектрическая точка, рН
Казеины:
αs1-казеин	1,2–1,5	~23 000	4,44–4,76
αs2-казеин	0,3–0,4	~25 000	—
χ-казеин	0,2–0,4	~19 000	5,45–5,77
β-казеин	0,9–1,1	~24 000	4,83–5,07
Сывороточные белки:
β-лактоглобулин	0,2–0,4	~18 000	5,1
α-лактальбумин	0,06–0,17	~14 000	4,2–4,5
Альбумин сыворотки крови	0,04	~66 000	4,7–4,9
Иммуноглобулины	0.04–0,09	150 000–1 000 000	5,5–8,3
Лактоферрин	2–35 или 10–30	76 500	–

В основе данной классификации веществ, входящих в состав молока, лежит схема, созданная Комитетом по номенклатуре и методологии молочных белков Американской научной ассоциации молочной промышленности.

Аминокислотный состав белков молока

В молочных белках есть практически все аминокислоты, свойственные любым другим разновидностям белков.

Таблица 2. Аминокислотный состав белков молока

Аминокислоты	Сокращенные обозначения	Содержание в белках молока, %
		В казеине					В β-лакто-глобулине	В α-лактальбумине	В иммуноглобулине G	В альбумине сыворотки крови
		В целом	В том числе по фракциям				В β-лакто-глобулине	В α-лактальбумине	В иммуноглобулине G	В альбумине сыворотки крови
		В целом	α-казеин	χ-казеин	β-казеин
Незаменимые:
Валин	Вал	7,2	5,6	5,1	10,2	5,8		4,7	9,6	12,3
Изолейцин	Иле	6,1	6	6,14	5,5	6,1		6,8	3,1	2,6
Лейцин	Лей	9,2	9,4	6,08	11,6	15,6		11,5	9,1	12,3
Лизин	Лиз	8,2	8,7	5,76	6,5	11,4		11,5	9,1	12,3
Метионин	Мет	2,8	3	1	3,4	3,2		1	1,1	0,8
Треонин	Тре	4,9	2,5	6,64	5,1	5,8		5,5	10,1	5,8
Триптофан	Три	1,7	2	1,05	0,83	1,9		7	2,7	0,7
Фемилаланин	Фен	5	5,6	4,07	5,8	3,5		4,5	3,8	6,6
Заменимые:
Аланин	Ала	3	3,4	5,41	1,7	7,4		2,1	—	98
Аргинин	Арг	4,1	4,4	4	3,4	2,9		1,2	3,5	122
Аспарагиновая кислота	Асп	7,1	8,45	7,3	4,9	11,4		18,7	9,4	218
Гистидин	Гис	3,1	3,3	1,67	3,1	1,6		2,9	2,1	90
Глицин	Гли	2,7	3	1,31	2,40	1,4		3,2	—	47
Глутаминовая кислота	Глу	22,4	23,6	17,35	23,2	19,5		12,9	12,3	717
Пролин	Про	22,3	8,2	8,78	16	4,1		1,5	—	302
Серин	Сер	6,3	7,4	7,4	3,2	3,8		5,4	—	186
Тирозин	Тир	6,3	7,4	7,4	3,2	3,8		5,4	—	184
Цистеин + цистин	Цис	0,34	–	1,4	—	3,4		6,4	3	6

Нужно понимать, что в состав белков молока входят и циклические, и ациклические аминокислоты, то есть нейтральные, кислые и основные, при этом среди последних большая доля приходится именно на кислые. Физико-химические свойства белков зависят от количества отдельных групп аминокислот. А этот показатель во многом связан с породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, временем года и другими особенностями.

Если сравнивать молочные белки с глобулярными белками других пищевых продуктов, то первые включают в себя больше лейцина, изолейцина, лизина, глутаминовой кислоты, также серина и пролина, при этом в них меньше цистеина. В то время как сывороточные белки отличаются большой долей серосодержащих аминокислот.

Факторы, влияющие на состав молока

Говоря о том, какие пищевые вещества входят в состав молока, нужно понимать, что его качество и состав во многом зависят от лактационного периода, породы коровы, условий кормления и содержания, состояния здоровья животного. В первые дни после отела молоко совсем не похоже на привычный нам продукт, его называют молозиво. Оно достаточно вязкое, имеет ярко выраженный кремовый цвет, солоноватый привкус, отличается высокой кислотностью, а при нагревании его белки сворачиваются.

Таблица 3. Состав молока коров различных пород, содержащихся в одинаковых условиях.

Порода	Среднесуточный удой	Содержание в молоке
Порода	Среднесуточный удой	Жира	Белка	Лактозы	Сухих веществ
Черно-пестрая	24,1	3,39	3,33	4,98	12,4
Костромская	18,1	3,7	3,51	5,06	12,97
Симментальская	20,2	3,79	3,42	4,94	12,85
Швицкая	21,2	3,53	3,42	5,1	12,85
Холмогорская	17	3,66	3,44	5	12,82
Лебединская	21,7	3,6	3,24	4,9	12,44
Ярославская	13,9	3,77	3,55	5	13,02
Красная степная	20,6	3,48	3,33	4,82	12,33
Красная горбатовская	15,9	3,96	3,51	4,92	13,12

Таблица 4. Химический состав молока, %.

Дни после отела	Жир	Общий белок	В том числе		Лактоза	Зола	Кислотность, 0 Т
Дни после отела	Жир	Общий белок	Казеин	Альбумин + глобулин	Лактоза	Зола	Кислотность, 0 Т
1	5,4	15,08	2,68	12,4	3,31	1,2	49,5
2	5	11,89	2,65	8,14	3,77	0,93	40,9
3	4,1	5,25	2,22	3,02	3,77	0,82	29,8
4	3,4	4,68	2,28	1,8	4,46	0,85	28,7
5	4,6	3,45	2,47	0,97	3,88	0,81	26,7
6	3,4	3,23	2,48	0,75	3,97	0,8	25,6
7	4,1	3,56	2,94	0,62	4,49	0,77	25,5
8	3,3	3,25	2,68	0,58	4,89	0,8	24,7
9	3,3	3,41	2,78	0,63	4,89	0,79	23,7
10	3,4	3,3	2,61	0,69	4,74	0,79	22,5
11	3,4	3,34	2,27	0,62	4,74	0,75	21,8

Нужно понимать, что животные одной породы могут давать молоко разного состава, что связано с индивидуальными особенностями. Этот фактор обязательно принимают во внимание в процессе племенной работы.

Свойства и то, какие вещества входят в состав молока, зависят от качества и соотношения кормов, включенных в рацион скота. Улучшить состав продукта и удои позволяет кормление коров по порционам, которые формируются в соответствии с потребностью животных в питательных веществах, протеине, минералах, витаминах. Если у корма есть резкий запах, например, свойственный силосованным кормам, его можно давать скоту только после доения.

На составе молока негативно отражаются болезни животного. В случае субклинической формы мастита в каждой больной доле вымени теряется около 10–15 % молока за лактацию, при клиническом мастите эта цифра доходит до 50–80 %.

Белки

Белки — это молекулы-«рабочие лошадки» жизни, которые принимают участие практически во всех структурах и видах деятельности. Они представляют собой строительные материалы для живых клеток, появляющиеся в структурах внутри клетки и внутри клеточной мембраны. Они переносят кислород, строят ткани, копируют ДНК для следующего поколения — они делают всю работу в любом организме. Хотя многие из белков являются структурными белками, многие из них являются регулирующими белками, называемыми ферментами.

Они содержат углерод, водород и кислород, как углеводы и липиды, но они также содержат азот и часто серу и фосфор.

Белковые молекулы часто очень большие и состоят из сотен и тысяч аминокислотных единиц. Несмотря на большие размеры, белок обычно имеет небольшую рабочую область, такую как карман, расположенный на трехмерной поверхности свернутой белковой цепи, который действует как сайт связывания. 20 аминокислот объединяются по-разному, образуя около 100 000 различных белков в организме человека.Некоторые из этих белков находятся в растворе в крови и других жидкостях организма, а некоторые находятся в твердой форме в виде каркаса тканей, костей и волос. Шипман и др. предполагает, что они составляют около 75% от сухой массы нашего тела.

Белки можно охарактеризовать как полиамиды с очень длинной цепью. Амиды содержат азот, и азот составляет около 16% атомного содержания белка. Эти белки создаются в организме путем конденсации аминокислот под действием ферментных катализаторов с использованием структуры или направления нуклеиновых кислот в клетках.

Аминокислотные единицы в молекуле белка удерживаются вместе пептидными связями и образуют цепи, называемые полипептидными цепями. Секвенирование 20 аминокислот формирует своего рода алфавит для выражения типа белка, что приводит к очень большому количеству типов белков.

В клетке ДНК направляет или обеспечивает основную схему для создания белков, используя транскрипцию информации в мРНК, а затем трансляцию для фактического создания белков.

Комментарий Миллера «В конце концов, живые существа созданы путем выполнения ряда генетических сообщений, закодированных в ДНК. Гены, функциональные единицы этой генетической программы, обычно кодируют белки, которые являются рабочими лошадками клетки. исследования геномов людей и других организмов расширяются, становится ясно, что эти белки могут делать практически все, что требуется для создания организма … »

Wiki: структура белка

Индекс

Биохимические концепции

Химические концепции

Ссылка
Шипман, Уилсон и Тодд
Ch 15

Ссылка
Miller
Ch 2

Какие типы белков находятся в плазматической мембране?

В то время как липиды мембран образуют основную структуру липидного бислоя, активные функции мембраны зависят от белков.Адгезия клеток, передача энергии, передача сигналов, распознавание и транспорт клеток — это лишь некоторые из важных биологических процессов, осуществляемых мембранными белками.

Существует три способа связывания белков с плазматической мембраной: внутренние / интегральные мембранные белки, которые встроены в гидрофобную область липидного бислоя, трансмембранные белки, которые проходят через мембрану, которые могут пересекать мембрану один раз (за один проход), или многократно (многопроходный), и внешние или периферические мембранные белки, которые слабо связываются с гидрофильными поверхностями липидного бислоя или внутренние мембранные белки

Белки могут связываться с мембраной одним из трех способов.Внутренние или интегральные мембранные белки встраиваются в гидрофобную область липидного бислоя. Экспериментально эти белки можно выделить только путем физического разрушения мембраны детергентом или другим неполярным растворителем. Mono Save topic белки вставляются в одну листовку, но не покрывают мембрану. Трансмембранные белки являются классическими примерами внутренних мембранных белков. Они охватывают мембрану, как правило, в конформации α-спирали и могут проходить через мембрану несколько раз. Некоторые межмембранные белки используют β-бочки для пересечения мембраны.Эти структуры обычно имеют большие размеры и образуют каналы, заполненные водой. Внешние или периферические мембранные белки слабо связаны с гидрофильными поверхностями липидного бислоя или внутренних мембранных белков. Они образуют слабые гидрофобные, электростатические или нековалентные связи, но не встраиваются в гидрофобное ядро мембраны. Эти белки можно отделить от мембраны, не нарушая ее, путем применения полярных реагентов или растворов с высоким pH. Белки внешней мембраны могут взаимодействовать с внутренней или внешней створкой.

Взаимосвязь между наличием цистеина в белках и сложностью организмов | Молекулярная биология и эволюция

Абстрактные

Встречаемость и относительное положение остатков цистеина были исследованы в белках различных видов. Учитывая случайное математическое появление аминокислоты, кодируемой двумя кодонами (3,28%), цистеин недостаточно представлен во всех исследованных организмах. Представительство цистеина, по-видимому, положительно коррелирует со сложностью организма, варьируя от 2.26% у млекопитающих и 0,5% у некоторых представителей отряда Archeabacteria . Это наблюдение вместе с результатами, полученными при сравнении содержания цистеина в различных рибосомных белках, указывает на то, что эволюция использует преимущества увеличения использования остатков цистеина. Во всех изученных организмах, кроме растений, два цистеина часто обнаруживаются на расстоянии двух аминокислотных остатков (мотив C- (X) ₂ -C). Известно, что такой мотив присутствует во множестве металлсвязывающих белков и оксидоредуктаз.Примечательно, что более 21% всех цистеинов было обнаружено в мотивах C- (X) ₂ -C в Archea. Это наблюдение может указывать на то, что цистеин сначала появился в древних металлсвязывающих белках, а позже был введен в другие белки.

Введение

Цистеин уникален среди кодируемых аминокислот, поскольку он содержит реактивную сульфгидрильную группу. Следовательно, два остатка цистеина могут образовывать цистин (дисульфидную связь) между различными частями одного и того же белка или между двумя отдельными полипептидными цепями.Образование дисульфидной связи связано со сворачиванием белка и поддерживается ферментами тиолдисульфид оксидоредуктаза и протеиндисульфидизомераза (Loferer and Hennecke 1994; Noiva 1994; Raina and Missiakas 1997). Известно, что цитозольные белки содержат относительно мало дисульфидных связей, а системы глутаредоксина и тиоредоксина участвуют в поддержании групп -SH в восстановленной форме (Derman et al., 1993; Stewart, Aslund, and Beckwith 1998; Zhong et al. 1998). .

Простые структурные ограничения также могут мешать взаимодействию цистеинов.Из-за жесткой планарной природы пептидной связи два соседних цистеина не могут взаимодействовать. То же самое верно, если два цистеина разделены только одной аминокислотой. Основываясь на физических размерах и выравнивании аминокислотных остатков в конфигурациях альфа-спирали и бета-поворотов, два цистеина наиболее близки друг к другу, когда они разделены двумя другими аминокислотами (мотив C- (X) ₂ -C; X может стоять для любой кодированной аминокислоты). Действительно, известно, что мотивы C- (X) ₂ -C являются хорошо законсервированными частями различных железо-серных белков и оксидоредуктаз (Shuber et al.1986; Аммендола и др. 1992). Однако мы признали, что появление доменов C- (X) ₂ -C не ограничивалось этими группами белков. Кроме того, количество доменов C- (X) ₂ -C оказалось удивительно высоким в большой случайно выбранной популяции известных белков Saccharomyces cerevisae .

Эти наблюдения побудили нас проанализировать, возникли ли цистеины случайным образом или организованы преимущественно в мотивы C- (X) ₂ -C в известных белках различных видов.Перед проведением такого анализа необходимо было проанализировать наличие цистеинов и других кодируемых аминокислот в белках различных видов. Цистеин кодируется триплетами кодонов UGU и UGC соответственно. Все известные организмы содержат цистеины в своих белках.

Поскольку все известные живые организмы содержат одни и те же 20 кодированных аминокислот, нет прямого способа узнать, была ли та или иная аминокислота введена раньше или позже в процессе эволюции. С другой стороны, жизнь на Земле могла возникнуть с примитивных организмов, содержащих известные 20 кодированных аминокислот.Доказательства, подтверждающие постепенное расширение генетического кода, в первую очередь основаны на аномальном распределении кодонов у различных видов (Osawa et al. 1992; Bauman and Oro 1993).

Кроме того, Doring и Marliere (1998) показали, что мутантные тРНК, которые включают цистеин в положениях, соответствующих кодонам изолейцина или метионина, могут сохраняться в Escherichia coli. Токсичность неправильного кодирования цистеина была низкой, что доказывает, что цистеин является приемлемой заменой в большинстве положений белка.Таким образом, включение цистеина может преодолеть стерические и полярные ограничения, которые ограничивают эволюцию генетического кода.

Таким образом, возможно, что цистеин был введен на относительно поздней стадии эволюции через захват некоторых кодонов другой аминокислоты (серин, глицин). Если синтез боковой цепи аминокислоты прогрессирует с помощью того же или аналогичного пути (путей) биосинтеза, полученные аминокислоты физико-химически подобны (например, Ile, Val, Leu, Phe, Tyr, Asp, Glu) (Miseta 1989) .Важно отметить, что физико-химически родственные аминокислоты занимают аналогичные кодоны (Jungck 1978; Weber and Lacey 1978). Следовательно, генетический код разработан таким образом, чтобы свести к минимуму вероятность того, что изменение одного нуклеотидного основания приведет к замене на физико-химически другую аминокислоту.

Результатом нецелевого введения цистеина должно было быть то, что многие цистеины оказались не в «оптимальных местах». Последующая эволюция должна была исправить эти «ошибки», оставив цистеины в положениях, в которых их физико-химические свойства могли быть использованы с пользой для организма.Одновременно мутации, приводящие к триплетам, кодирующим цистеин, способствовали развитию новых, более сложных белков.

На основании этой гипотезы можно было ожидать найти простые организмы с относительно небольшим количеством цистеинов и сложные организмы со значительно большим количеством цистеинов. Точно так же можно ожидать обнаружения цистеинов в ограниченном количестве белковых доменов у простых организмов.

В настоящем отчете мы пытаемся выделить взаимосвязь между сложностью различных организмов и наличием цистеина в их белках.

Материалы и методы

Последовательности белков, файлы данных последовательностей и анализ аминокислотного состава

Анализ последовательностей проводился на файлах данных последовательностей, созданных из последовательностей, хранящихся в базе данных SwissProt (CDPROT31). Файлы данных последовательности были созданы с помощью правила выбора. В правиле отбора указывается научное название вида. Если указано, также было указано субклеточное расположение белков.Затем были отредактированы сохраненные файлы данных, содержащие каталоги последовательностей белков. Это редактирование ограничивалось удалением нескольких поврежденных файлов последовательностей, для которых последующие программы анализа данных не могли работать.

Были созданы следующие файлы данных: Homo sapiens (человек), 2681 последовательность белка; Mus musculus (мышь), 1727; Bos taurus (крупный рогатый скот), 719; Drosophila melanogaster (плодовая муха), 624; Caernorhabditis elegans, 690; Zea mays (кукуруза), 287; Orysa sativa (рис), 219; Lycopersicon esculentum (томат), 117; Saccharomyces cerevisiae (пекарские дрожжи), 3 127; Э.coli, 3 151; Rhodobacter sphaeroides, 58; Pseudomonas aeruginosa, 214; Haloarcula marismortui ( ранее Halobacterium marismortui ), 62; и Thermus aquaticus, 88. В некоторых случаях для анализа использовали белки родственных видов. Файлы данных для различных Cyanobacteria содержали 556 последовательностей, файлы для Archea содержали 553 последовательности, а файлы для Sulpho-archea содержали 137 последовательностей.Файлы данных для рибосомных белков включали 66 последовательностей для людей, 134 последовательности для дрожжей, 59 последовательностей для E. coli, и 51 последовательность для H. marismortui.

Поскольку данные были сгенерированы и предназначались для сравнения между файлами данных, содержащими разное количество последовательностей белков, было важно рассчитать стандартные отклонения любых результатов для файлов данных меньшего и большего размера. Таким образом, мы сгенерировали пять файлов данных, каждый из которых содержит 50 последовательностей S. cerevisiae , с помощью случайного генератора.Встречаемость 20 кодированных аминокислот была проанализирована в пяти файлах данных, и были рассчитаны средние значения и стандартные отклонения. Мы обнаружили, что в этом случае среднее значение SD для 20 аминокислот составляло 5,57%. Например, мы обнаружили 291,2 ± 36,8 остатков цистеина (среднее ± стандартное отклонение). Когда каждая из пяти баз данных S. cerevisiae содержала 100 или 200 случайно выбранных белковых последовательностей вместо 50, средние значения SD снизились до 3,50% и 2,21% соответственно.

Несомненно, файлы данных меньшего размера не отражают средний белковый состав вида, а также более крупные файлы.Мы также отмечаем, что эти файлы данных были созданы не генератором случайных чисел, а скорее специфическими интересами исследователей. По этой причине мы хотели быть максимально осторожными при интерпретации данных в небольших файлах данных. Файл данных, содержащий менее 50 последовательностей, не использовался. Кроме того, создание комбинированных файлов данных по родственным видам с большим количеством последовательностей было направлено на уменьшение стандартной ошибки.

Был проанализирован аминокислотный состав белков в файле данных, при этом общее количество 20 кодированных аминокислот составило 100%.Содержание цистеина (и любой другой аминокислоты) выражали как процент от общего количества аминокислот.

Корректировка данных аминокислотного состава для содержания ГХ по сравнению с содержанием AT кодирующей ДНК

Известно, что содержание GC по сравнению с содержанием AT кодирующих последовательностей варьируется в широком диапазоне у разных видов. Цистеин может кодироваться UGU или UGC. Следовательно, только содержание GC в положении первого и второго кодона влияет на появление цистеина.Общее количество кодирующих GC и усредненное содержание GC первой и второй буквы кодона (значения выделены курсивом) видов, перечисленных в отчете, следующие: люди — 52,75%, 49,24% ; крупный рогатый скот — 52,86%, 48,37% ; мыши — 52,76%, 49,25% ; D. melanogaster — 54,53%, 48,95% ; C. elegans —42,37%, 43,94% ; кукуруза — 55,69%, 50,67% ; рис — 56,16%, 51,03% ; томаты — 42,74%, 45,26% ; С.cerevisae — 39,72%, 40,60% ; Цианобактерии — 32,36%, 41,8% ; E. coli — 51,37%, 49,60% ; R. sphaeroides — 67,86%, 57,69% ; P. aureginosa —64,06%, 55,09% ; H. marismortui — 63,69%, 55,00% ; T. aquaticus —66,57%, 55,45 %; Сульфоархея —43,12%, 45,71%.

Ожидается, что увеличение содержания GC в положении первого кодона окажет отрицательное влияние на содержание цистеина в биологических видах, поскольку первая буква кодона — U.Увеличение содержания GC второй буквы кодона должно иметь положительный эффект на содержание цистеина, потому что вторая буква кодона — G. Кроме того, (A + U) + (G + C) = 1 (где 1 — общее количество нуклеотидов. содержание вида). Поскольку (G + C) = 1 — (A + U), связь между вероятностью кодирования цистеина (Pcys) и содержанием (G + C) кодирующей ДНК может быть описана как Pcys = (G + C) * (1 — (G + C)). Поскольку кривая вероятности довольно плоская в диапазоне содержания GC от 40% до 60%, скорректированные значения никогда не отличаются от исходных данных более чем на 3.5%. В тексте и / или в подписях к рисункам указывается, были ли данные скорректированы с учетом фактического содержания GC для видов.

Анализ аминокислотного расстояния и гомологии белков

Вышеупомянутые файлы данных использовались для анализа встречаемости различных аминокислотных последовательностей. Анализировали наличие последовательности C- (X) _n -C. C — однобуквенная метка для цистеина, X — любая другая аминокислота, и n — количество повторов, 0–22 в наших исследованиях.Поскольку последовательность зондов C- (X) _n -C может быть наложена на любую последовательность заданной длины еще раз, чем последовательность зондов C- (X) _{n +1} -C, соответствующая коррекция может осуществляться. Однако мы обнаружили, что полученная поправка не повлияла существенно на наши результаты, и по этой причине она была опущена.

Для последовательности C- (X) ₂ -C мы также проанализировали наличие всех индивидуальных последовательностей в файлах данных людей, плодовых мух, E.coli, и Archea. Выравнивание аминокислотных последовательностей проводили в соответствии с методом, разработанным Myers and Miller (1988). Мы использовали структурную генетическую матрицу, основанную на работе Фенга, Джонсона и Дулиттла (1984) с ценой открытого пробела 10 и стоимостью единицы пробела 5.

Результаты

Появление цистеина в белках разных видов

Во-первых, мы исследовали наличие цистеина в известных белках различных видов.Для этого были подсчитаны встречаемости 20 кодированных аминокислот в репрезентативных образцах (файлах данных) людей, крупного рогатого скота, мышей, плодовых мух, C. elegans, кукурузы, риса, томатов, дрожжей, Cyanobacteria, E. coli, R. sphaeroides, P. aeruginosa, H. marismortui, T. aquaticus, и Sulpho-archea. Сумма всех 20 кодированных аминокислот считалась 100%.

Цистеин — относительно редкая аминокислота в составе белков исследованных организмов (рис.1). Анализы белков человека, крупного рогатого скота и мыши выявили почти идентичные (2,26%) встречаемости цистеина. Белки плодовой мухи C. elegans содержали несколько меньше цистеина (1,90% и 1,97% соответственно). Белки кукурузы, риса и томатов содержат 1,62–1,69% цистеина. Среди исследованных эукариот дрожжи содержали меньше всего цистеина (1,21%).

Среди исследованных прокариот цианобактерий, E. coli, P. aeruginosa, и R. sphaeroides, содержали 1.3–1,13% цистеина, что несколько меньше, чем у S. cerevisiae.

Были также изучены представители недавно созданного ордена Archea (Woese, Gupta, 1981; Woese, Kandler, and Wheelis, 1990). Мы обнаружили, что содержание цистеина у крайнего галофила H. marismortui и термофила T. aquaticus было самым низким среди исследованных видов (0,49% и 0,41% соответственно). Точно так же низкое представительство цистеина очевидно у Halobacterium salinarium (данные не показаны) и членов группы Sulpho-archea .Все данные были скорректированы с учетом фактического содержания ГХ видов (использованного в качестве фоновой вероятности), как описано в «Материалы и методы».

Отметим, что фактические и скорректированные по ГХ уровни цистеина были почти идентичны для большинства видов. (Наибольшая разница между этими значениями была у S. cerevisiae, , для которого фактическое содержание цистеина составляло 1,25%, тогда как скорректированный GC был 1,21%.)

В то время как белки порядка Archea могут содержать от четырех до В пять раз меньше цистеина, чем в белках млекопитающих, похоже, что цистеин недостаточно представлен во всех исследованных организмах.Учитывая, что у этих организмов 61 смысловой кодон и два кодона отнесены к цистеину, (100/61) × 2 = 3,28%. Диапазон вероятности с поправкой на GC составляет 3,23–3,28% для изученных видов.

Мы также подсчитали количество белков с хотя бы одним остатком цистеина и без него у некоторых видов. На рисунке 2 показано, что около 92% белков человека содержат один или несколько остатков цистеина. Аналогичные числа были получены для белков плодовой мухи и дрожжей. Небольшое увеличение количества белков, не содержащих цистеина, очевидно для E.coli, , но более 50% известных белков H. marismortui не содержат ни одного остатка цистеина. Аналогичные проценты могут быть получены для других родственных видов, перечисленных на рисунке 1.

Отметим, что средние длины белков не равны в разных файлах данных (видах) (подробности см. В Материалы и методы ).

Встречаемость цистеина в рибосомных белках различных видов

Известно, что одна или несколько дисульфидных связей часто обнаруживаются в экскретируемых белках или белках плазматической мембраны.Напротив, цитозольные белки часто лишены дисульфидных связей. Известно, что цитозольные цистеины поддерживаются в тиольной форме системами глутаредоксина и тиоредоксина, и по этой причине нехватка дисульфидных мостиков в цитозольных белках может приводить или не приводить к снижению содержания цистеина в белках. Однако одна из гипотетических причин повышенного количества цистеина в белках эукариот, особенно у млекопитающих, может заключаться в том, что сложные организмы могут содержать более широкий спектр внеклеточных белков, богатых цистеином.Поэтому мы изучили, содержат ли известные рибосомные белки млекопитающих больше цистеина, чем белки менее развитых организмов. Похоже, что рибосомные белки содержат меньше остатков цистеина у людей, плодовых мушек, дрожжей и E. coli по сравнению со средним содержанием цистеина в их белках (рис. 3). Это не относится к H. maresmortui. Однако общая тенденция, то есть менее развитые организмы, содержащие меньше остатков цистеина, остается в силе.

Мы также выбрали 10 рибосомных белков человека, для которых можно получить родственные последовательности для дрожжей, E.coli, и H. marismortui (таблица 1). Мы обнаружили, что объединенные 10 рибосомных белков человека содержат 2404 аминокислоты и 30 цистеинов среди них. Таким образом, их содержание цистеина составляло 1,25%, что значительно меньше, чем среднее содержание цистеина в человеческих белках (2,26%). Однако среднее содержание цистеина в их родственных рибосомных белках в дрожжах составляло 0,42%, за ними следовали E. coli с 0,19% и H. maresmortui с 0,11%. Поправка на содержание GC для различных видов существенно не повлияла на данные.Рибосомные белки, перечисленные в таблице 1, показали 60-78% идентичности / сходства между людьми и дрожжами (RL6 является исключением; он показывает незначительную идентичность / сходство между людьми и дрожжами). Несмотря на это, два из трех цистеинов были введены недавно в рибосомные белки человека.

Цистеины в человеческих белках были обнаружены вместо аланина ( n = 8), треонина ( n = 4), серина ( n = 4), валина ( n = 4), изолейцина ( n = 1), глицин ( n = 1,) и глутамин ( n = 1) в дрожжах.Часто эти замены обнаруживались в хорошо законсервированных областях рибосомных белков.

В заключение, рибосомные белки относительно бедны цистеином, но общая взаимосвязь между их содержанием цистеина у различных видов (рис. 3) аналогична общей тенденции, показанной на рис. 1. Из этих данных следует, что эволюционная тенденция способствует включению большего количества остатков цистеина в белки более сложных организмов.

Содержание GC по сравнению с содержанием AU кодирующих ДНК и их связь с наличием цистеинов

Простейшим объяснением низкого содержания цистеина в белках у представителей Archea могло бы быть то, что содержание GC в ДНК коррелирует с наличием цистеина в белках различных видов.Поскольку многие представители Archea имеют ДНК с высоким содержанием GC, наличие аминокислот, которые кодируются триплетами, богатыми UA, не является предпочтительным. Однако цистеин может кодироваться триплетами UGU и UGC соответственно. Можно обнаружить сильную предвзятость к использованию C, а не U в позиции третьего кодона для кодирования цистеина у представителей Archea и других GC-богатых видов (данные не показаны). Поскольку двумя важными кодонными буквами для цистеина являются U и G, содержание GC в первых двух положениях кодона было использовано для корректировки наших данных, как описано в «Материалы и методы».

Кроме того, мы изучили, следуют ли вхождения других аминокислот, кодируемых UA- или GC-богатыми триплетами, тенденциям, аналогичным таковому для цистеина у различных видов. Таблица 2 показывает, что ни фенилаланин (кодоны UUU и UUC), ни тирозин (UAU и UAC), ни изолейцин (AUU, AUC и AUA) не следуют тенденциям, аналогичным тенденциям цистеина среди изученных видов. То же самое верно и для других аминокислот (данные не показаны).

Неслучайное присутствие остатков цистеина в белках разных видов

Затем мы исследовали некоторые аспекты пространственного распределения цистеинов в белках различных видов.Чтобы ответить на вопрос, существуют ли какие-либо предпочтительные положения двух цистеинов относительно друг друга, мы провели системный поиск в репрезентативных файлах данных о белках различных видов. В качестве зонда применялась поисковая строка C- (X) _n -C. Здесь X обозначает любую аминокислоту, тогда как n — целое число от 0 до 22. Поскольку файлы данных для разных видов были очень разных размеров, числа, представляющие появление C- (X) _n Последовательности -C в диапазоне n = 0–22 усреднялись и считались 1 для каждого вида.

На рис. 4 показано наличие последовательностей C- (X) _n -C у различных видов в диапазоне n = 0–8. Мы обнаружили, что последовательность C- (X) ₂ -C чаще встречается у всех исследованных видов, кроме растений. Таким образом, человеческие последовательности (другие млекопитающие демонстрируют аналогичные паттерны) содержат более чем в 1,5 раза больше мотивов C- (X) ₂ -C, чем мотивов C-X-C или C- (X) ₃ -C. По сути, такая же картина наблюдалась в D.melanogaster и C. elegans. Примерно каждый пятый белок содержал одну или несколько последовательностей C- (X) ₂ -C у этих видов (555 из 2681 белка человека и 131 из 624 белков плодовой мухи). Интересно, что белки растений не содержали выдающегося количества последовательностей C- (X) ₂ -C, как показано на примере кукурузы. Чтобы выяснить, все ли растения похожи на кукурузу, мы также изучили белки пшеницы, риса и томатов. Мы нашли аналогичные результаты (данные не показаны), подтверждающие, что растительные белки не имеют высокой репрезентативности последовательностей C- (X) ₂ -C.Однако белки хлоропластов различных растений демонстрируют паттерны C- (X) ₂ -C, аналогичные паттернам бактерий (данные не показаны).

Свободноживущий организм S. cerevisiae, , который имеет низкое содержание цистеина по сравнению с людьми (рис. 1), имеет более 5% общего содержания цистеина, расположенного в мотивах C- (X) ₂ -C .

Относительное количество мотивов C- (X) ₂ -C было дополнительно увеличено у E. coli и других эубактерий, но наиболее заметное увеличение было у представителей Archea. Из 1063 цистеинов, обнаруженных в 553 известных белках, 232 остатка цистеина были обнаружены в мотивах C- (X) ₂ -C. Таким образом, более 21% цистеинов расположены по этому конкретному образцу.

Чтобы выяснить, расположена ли какая-либо другая аминокислота по схеме, подобной структуре цистеина, мы исследовали другие 19 аминокислот в файлах данных S. cerevisiae и E. coli . Наши результаты показали, что никакая другая аминокислота не показала распределение, подобное цистеину, в белках S.cerevisiae или E. coli (данные не показаны).

Затем мы проанализировали различные мотивы C- (X) ₂ -C у людей, дрожжей, E. coli, и представителей Archea. Как и ожидалось, некоторые мотивы C- (X) ₂ -C были более многочисленными, чем другие. У людей вместо X имеется много остатков глутаминовой кислоты (и других заряженных аминокислот). Белки цинковых пальцев, металлотионены и дегидрогеназы могут содержать несколько из этих мотивов. Однако 555 из 2681 исследованных белков человека содержат по крайней мере один мотив C- (X) ₂ -C, и подробное описание и обсуждение их возможной взаимосвязи и сходства с их братьями и сестрами выходит за рамки настоящего отчета.Здесь достаточно заявить, что любая возможная комбинация аминокислот была найдена хотя бы один раз. Кроме того, наиболее распространенные мотивы C- (X) ₂ -C в файлах данных людей, дрожжей, E. coli, и Archea отличаются, хотя некоторые характерные композиционные особенности определенно присутствуют. Одним из таких случаев является отмеченное предпочтительное наличие полярных заряженных аминокислот у млекопитающих. Дрожжи, E. coli, и Archea , по-видимому, также содержат ряд остатков C-P-X-C или C-X-P-C.

Обсуждение

Цистеин — единственная кодируемая аминокислота, которая несет реактивную сульфгидрильную группу. Образуя внутри- и межцепочечные дисульфидные связи, он играет особую роль в структуре белка (Noiva 1994; Raina and Missiakas 1997). По-видимому, не менее важно, чтобы большинство цистеинов цитозольных белков поддерживалось в восстановленной тиоловой форме (Derman et al. 1993).

В настоящей работе мы изучали наличие цистеина у разных видов.Мы обнаружили, что представление цистеина в различных организмах имеет одну общую черту: цистеин недостаточно представлен в белках всех исследованных видов (рис. 1). Однако содержание цистеина в белках разных видов может быть всего 0,4–0,5% в Archea, , тогда как белки млекопитающих обычно содержат около 2,26% остатков цистеина.

Более высокое содержание цистеина в белках более сложных организмов может быть частично объяснено большим количеством нецитозольных белков, богатых дисульфидными связями.Естественно, относительное отсутствие дисульфидных связей указывает, но не доказывает, что цитозольные белки относительно бедны цистеином. Тем не менее, наши результаты показывают, что рибосомные белки бедны цистеином по сравнению со средним содержанием цистеина в белках идентичных видов (рис. 3).

Однако увеличение содержания цистеина в белках сложных видов организмов справедливо и для рибосомных белков. Мы продемонстрировали, что родственные рибосомные белки имеют тенденцию включать больше цистеинов у более развитых видов (рис.3 и таблица 1). Например, несмотря на большое сходство между рибосомными белками человека и дрожжей, первый содержит почти в три раза больше остатков цистеина. Следовательно, нельзя не отметить взаимосвязь между повышенной сложностью и повышенным представлением цистеина (рис. 1).

Важно отметить, что эта тенденция уникальна для цистеина, поскольку другие аминокислоты не следуют той же тенденции. Мы объясняем описанные выше явления, предполагая, что эволюция пользуется преимуществом увеличения использования цистеина.Уникальная способность цистеина формировать структуру белка, вероятно, чаще используется в развитых организмах.

Повышенное использование цистеина в развитых организмах может быть исследовано в свете теорий о распределении кодонов. Короче говоря, возможно, что даже примитивные древние организмы использовали кодовую таблицу, очень похожую на ту, что используется в современных организмах. В качестве альтернативы, древняя кодовая таблица могла кодировать менее 20 аминокислот, а нынешнее распределение кода может быть результатом прогрессивного деления кода (Wong 1975, 1976, 1988).Во время этого гипотетического процесса кодоны, назначенные данной аминокислоте, были общими с другими аминокислотами. Аргументы за и против этих теорий выходят за рамки настоящего отчета. С одной стороны, проблема с «теорией совместного использования кода» заключается в том, что новое распределение кодона — даже если замещающая аминокислота является физико-химически родственным братом — вызовет широко распространенные структурные и функциональные изменения.

С другой стороны, тот факт, что некоторые организмы содержат «аномальное» распределение кода, поддерживает гипотезы эволюции кода и совместного использования кода (Osawa et al.1990, 1992; Джукс и Осава 1993). Также Doring и Marliere (1998) показали, что мутантные тРНК, которые включают цистеин в положениях, соответствующих изолейцину или метионину, могут сохраняться в E. coli . Токсичность неправильного кодирования цистеина была низкой, что доказывает, что цистеин является приемлемой заменой в большинстве положений белка.

Наши результаты показывают, что введение цистеина происходило постепенно в процессе эволюции (рис. 1), а прогрессирующие мутации привели к сдвигу в сторону увеличения использования цистеина.Следовательно, наше наблюдение не обеспечивает прямой поддержки совместного использования кодонов, но указывает на возможность того, что цистеин мог появиться «поздно» по сравнению с другими аминокислотами.

Мы также обнаружили своеобразную неслучайность в расположении цистеинов; а именно, два цистеина, разделенные двумя другими аминокислотами, встречаются с исключительно высокой частотой. Домен C- (X) ₂ -C чрезмерно представлен в белках ряда видов. Это чрезмерное представительство становится все более и более выраженным среди примитивных организмов, в результате чего более 21% от общего количества цистеинов находится внутри мотивов C- (X) ₂ -C у членов порядка Archea .

Наше объяснение этого явления состоит в том, что первый и четвертый аминокислотные остатки в альфа-спирали или в конформациях бета-витка наиболее близки друг к другу, соответственно. Обнаружено, что аминокислоты, которые наиболее распространены в β-поворотах, относятся к четко определенной части генетического кода. Поскольку эта группа аминокислот содержит биосинтетические предшественники других аминокислот, возможно, что эти аминокислоты и β-повороты были более многочисленны на ранней стадии эволюции (Jurka and Smith 1987).

C- (X) ₂ -C мотивы являются важными доменами металлсвязывающих белков и оксидоредуктаз (Shuber et al. 1986; Ammendola et al. 1992). Каммак, Холл и Рао (1971) предположили, что ферредоксины играли важную роль в ранней эволюции.

Очень высокая распространенность мотивов C- (X) ₂ -C в примитивных организмах, вероятно, связана с относительной важностью короткодействующих взаимодействий внутриполипептидных цепей, в отличие от дальнодействующих взаимодействий внутриполипептидных цепей и интерполипептидных цепей. взаимодействия.В то время как первое было более важным для древних организмов, последние два типа взаимодействий становятся все более и более важными в дальнейшем в эволюции. Это может объяснить наблюдение, что увеличение содержания цистеина привело к относительному уменьшению количества цистеинов, присутствующих в мотивах C- (X) ₂ -C.

Несмотря на относительное уменьшение количества цистеинов в мотивах C- (X) ₂ -C, мы обнаружили 555 таких мотивов в 2681 изученном белке человека. Факторы транскрипции, подобные цинковому пальцу или цинковому пальцу, используются в ряде белков, которые возникли в многоклеточных организмах.К ним относятся различные рецепторы гормонов. Следовательно, эволюция привела ко многим новым применениям белков с доменами C- (X) ₂ -C, но еще больше белков приобрели цистеины в различных других положениях.

Таблица 1 Цистеин в белках рибосом различных видов

Таблица 1 Цистеин в белках рибосом разных видов

Таблица 2 Встречаемость аминокислотных остатков Phe, Tyr, Ile и Cys в белках различных видов (%)

Таблица 2 Встречаемость аминокислотных остатков Phe, Tyr, Ile и Cys в белках различных видов (%) )

Рис.1. — Наличие цистеина в белках различных видов. Содержание цистеина выражается в процентах (ось Y). Сумма всех 20 кодированных аминокислот считалась 100%. Все данные были скорректированы на содержание ГХ по сравнению с содержанием АТ видов, как описано в «Материалы и методы». Поскольку цистеин имеет 2 кодона из 61 смыслового кодона, математическая вероятность появления цистеина составляет 3,28% (последний столбец). Диапазон скорректированных данных GC составляет 3,23–3,28% для различных видов

Рис.1. — Наличие цистеина в белках различных видов. Содержание цистеина выражается в процентах (ось Y). Сумма всех 20 кодированных аминокислот считалась 100%. Все данные были скорректированы на содержание ГХ по сравнению с содержанием АТ видов, как описано в «Материалы и методы». Поскольку цистеин имеет 2 кодона из 61 смыслового кодона, математическая вероятность появления цистеина составляет 3,28% (последний столбец). Диапазон скорректированных данных ГХ составляет 3,23–3,28% для различных видов

Рис.2. — Белки с по крайней мере одним остатком цистеина и без него у различных видов. Черная часть сложенного столбца представляет белки с цистеином, а белая часть представляет белки без единого остатка цистеина. Сумма всех проанализированных белков считалась 100% (ось Y).

Рис. 2. — Белки, содержащие и не содержащие по крайней мере один остаток цистеина у различных видов. Черная часть сложенного столбца представляет белки с цистеином, а белая часть представляет белки без единого остатка цистеина.Сумма всех проанализированных белков считалась 100% (ось Y)

Рис. 3. — Содержание цистеина в рибосомных белках (черные столбцы) различных видов. Также показано общее содержание цистеина в белках (пустые столбцы) различных видов. Содержание цистеина выражается в процентах от 20 кодированных аминокислот (ось Y). Данные скорректированы по ГХ.

Рис. 3. — Содержание цистеина в рибосомных белках (черные столбцы) различных видов. Также показано общее содержание цистеина в белках (пустые столбцы) различных видов.Содержание цистеина выражается в процентах от 20 кодированных аминокислот (ось Y). Данные скорректированы по GC

Рис. 4. — Относительное положение цистеинов (закрашенные квадраты) и глицинов (пустые квадраты) на участке аминокислот ≤8 ( n ≤ 8). Встречаемость остатков цистеина и глицина была проанализирована для n = 0–22, и средняя встречаемость была принята за 1. Общие значения встречаемости составили 24,484 для людей, 7,475 для дрозофил, 877 для кукурузы, 9 602 для S.cerevisae, 4515 для E. coli, и 545 для H. maresmortui. Фактическое вхождение отображается на оси Y; n отображается по оси X. Данные скорректированы с помощью ГХ.

Рис. 4. Относительное положение цистеинов (закрашенные квадраты) и глицинов (пустые квадраты) на участке аминокислот ≤8 ( n ≤ 8). Встречаемость остатков цистеина и глицина анализировалась для n = 0–22, и средняя встречаемость принималась за 1.Общие значения встречаемости составили 24 484 для человека, 7 475 для Drosophila, 877 для кукурузы, 9 602 для S. cerevisae, 4515 для E. coli, и 545 для H. maresmortui. Фактическое вхождение отображается на оси Y; n отображается по оси X. Данные скорректированы по GC

Мы благодарим докторов наук. Дэвида М. Бедвелла, Миклоша Келлермайера, Иштвана Саймона и Дениса Н. Уитли за критическое прочтение рукописи. Мы благодарим Андраша Раба за техническую помощь.Работа поддержана грантом Министерства здравоохранения Венгрии (T-04 035/99).

цитированная литература

Аммендола, С., К. А. Райя, К. Карузо, Л. Камарделла, С. Д’Аурия, М. Де Роса и М. Росси.

1992

. Термостабильная НАД (+) — зависимая алкогольдегидрогеназа из Sulfolobus solfataricus: определение последовательности генов и белков и связь с другими алкогольдегидрогеназами. Биохимия 31 : 12514–12523.

Baumann, U., и Дж. Оро.

1993

. Три этапа эволюции генетического кода. Биосистемы 29 : 133–141.

Каммак Р., Д. Холл и К. Рао.

1971

. Ферредоксины: это живые окаменелости? New Sci. 23 : 696–698.

Дерман, А. И., В. А. Принц, Д. Белин и Дж. Беквит.

1993

. Мутации, которые позволяют образовывать дисульфидные связи в цитоплазме Escherichia coli. Наука 262 : 1744–1747.

Доринг В. и П.Марлиер.

1998

. Термостабильная НАД (+) — зависимая алкогольдегидрогеназа из Sulfolobus solfataricus : определение последовательности генов и белков и взаимосвязь с другими алкогольдегидрогеназами. Генетика 150 : 543–551.

Фэн Д. Ф., М. С. Джонсон и Р. Ф. Дулиттл.

1984

. Прогрессивное выравнивание аминокислотных последовательностей и построение из них филогенетических деревьев.

J. Mol. Evol.

112

–125.

Джукс, Т. Х. и С. Осава.

1993

. Эволюционные изменения генетического кода.

Сост. Biochem. Physiol. B Комп. Biochem.

106

489

–494.

Юнгк, Дж. Р.

1978

. Генетический код как периодическая таблица.

J. Mol. Evol.

211

–224.

Юрка Дж. И Т. Ф. Смит.

1987

. β превращается в раннюю эволюцию: хиральность, генетический код и биосинтетические пути. Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии.Vol. LII. Симпозиум Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии, Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк.

Лоферер, Х. и Х. Хеннеке.

1994

. Белковые дисульфид оксидоредуктазы у бактерий.

Trends Biochem. Sci.

169

–171.

Мисета, А.

1989

. Роль молекул-предшественников аминокислот, связанных с белками, в организации генетических кодонов.

Physiol. Chem. Phys.

237

–242.

Майерс, Э.W. и W. Miller.

1988

. Оптимальные выравнивания в линейном пространстве.

Comput. Прил. Biosci.

–17.

Нойва, р.

1994

. Ферментативный катализ образования дисульфидов.

Protein Expr. Purif.

–13.

Осава, С., Т. Х. Джукс, К. Ватанабэ и А. Муто.

1992

. Недавние доказательства эволюции генетического кода.

Microbiol. Ред.

229

–264.

Осава, С., А. Муто, Т. Х. Джукс и Т. Охама.

1990

. Эволюционные изменения генетического кода.

Proc. R. Soc. Лондон. B Biol. Sci.

241

–28.

Райна С. и Д. Миссиакас.

1997

. Образование и разрыв дисульфидных связей.

Annu. Rev. Microbiol.

179

–202.

Шубер, А. П., Э. К. Орр, М. А. Рекни, П. Ф. Шендель, Х. Д. Мэй, Н. Л. Шауэр и Дж. Г. Ферри.

1986

.Клонирование, экспрессия и нуклеотидная последовательность генов формиатдегидрогеназы из methanobacterium formicicum.

J. Biol. Chem.

261

12942

–12947.

Стюарт, Э. Дж., Ф. Ослунд и Дж. Беквит.

1998

. Образование дисульфидной связи в цитоплазме Escherichia coli: изменение роли тиоредоксинов in vivo.

EMBO J.

5543

–5550.

Вебер А. Л. и Дж. К. Лейси.

1978

. Корреляции генетического кода: аминокислоты и их антикодоновые нуклеотиды.

J. Mol. Evol.

199

–210.

Вёзе, К. Р. и Р. Гупта.

1981

. Архебактерии просто производные от «прокариот»? Природа 289 : 95–96.

Вёзе, К. Р., О. Кандлер и М. Л. Уилис.

1990

. К естественной системе организмов: предложение о доменах Archaea, Bacteria и Eucarya. Proc. Natl. Акад. Sci. США 87 : 4576–4579.

Вонг, Дж. Т. Ф.

1975

. Коэволюционная теория генетического кода.Proc. Natl. Акад. Sci. США 72 : 1909–1912.

———.

1976

. Эволюция универсального генетического кода. Proc. Natl. Акад. Sci. США 73 : 2336–2340.

———.

1988

. Эволюция генетического кода.

Microbiol. Sci.

174

–181.

Чжун Л., Э. С. Арн-Эр, Дж. Люнг, Ф. Ослунд и А. Холмгрен.

1998

. Тиоредоксинредуктаза крысы и теленка гомологична глутатионредуктазе с удлинением на карбоксильном конце, содержащим консервативный каталитически активный предпоследний остаток селеноцистеина.

J. Biol. Chem.

273

8581

–8591.

Белки — что это такое и как они производятся — Science Learning Hub

Белки являются ключевыми рабочими молекулами и строительными блоками во всех клетках. Они производятся во всех организмах с помощью аналогичного двухэтапного процесса: сначала ДНК транскрибируется в РНК, а затем РНК транслируется в белок.

Перед отдельными генами последовательности ДНК, называемые промоторами, определяют, когда и в каких количествах производятся белки.

Что такое белок?

Белки являются основными «рабочими молекулами» в каждом организме. Помимо прочего, белки катализируют реакции, переносят кислород и защищают организмы от инфекций. Они также являются важными строительными блоками организмов. Они являются основными компонентами шерсти, хрящей и молока, они упаковывают ДНК в хромосомы и изолируют клетки нервной системы. Короче говоря, белки очень важны!

Белки состоят из большого количества аминокислот, соединенных встык.Цепочки складываются, образуя трехмерные молекулы сложной формы — это можно представить как оригами с очень длинным и тонким листом бумаги. Точная форма каждого белка вместе с содержащимися в нем аминокислотами определяет, что он делает.

Белки: ключевые примеры в Hub

Ферменты — это белки. Многие ферменты находят полезное применение в медицинской или промышленной биотехнологии. Узнайте больше в видеоролике: Улучшение ферментов.

Инсулин — это белок, регулирующий уровень глюкозы в крови.У диабетиков 1 типа инсулин не вырабатывается. Узнайте больше в видеоклипе: Сахарный диабет 1 типа.

Мидии крепко держатся за камни и груды с помощью своих прочных нитей, сделанных из белка. Узнайте больше в интерактиве: Как выращивают мидии в Новой Зеландии.

Антитела — это белки, подробнее читайте в статье: Иммунная система.

Казеин — это белок молока, из которого делают сыр. Узнайте больше в анимационном видео: Сыр: молекулярный взгляд.

Факторы транскрипции — это специализированные белки, которые контролируют производство других белков. Узнайте больше в видеоклипе: Что влияет на цвет мякоти яблока ?.

Макрофибриллы шерсти состоят из белка. Узнайте больше в интерактивном материале: Структура и свойства шерстяных волокон.

Белки экспрессируются генами

Все организмы вырабатывают белки по существу одинаковым образом. Процесс начинается с гена — «инструкции» по созданию белка.По этой причине процесс создания белка также называется экспрессией генов.

Экспрессия гена состоит из двух основных стадий: транскрипции и трансляции.

Транскрипция

Структуры в клетке идентифицируют начало и конец гена и считывают последовательность ДНК между ними (порядок оснований A, C, G и T в гене). Создается молекулярное сообщение (молекула мРНК), которое повторяет последовательность самого гена. Во многих отношениях мРНК похожа на одноцепочечный фрагмент ДНК.

Трансляция

Рибосома получает молекулу мРНК и начинает выстраивать цепочку аминокислот (белок), которая точно соответствует инструкциям внутри мРНК. Рибосома «считывает» последовательность мРНК как серию трехосновных блоков или кодонов. Каждый кодон сообщает аппарату по производству белка, какую аминокислоту добавить следующей.

Генетический код в природе одинаков.

Примечательно, что во всей жизни каждый кодон имеет одно и то же «значение» в любой данной клетке (за некоторыми незначительными исключениями).Например, кодон AGA — это инструкция по добавлению аминокислоты аргинина к растущему белку — независимо от того, растет ли этот белок в бактериальных клетках или клетках человека. Другими словами, каждая клетка следует одним и тем же правилам при производстве нового белка.

См. Статью Как добавить чужеродную ДНК к бактериям для получения дополнительной информации.

Какие белки производятся, когда — сила промотора

В любой клетке одновременно производится только часть белков. Белки, которые выполняют важные функции, производятся постоянно, в то время как другие экспрессируются только тогда, когда они необходимы.Клеткам также необходимы большие количества одних белков (таких как ферменты, участвующие в непрерывных процессах, таких как транскрипция и трансляция), и меньшие количества других (например, гормонов). Но как клетка решает, какие гены экспрессировать и сколько производить?

Промоторы — это последовательности ДНК, которые определяют, когда экспрессируется ген. Эти участки ДНК располагаются перед генами и обеспечивают «место посадки» для факторов транскрипции (белков, которые включают и выключают экспрессию генов) и РНК-полимеразы (белка, который считывает ДНК и создает копию мРНК).Различные промоторные последовательности имеют разную силу, и гены с «сильными» промоторами экспрессируются на более высоком уровне, чем гены со «слабыми» промоторами.

Промоторы и цвет мякоти яблока

В компании Plant & Food Research Ричард Эспли и его коллеги изучают роль промоторов в определении того, имеют ли яблоки мякоть белого или красного цвета. Группа обнаружила фактор транскрипции (MYB10), который связывается с промотором нескольких генов, которые продуцируют красный пигмент в яблоках, вызывая их экспрессию.В яблоках с красной мякотью намного больше MYB10, чем в яблоках с белой мякотью, поэтому эти гены пигмента экспрессируются на более высоком уровне и производят больше красного пигмента.

Подробнее читайте в статье: Узнайте, что контролирует цвет мякоти яблока.

Белки и экспрессия генов

Эти статьи содержат дополнительную информацию об экспрессии генов и белках.

Наука на расстоянии

Гигантские молекулы жизни

Белки

Аминокислоты

Строительными блоками всех белков являются аминокислоты.Существует около 20 общих аминокислот, все, кроме одной, имеют структуру, основанную на одном атоме углерода, к которому присоединены четыре различных атома или группы атомов; атом водорода, аминогруппа, группа карбоновой кислоты и переменная группа (называемая здесь R-группой). Это различная химическая структура и свойства R-группы, которые делают аминокислоты отличными друг от друга.

Около 9 аминокислот имеют неполярные R-группы и относительно гидрофобны.Еще 6 аминокислот имеют сильно полярные R-группы, которые легко притягивают молекулы воды. Это гидрофильные аминокислоты. Остальные, примерно 5 аминокислот, имеют R-группы, которые могут ионизировать. При нормальном клеточном pH эти R-группы становятся электрически заряженными, что делает их даже более гидрофильными, чем полярные аминокислоты.

Некоторые аминокислоты

Аминокислота	Аббревиатура	% в гемоглобине	# молекул в инсулине	Год открытия
Аланин	Ала	9.0	3	1875
Аспарагиновая кислота	Asp	9,6	0	1868
Глутаминовая кислота	Glu	6,6	4	1866
Гистидин	Его	8.8	2	1896
Лейцин	Leu	14,0	6	1819
Proline	Pro	4,8	1	1901
Серин	Ser	4.4	3	1865
Тирозин	Тир	2,9	4	1846

Полипептиды I: первичная структура

Полимеры аминокислот называются «полипептидами», название происходит от типа связи, удерживающей цепи аминокислот вместе.В реакции присоединения, называемой «конденсация» или «дегидратационный синтез», атом азота одной аминокислоты напрямую связан с атомом углерода в кислотной группе второй аминокислоты. Во время этой молекулярной перестройки образуется молекула воды. Результирующая группа атомов, которая удерживает аминокислоты вместе, называется пептидной связью .

Любая из 20 различных аминокислот может находиться в любом положении полипептидной цепи.Это означает, что существует очень большое количество возможных цепей даже при длине всего в несколько аминокислот. Количество и последовательность аминокислот в полипептидной цепи называется первичной структурой . Каждый тип полипептида, продуцируемый клеткой, имеет различную первичную структуру. Это тщательно контролируемое свойство цепи и регулируется генетическим кодом, обнаруженным в генах и молекулах ДНК. Все остальные свойства полипептидов и белков проистекают из первичной структуры.

Полипептиды II: вторичная структура

В воде полипептиды действуют и реагируют сами с собой и с окружающей средой. Сумма всех сил, действующих на сложные цепи и их химические R-группы, изгибает, скручивает и заставляет полипептид принимать фантастические формы. Они скручиваются и складываются в сложные трехмерные конформации, которые имеют решающее значение для их роли и свойств внутри клеток.Самый низкий уровень трехмерной формы называется вторичной структурой . Можно выделить три типа общей вторичной структуры.

Случайная прогулка

наблюдается в областях полипептида, где составляющие R-группы действуют и реагируют друг с другом. Положительно заряженная R-группа может быть привлечена к отрицательно заряженной R-группе, заставляя цепь изгибаться, пока две R-группы не приблизятся друг к другу.В качестве альтернативы, вторая положительно заряженная R-группа дальше по цепи будет отталкиваться первым положительным зарядом. Цепь растянулась бы так, чтобы между этими зарядами было как можно большее расстояние.

Бета-плиссированный лист

представляет собой гибкую, сильную конфигурацию, в которой альтернативные R-группы отходят от основной цепи цепи в противоположных направлениях. Это создает зигзагообразный эффект, который поддерживается за счет сшивания водородных связей между соседними цепями.Белок шелка, бета-кератин, паутина, ногти — все они содержат протеины с высокой долей бета-гофрированного полотна. Эти белки сопротивляются растяжению, поскольку их цепи практически полностью растянуты.

Альфа-спираль

является распространенной формой вторичной структуры, наблюдаемой во многих белках. Ряд слабых водородных связей образуется между атомами одной пептидной связи и атомами другой пептидной связи примерно на 3 аминокислоты дальше по цепи.Эти крошечные взаимодействия, тем не менее, достаточно сильны, чтобы свернуть полипептид в альфа-спираль; структура, которая выглядит так, как если бы цепочка аминокислот была обернута вокруг цилиндра. Эти спиральные, спиральные молекулы можно растягивать. Некоторые белки с большим содержанием спиралей легко растягиваются. Волосы и шерсть легко растягиваются, но когда сила ослабляется, спираль возвращается в исходную форму, и белок возвращается к своей исходной форме.

Третичная структура; становиться белком

Большинство белков складываются в сложные трехмерные глобулярные формы.Гидрофильные R-группы положительно взаимодействуют с окружающей водой. Вся цепь закручивается до тех пор, пока максимальное количество этих групп не войдет в полный контакт с окружающей водой. Взаимодействие между водой и гидрофильными R-группами поддерживает огромную молекулу белка и помогает удерживать ее в растворе. И наоборот, гидрофобные R-группы погружаются глубоко в складывающуюся макромолекулу, вдали от молекул воды. Эти силы, вместе с другими эффектами сшивания, удерживают гигантскую структуру в трехмерной форме, которая является отличительной и уникальной для этого белка.

Именно на этом уровне структуры многие белки берут на себя свою клеточную роль или функцию. Как полипептидная цепь, молекула не обладает особыми свойствами, но как трехмерный белок молекула способна совершать удивительное множество действий. Глобулярные белки катализируют химические реакции, другие действуют как защитные антитела в иммунной системе, а третьи вызывают бурные телесные реакции при прохождении через кровь.

Четвертичная структура

Некоторые глобулярные белки объединяются в комплексы, состоящие из двух или более субъединиц.К этим субъединицам могут быть присоединены другие небелковые молекулы, такие как полисахариды. Эти более высокие уровни структуры можно увидеть в молекуле белка, такой как гемоглобин, большой глобулярный белок из четырех субъединиц с четырьмя дополнительными небелковыми добавками. Этот белок переносит кислород в крови.

Денатурация.

Большинство особых свойств белков проистекает из их уникальных трехмерных форм. Когда эта форма теряется, белок перестает функционировать. Процесс изменения формы белка таким образом, что функция теряется, называется денатурацией .

Белки легко денатурируются при нагревании. При кипячении белковых молекул их свойства меняются. Например, они часто становятся нерастворимы и остаются таковыми даже при охлаждении раствора. Варка яйца вызывает необратимую денатурацию всех содержащихся в нем белков, «белок» яйца, глобулярный белок, изменяет форму и затвердевает. Этот денатурированный белок имеет ту же первичную структуру, что и исходный белок, но третичная структура утрачена; поэтому обладают всеми важнейшими свойствами исходного или нативного белка.

Денатурация может происходить не только с помощью тепла, но и другими способами. Все белки могут быть денатурированы при экстремальных значениях pH; щелочной или кислотный. Они чувствительны к органическим растворителям и мылу. Взбивание яичного белка вызовет механическую денатурацию за счет увеличения площади поверхности жидкости. Поверхностное натяжение теряет форму белка.

*** Сделайте дипептид ***

Идентификация белков, содержащихся в водных экстрактах пшеничных отрубей, с помощью протеомного подхода

https: // doi.org / 10.1016 / j.jcs.2018.01.005Получить права и контент

Основные моменты

•: Богатые белком водные экстракты пшеничных отрубей имеют потенциальное применение.
•: Предполагается, что экстракты содержат большое количество белков.
•: Класс белков в экстрактах неизвестен, несмотря на то, что это полезная информация.
•: С помощью протеомики в экстрактах было идентифицировано 39 уникальных белков.
•: Об одиннадцати таких белках ранее не сообщалось в протеомных исследованиях.

Реферат

Белки водных экстрактов пшеничных отрубей обычно считаются фракцией альбумина и характеризуются с точки зрения молекулярной массы, содержания аминокислот и функциональных свойств. Однако нет никаких отчетов о разнообразии экстрагированных белков и их аминокислотной последовательности, несмотря на то, что эта информация была бы полезна, если бы экстракты использовались в различных приложениях.В настоящей работе белки, содержащиеся в водных экстрактах пшеничных отрубей, разделяли методом SDS-PAGE. Девятнадцать полос с молекулярной массой в диапазоне 8─93 кДа были обнаружены в гелях SDS-PAGE. После триптического переваривания белков полученные пептиды анализировали тандемной масс-спектрометрией. Поиск в базе данных по подмножеству Viridiplantae в базе данных белков NCBInr привел к 39 уникальным белкам, 11 из которых ранее не были идентифицированы в различных участках зерна пшеницы с помощью протеомного анализа.Большинство белков были ферментами метаболизма и защиты от стресса, а запасные белки составляли лишь незначительную часть.

Ключевые слова

Белки отрубей пшеницы

Альбумины

Протеом отрубей пшеницы

Рекомендуемые статьиЦитирующие статьи (0)

Полный текст

Ссылки на статьи

Содержит ли мышечная ткань различные типы белка?

Белок

Мышечная ткань содержит множество различных белков с множеством различных функций.Белки мяса сгруппированы в три общих класса: (1) миофибриллярные, (2) стромальные и (3) саркоплазматические. Каждый класс белков отличается по функциональным свойствам, которые они вносят в мясо.

Миофибриллярные белки —Мышечные волокна, мышечные клетки, сгруппированные в мышечные пучки, состоят из миофибрилл. Белки, составляющие миофибриллы, включая актин, миозин и некоторые другие, вместе называются миофибриллярными белками. Наиболее важными для структуры мышечных волокон миофибриллярными белковыми компонентами являются актин и миозин.Они представляют собой наиболее распространенные белки в мышцах и непосредственно участвуют в способности мышц сокращаться и расслабляться.

Упорядоченное расположение белковых молекул, актина, миозина и других миофибриллярных белков, формирует миофиламенты. При просмотре в электронный микроскоп эти нити образуют узор из поперечных полос, которые видны как чередующиеся светлые и темные полосы. Ремешки будут различаться по длине в зависимости от состояния сокращения или расслабления мышц.Во время сокращения актиновые и миозиновые нити скользят вместе, образуя более сложный белок, известный как актомиозин. Там, где эти волокна перекрываются, в полосчатой структуре появляются более темные полосы. Предубойная и посмертная обработка чрезвычайно важны для контроля состояния мышечного сокращения, поскольку это связано с их болезненностью. если мышцы сокращаются (полосы перекрываются), когда мясо готовится к употреблению, оно будет менее нежным.

Стромальные белки —Соединительная ткань состоит из водянистого вещества, в котором диспергирован матрикс фибрилл стромального белка; эти стромальные белки представляют собой коллаген, эластин и ретикулин.

Коллаген. Коллаген — самый распространенный белок, обнаруженный в неповрежденном теле млекопитающих, он присутствует в рогах, копытах, костях, коже, сухожилиях, связках, фасциях, хрящах и мышцах. Коллаген — это уникальный и специализированный белок, который выполняет множество функций. Основные функции коллагена — обеспечивать силу и поддержку, а также помогать формировать непроницаемую мембрану (как в коже). В мясе коллаген является основным фактором, влияющим на нежность мышц после приготовления.Коллаген нелегко расщепить при приготовлении пищи, за исключением методов приготовления с использованием влажного тепла. Коллаген белый, тонкий и прозрачный. Микроскопически он представляет собой свернутую в спираль формацию, которая при нагревании размягчается и сжимается в короткую густую массу, что помогает придать приготовленному мясу пухлый вид. Сам по себе коллаген жесткий; однако нагревание (до соответствующей температуры) превращает коллаген в нежный желатин.
Эластин. Эластин содержится в стенках кровеносной системы, а также в соединительных тканях по всему телу животного и обеспечивает эластичность этих тканей.Эластин иногда называют «желтой» соединительной тканью из-за его цвета. Тыльная связка (тяжелый хрящ), присутствующая в жареных и стейках из лопаток, ребер, представляет собой почти чистый эластин. В отличие от коллагена, эластин не разлагается при приготовлении с использованием влажного тепла и его следует удалять из порезов, где он есть. К счастью, мышечная ткань молодых животных содержит относительно мало эластина.
Ретикулин — Ретикулин присутствует в гораздо меньших количествах, чем коллаген или эластин. Предполагается, что ретикулин может быть предшественником коллагена и / или эластина, поскольку он более распространен у молодых животных.Старые животные могут, но не обязательно, иметь больше соединительной ткани на единицу мышечной массы, чем молодые животные. Перекрестные связи между молекулами коллагена увеличиваются (уменьшая восприимчивость коллагена к солюбилизации, вызванной теплом) у старых животных, давая более жесткие мышцы, чем обнаруженные. в мышцах более молодых животных. В целом, чем меньше соединительной ткани содержится в куске мяса, тем он нежнее.

Sarcoplasmlc Proteins — саркоплазматические белки включают пигменты гемоглобина и миоглобина, а также широкий спектр ферментов.

Пигменты гемоглобина и миоглобина помогают придать мышцам красный цвет. Гемоглобин переносит кислород из легких в ткани, в том числе в мышцы. Миоглобин присутствует в мышцах и накапливает кислород, переносимый в мышцу через кровь гемоглобином, до тех пор, пока он не будет использован в метаболизме. Углекислый газ, образующийся в процессе клеточного метаболизма, диффундирует из клеток (включая клетки мышц) и транспортируется в виде бикарбонат-иона в легкие, где он выдыхается в виде углекислого газа.Миоглобин присутствует в саркоплазме или жидкости для купания мышечной клетки; гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах или эритроцитах. В мясе содержится значительное количество гемоглобина, потому что не вся кровь удаляется из капилляров, артериол и венул во время убоя и разделки.
Цвет консервных банок влияет на класс качества говяжьих туш, установленный Министерством сельского хозяйства США. Цвет также играет важную роль в эстетической привлекательности мяса в рыночной витрине. Цветовой диапазон от розового до красного в мышцах частично зависит от количества присутствующего миоглобина и частично из-за химического состояния (и свободных участков связывания) гема в миоглобине и гемоглобине.
Различия в концентрации миоглобина зависят от вида, возраста и пола животного, а также типа мускулов. В мышцах крупного рогатого скота больше миоглобина, чем у свиней; зрелые овцы больше, чем ягнята; быков больше, чем коров; и постоянно работающие мышцы диафрагмы содержат больше миоглобина, чем менее часто используемые мышцы, такие как longissimus dorsi.
При контакте с воздухом пигменты (миоглобин и гемоглобин) на поверхности мышц насыщаются кислородом.Оксигенация образует ярко-красный оксимиоглобин. Внутренняя часть мышцы останется фиолетовой, потому что кислород не может проникнуть в центральную часть мышцы. Мясо в магазинной упаковке (завернутое в кислородопроницаемую пластиковую пленку) обычно ярко-красного цвета, в то время как мясо в вакуумной упаковке имеет лилово-красный цвет из-за пониженной проницаемости для кислорода упаковочной пленки. Говяжий фарш обычно упаковывают для розничной продажи в прозрачную кислородопроницаемую пленку, благодаря которой внешний вид становится ярко-красным. Когда эти упаковки открываются и устройство разламывается, внутренняя часть голавля или котлета будет темно-коричневой или пурпурной, но она тоже станет светлее через несколько минут под воздействием кислорода воздуха.Длительное воздействие кислорода вызывает окисление оксимиоглобина и образование метмиоглобина непривлекательного коричневато-красного цвета. Хотя вкусовые качества такого мяса после приготовления могут быть удовлетворительными, коричневая мышца становится прогорклой и невкусной быстрее, чем ярко-красная мышца, если происходит дальнейшее хранение (до приготовления).
В процессе отверждения миоглобин непрочно соединяется с оксидом азота с образованием нитрозомиоглобина. При приготовлении нитросомиоглобин превращается в нитрозогемохром, который обычно затвердевает, имеет розовый цвет и чувствителен к свету.По этой причине вяленое мясо (например, ломтики ветчины) часто выставляют в ящике для мяса с мясом (на поддоне для пенопласта), перевернутым лицевой стороной вниз. Хотя нитрозогемохром чувствителен к свету, он термостабилен. В результате повторный нагрев вяленого мяса не приводит к дальнейшему изменению его цвета. Напротив, свежее мясо становится коричневато-красным при приготовлении, потому что образуются денатурированные глобины, гемихром и гемохром.
Ферменты, которые естественным образом встречаются в мышечной ткани, продолжают функционировать во время выдержки мяса.Протеолитические ферменты — это ферменты, которые разрушают белок, амилолитические ферменты разлагают углеводы, а липолитические ферменты разлагают жиры. Во время старения протеолитические ферменты расщепляют миофибриллярные белки, тем самым способствуя нежности мяса. Ферменты (например, активируемые кальцием протеазы и катепсины), ответственные за тендеризацию, чувствительны к времени и температуре — чем дольше мясо остается при температуре, оптимальной для ферментов. активности, тем более полным будет ферментативная деградация белков миофибриллы.

Азотные экстрактивные вещества — еще одна группа веществ, относящихся к белкам (но не являющихся настоящими белками), представляет собой азотистые вещества и нуклеопептиды. Эти водорастворимые компоненты возбуждают выделение желудочного сока при проглатывании приготовленного мяса. Наряду с жиром они (особенно нуклеотиды и нуклеозиды и побочные продукты их метаболизма — ксантин и гипоксантин) обеспечивают большую часть аромата и вкуса мяса. Примерами этой группы веществ являются креатин, креатинин, пурины и свободные аминокислоты.Большее количество азотистых экстрактивных веществ присутствует в мышцах старых животных, и их больше в более активных мышцах, которые встречаются в менее нежных порезах. Азотистые экстракты частично ответственны за так называемый «дикий (интенсивный) вкус» мяса диких животных.

Мышечная ткань содержит множество различных белков с множеством различных функций. Белки мяса сгруппированы в три общих класса: (1) миофибриллярные, (2) стромальные и (3) саркоплазматические.Каждый класс белков отличается по функциональным свойствам, которые они вносят в мясо.

Миофибриллярные белки —Мышечные волокна, мышечные клетки, сгруппированные в мышечные пучки, состоят из миофибрилл. Белки, составляющие миофибриллы, включая актин, миозин и некоторые другие, вместе называются миофибриллярными белками. Наиболее важными для структуры мышечных волокон миофибриллярными белковыми компонентами являются актин и миозин. Они представляют собой наиболее распространенные белки в мышцах и непосредственно участвуют в способности мышц сокращаться и расслабляться.

Упорядоченное расположение белковых молекул, актина, миозина и других миофибриллярных белков, формирует миофиламенты. При просмотре в электронный микроскоп эти нити образуют узор из поперечных полос, которые видны как чередующиеся светлые и темные полосы. Ремешки будут различаться по длине в зависимости от состояния сокращения или расслабления мышц. Во время сокращения актиновые и миозиновые нити скользят вместе, образуя более сложный белок, известный как актомиозин. Там, где эти волокна перекрываются, в полосчатой структуре появляются более темные полосы.Предубойная и посмертная обработка чрезвычайно важны для контроля состояния мышечного сокращения, поскольку это связано с их болезненностью. если мышцы сокращаются (полосы перекрываются), когда мясо готовится к употреблению, оно будет менее нежным.

Коллаген. Коллаген — самый распространенный белок, обнаруженный в неповрежденном теле млекопитающих, он присутствует в рогах, копытах, костях, коже, сухожилиях, связках, фасциях, хрящах и мышцах.Коллаген — это уникальный и специализированный белок, который выполняет множество функций. Основные функции коллагена — обеспечивать силу и поддержку, а также помогать формировать непроницаемую мембрану (как в коже). В мясе коллаген является основным фактором, влияющим на нежность мышц после приготовления. Коллаген нелегко расщепить при приготовлении пищи, за исключением методов приготовления с использованием влажного тепла. Коллаген белый, тонкий и прозрачный. Микроскопически он представляет собой свернутую в спираль формацию, которая при нагревании размягчается и сжимается в короткую густую массу, что помогает придать приготовленному мясу пухлый вид.Сам по себе коллаген жесткий; однако нагревание (до соответствующей температуры) превращает коллаген в нежный желатин.
Эластин. Эластин содержится в стенках кровеносной системы, а также в соединительных тканях по всему телу животного и обеспечивает эластичность этих тканей. Эластин иногда называют «желтой» соединительной тканью из-за его цвета. Тыльная связка (тяжелый хрящ), присутствующая в жареных и стейках из лопаток, ребер, представляет собой почти чистый эластин. В отличие от коллагена, эластин не разлагается при приготовлении с использованием влажного тепла и его следует удалять из порезов, где он есть.К счастью, мышечная ткань молодых животных содержит относительно мало эластина.
Ретикулин — Ретикулин присутствует в гораздо меньших количествах, чем коллаген или эластин. Предполагается, что ретикулин может быть предшественником коллагена и / или эластина, поскольку он более распространен у молодых животных. Старые животные могут, но не обязательно, иметь больше соединительной ткани на единицу мышц, чем молодые животные. между молекулами коллагена увеличивается (снижение восприимчивости коллагена к солюбилизации, вызванной нагревом) у старых животных, в результате чего мышцы становятся более жесткими, чем те, которые обнаруживаются в мышцах более молодых животных.Как правило, чем меньше соединительной ткани в куске мяса, тем он нежнее.

Пигменты гемоглобина и миоглобина помогают придать мышцам красный цвет. Гемоглобин переносит кислород из легких в ткани, в том числе в мышцы. Миоглобин присутствует в мышцах и накапливает кислород, переносимый в мышцу через кровь гемоглобином, до тех пор, пока он не будет использован в метаболизме.Углекислый газ, образующийся в процессе клеточного метаболизма, диффундирует из клеток (включая клетки мышц) и транспортируется в виде бикарбонат-иона в легкие, где он выдыхается в виде углекислого газа. Миоглобин присутствует в саркоплазме или жидкости для купания мышечной клетки; гемоглобин — это белок, содержащийся в красных кровяных тельцах или эритроцитах. В мясе содержится значительное количество гемоглобина, потому что не вся кровь удаляется из капилляров, артериол и венул во время убоя и разделки.
Цвет консервных банок влияет на класс качества говяжьих туш, установленный Министерством сельского хозяйства США. Цвет также играет важную роль в эстетической привлекательности мяса в рыночной витрине. Цветовой диапазон от розового до красного в мышцах частично зависит от количества присутствующего миоглобина и частично из-за химического состояния (и свободных участков связывания) гема в миоглобине и гемоглобине.
Различия в концентрации миоглобина зависят от вида, возраста и пола животного, а также типа мускулов.В мышцах крупного рогатого скота больше миоглобина, чем у свиней; зрелые овцы больше, чем ягнята; быков больше, чем коров; и постоянно работающие мышцы диафрагмы содержат больше миоглобина, чем менее часто используемые мышцы, такие как longissimus dorsi.
При контакте с воздухом пигменты (миоглобин и гемоглобин) на поверхности мышц насыщаются кислородом. Оксигенация образует ярко-красный оксимиоглобин. Внутренняя часть мышцы останется фиолетовой, потому что кислород не может проникнуть в центральную часть мышцы.Мясо в магазинной упаковке (завернутое в кислородопроницаемую пластиковую пленку) обычно ярко-красного цвета, в то время как мясо в вакуумной упаковке имеет лилово-красный цвет из-за пониженной проницаемости для кислорода упаковочной пленки. Говяжий фарш обычно упаковывают для розничной продажи в прозрачную кислородопроницаемую пленку, благодаря которой внешний вид становится ярко-красным. Когда эти упаковки открываются и устройство разламывается, внутренняя часть голавля или котлета будет темно-коричневой или пурпурной, но она тоже станет светлее через несколько минут под воздействием кислорода воздуха.Длительное воздействие кислорода вызывает окисление оксимиоглобина и образование метмиоглобина непривлекательного коричневато-красного цвета. Хотя вкусовые качества такого мяса после приготовления могут быть удовлетворительными, коричневая мышца становится прогорклой и невкусной быстрее, чем ярко-красная мышца, если происходит дальнейшее хранение (до приготовления).
В процессе отверждения миоглобин непрочно соединяется с оксидом азота с образованием нитрозомиоглобина. При приготовлении нитросомиоглобин превращается в нитрозогемохром, который обычно затвердевает, имеет розовый цвет и чувствителен к свету.По этой причине вяленое мясо (например, ломтики ветчины) часто выставляют в ящике для мяса с мясом (на поддоне для пенопласта), перевернутым лицевой стороной вниз. Хотя нитрозогемохром чувствителен к свету, он термостабилен. В результате повторный нагрев вяленого мяса не приводит к дальнейшему изменению его цвета. Напротив, свежее мясо становится коричневато-красным при приготовлении, потому что образуются денатурированные глобины, гемихром и гемохром.
Ферменты, которые естественным образом встречаются в мышечной ткани, продолжают функционировать во время выдержки мяса.Протеолитические ферменты — это ферменты, которые разрушают белок, амилолитические ферменты разлагают углеводы, а липолитические ферменты разлагают жиры. Во время старения протеолитические ферменты расщепляют миофибриллярные белки, тем самым способствуя нежности мяса. Ферменты (например, активируемые кальцием протеазы и катепсины), ответственные за тендеризацию, чувствительны к времени и температуре — чем дольше мясо остается при температуре, оптимальной для ферментов. активности, тем более полным будет ферментативная деградация белков миофибриллы.

Какие функции выполняет белок в организме человека – блог justfood

Роль белков для организма человека

Защищают

Регулируют

Сигнализируют

Помогают нам двигаться

Участвуют в производстве потомства.

Способствуют выработке энергии

Строят

Продукты, с высоким белковым содержанием

Признаки нехватка белка

Чем полезны бобовые продукты и что это такое? Почему среди фасоли, горошка и чечевицы оказались орехи?

Что такое бобовые продукты

Польза и противопоказания

Какие продукты относятся к бобовым?

Орехи – очень полезные. Содержат витамины и жиры, делают спортсменов выносливыми и помогают восстанавливать мышцы

Какие блюда можно готовить из бобовых продуктов?

Для чего лучше подходят бобовые – похудение, набор мышечной массы, полезное питание?

Как получить максимальную пользу от бобовых – несколько советов

Что в итоге – бобовые продукты полезные?

450106, г.Уфа, ул. Ст. Кувыкина, 96. e-mail: [email protected]

Лучшие источники белка при похудении: 13 растительных продуктов

Сывороточный протеин

Сейтан

Креветки

Чечевица

Фасоль и нут

Овсянка

Тыквенные семечки

Киноа и амарант

Хлеб Иезекииля

Спирулина

Соя и соевые продукты (соевое молоко, тофу, темпе и эдамаме)

Арахис и арахисовое масло

Семена чиа

В каких продуктах содержится белок?

Что входит в состав молока: основные компоненты

Состав молока

Аминокислоты в составе молока

Классификация белков в составе молока

Аминокислотный состав белков молока

Факторы, влияющие на состав молока

Белки

Какие типы белков находятся в плазматической мембране?

Взаимосвязь между наличием цистеина в белках и сложностью организмов | Молекулярная биология и эволюция

Абстрактные

Введение

Материалы и методы

Последовательности белков, файлы данных последовательностей и анализ аминокислотного состава

Корректировка данных аминокислотного состава для содержания ГХ по сравнению с содержанием AT кодирующей ДНК

Анализ аминокислотного расстояния и гомологии белков

Результаты

Появление цистеина в белках разных видов

Встречаемость цистеина в рибосомных белках различных видов

Содержание GC по сравнению с содержанием AU кодирующих ДНК и их связь с наличием цистеинов

Неслучайное присутствие остатков цистеина в белках разных видов

Обсуждение

цитированная литература

Белки — что это такое и как они производятся — Science Learning Hub

Что такое белок?

Белки экспрессируются генами

Транскрипция

Трансляция

Генетический код в природе одинаков.

Какие белки производятся, когда — сила промотора

Белки и экспрессия генов

Наука на расстоянии

Гигантские молекулы жизни

Белки

Некоторые аминокислоты

Денатурация.

Идентификация белков, содержащихся в водных экстрактах пшеничных отрубей, с помощью протеомного подхода

Основные моменты

Реферат

Ключевые слова

Рекомендуемые статьи

Ссылки на статьи

Содержит ли мышечная ткань различные типы белка?

Белок

Добавить комментарий Отменить ответ