Название аминокислот таблица: Заменимые и незаменимые аминокислоты в таблице
L- и D-аминокислоты в составе биоапатита зубов и определение возраста человека
Одной из наиболее значительных проблем в судебной антропологии является идентификация возраста человеческих останков. Большинство существующих методов оценки возраста костных останков основаны на исследовании дегенеративных изменений в скелете, которые сильно зависят от образа жизни, здоровья и питания человека. Возраст детей легко определяется по развитию и количеству прорезавшихся постоянных и молочных зубов. Хронологический возраст взрослого человека можно установить по данным анализа степени рацемизации аминокислот в твердых тканях зубов, который считается в настоящее время одним из самых надежных [1—3]. Известно, что количественное соотношение L- и D-энантиомеров аминокислот изменяется в процессе жизнедеятельности организма. При старении происходит рацемизация L-аминокислот с переходом их в D-форму в белках, причем в наибольшей степени подвержена этому процессу аспарагиновая кислота. Содержание D-Asp в эмали увеличивается на 0,1% в год и после 60 лет может составлять до 8% от всего количества аспарагиновой кислоты [4].
Здоровая эмаль содержит минеральной компоненты 95—97, воды 2—3 и органических веществ 1,0—2,0 мас.%, из которых на белок приходится около 0,01—1,0 мас.% [5]. Согласно данным А. Veis [6], содержание белка в зрелой эмали составляет 1—2%. Следует отметить, что такая разница объясняется неоднородностью распределения белка: его концентрация увеличивается к области эмалево-дентинного соединения. Основная масса органической составляющей дентина — это белок, содержащийся в количестве 20—25%. По соотношению к аминокислотам белок дентина является типичным коллагеном.
P. Helfman и J. Bada [4] впервые в 1975 г. определили соотношение энантиомеров в белках эмали зубов и показали существование зависимости между соотношением D/L Asp и возрастом зубов человека. В настоящее время анализ содержания D-Asp в долго живущих органоминеральных агрегатах (зубы, кости) считается надежным методом оценки возраста для идентификации неизвестного физического лица в судебной практике [2, 3, 7].
Цель работы — анализ степени рацемизации аминокислот в биоапатите зубов человека и выявление зависимости количественного соотношения L/D аминокислот от его возраста и патологических изменений в физиогенных биоминеральных образованиях.
Материал и методы
Объектами исследования служили эмаль кариозных молочных моляров (n=4), эмаль без признаков кариеса постояных зубов (n=8) человека и корневой дентин с цементом (n=4) зубов, удаленных в стоматологических учреждениях по ортодонтическим показаниям и в связи с различными патологическими процессами в тканях пародонта. Возраст предоставивших биоматериал составил от 11 до 78 лет. Предварительной деминирализации биоапатита не проводили. Сколы эмали и дентина растирали в агатовой ступке, для аминокислотного анализа использовали 100 мг вещества.
Для извлечения аминокислот из белковой составляющей применяли кислотный гидролиз в 6 М HCl при температуре 105 °С в течение 12 ч. Выделенные из гидролизата аминокислоты очищали от примесей и переводили в N-пентафторпропионовые изопропиловые эфиры соответствующих аминокислот. Разделение, идентификацию и количественное определение содержания энантиомеров аминокислот проводили на газовом хроматографе GC-17A (Shimadzu, капиллярная колонка Chirasil-L-Val) по методу, описанному С.Н. Шаниной и Е.А. Голубевым [8]. С помощью данной методики анализировали L- и D-изомеры 13 аминокислот: аланин (Ala), валин (Val), изолейцин (Ile), лейцин (Leu), аспарагиновая кислота (Asp), глутаминовая кислота (Glu), треонин (Thr), серин (Ser), фенилаланин (Phe), тирозин (Tyr), пролин (Pro), лизин (Lys), метионин (Met). Все используемые реагенты имели высокую степень чистоты (компаний Sigma, Aldrich, Fluka). Для приготовления растворов использовали бидистиллированную и деионизированную воду. Чтобы исключить попадание аминокислот из реагентов, параллельно с образцами проводили «холостой опыт».
Результаты и обсуждение
Анализ аминокислотного состава твердых тканей зубов показал, что глицин, пролин, глутаминовая кислота и аланин являются доминирующими аминокислотами, что согласуются с данными литературы [5, 9]. В трех образцах биоапатита эмали выявили более высокое содержание Ile, Ala и Asp.
В изученных образцах зубов D-формы обнаружили для трех аминокислот: аспарагиновой, глутаминовой и аланина. Наиболее высокое значение соотношений D/L Asp получили для биоапатита эмали пародонтитного зуба и корневого дентина зубов мудрости с ретенцией (см. таблицу). Независимо от возраста человека наблюдали разброс в значениях показателей D/L Asp в твердых тканях зубов при аномалиях в пародонте. Кроме того, прослеживалось увеличение содержания D-Asp в эмали молочных зубов, пораженных кариесом.
Следует отметить, что для эмали зубов с воспалительными и дегенеративными процессами в пародонте высоким значениям D-Asp, как правило, соответствует повышенное значение D-Glu. Не обнаружили какой-либо закономерности в степени рацемизации аланина в биоапатите зубов в зависимости от патологических процессов в тканях пародонта. В зубах, удаленных по ортодонтическим показаниям, отметили низкие значения D/L Asp, Glu, Ala, что может указывать на фактический возраст человека.
Согласно исследованиям [1], наиболее сильная зависимость наблюдается между возрастом зуба и степенью рацемизации Asp в зубной эмали, являющейся более устойчивой к воздействию внешних факторов, а у большей части подвергнутых анализу постоянных зубов, пораженных кариесом, не зафиксировали увеличения значения D/L Asp.
Как следует из данных таблицы, эмаль молочных моляров, пораженная кариесом и отличающаяся степенью рацемизации аминокислот, вероятно, характеризуется индивидуальным энантиомерным «портретом метаболизма». Полагаем, что на концентрацию D-изомеров аминокислот в эмали влияет жизнедеятельность микроорганизмов в кариозной полости, способных продуцировать и метаболизировать D-аминокислоты.
Таблица. Соотношение D/L энантиомеров в составе органической составляющей биоапатита эмали и корневого дентина зубов человека
Table. The ratio of D/L enantiomers in the organic component of bioapatite enamel and root dentin of human teeth
№ образца | Зубная формула** | Возраст человека, годы | Патология | D/L Asp | D/L Glu | D/L Ala | Доминирующие АК |
175 эмаль | 14 | 14 | Ортодонтические показания | 0.03 | — | — | Gly, Pro, Glu, Asp |
175 корень | 14 | 14 | То же | 0.04 | 0.03 | 0.02 | Gly, Pro, Glu, Ala |
139 эмаль | 28 | 20 | » » | 0.04 | — | — | Glu, Pro, Lys, Asp |
197 корень | 38 | 21 | Ретенция | 0.08 | 0.02 | 0.03 | Gly, Pro, Glu, Ala |
167 эмаль | 38 | 22 | Периодонтит | 0.05 | 0.05 | 0.04 | Gly, Pro, Glu, Ala |
167 корень | 38 | 22 | » | 0.05 | 0.05 | 0.04 | Gly, Pro, Glu, Ala |
182 эмаль | 26 | 15 | » | 0.06 | 0.03 | 0.05 | Glu, Asp, Ala, Pro, |
207 эмаль | 48 | 27 | Полуретенция | 0.06 | 0.05 | 0.05 | Glu, Gly, Pro, Ala |
200 эмаль | 17 | 39 | Пародонтит | 0.08 | 0.09 | 0.02 | Gly, Pro, Glu, Ala |
190 корень | 23 | 39 | » | 0.06 | 0.03 | 0.06 | Gly, Pro, Glu, Ala |
203 эмаль | 34 | 51 | » | 0.06 | 0.06 | 0.04 | Gly, Pro, Glu, Ala |
118 эмаль | 18 | 78 | Пародонтоз | 0.07 | 0.09 | — | Glu, Ala, Gly Asp |
14 ММ* эмаль | 64 | 8 | Кариес | 0.06 | 0.05 | 0.05 | Gly, Pro, Glu, Asp |
32 ММ эмаль | 85 | 10 | » | 0.03 | 0.03 | — | Gly, Pro, Glu, Ala |
ММ эмаль | ? | ? | » | 0.05 | 0.02 | 0.03 | Gly, Pro, Ala, Glu |
9 ММ эмаль | ? | ? | » | 0.07 | 0.01 | 0.04 | Glu, Pro, Gly, Asp |
Примечание. * — ММ — молочный моляр; ** — зубная формула по международной номенклатуре.
Ранее проведенные исследования 64 образцов коронкового и корневого дентина, удаленных из человеческих останков, выявили очень высокую корреляцию между метрическим возрастом зубов и значением соотношений D/L Asp [3]. Результаты, полученные на основе метода линейной регрессии, позволили авторам высказаться о перспективности применения способа рацемизации Asp в твердых тканях зубов для идентификации личности в судебной медицине.
Сравнительный анализ [10] степени рацемизации Asp как в образце целого зуба, так и дентина показал, что отношения D/L Asp в биоапатите цельного зуба выше, чем у дентина. Авторы отметили, что использование целых зубов упрощает метод рацемизации и может послужить для стандартизации подготовки образцов, анализируемых на содержание D- и L-энантиомеров аминокислот. При исследовании эмали пяти типов зубов с различных позиций от одного индивида выявили, что степень рацемизации Asp в молярах выше, чем в резцах [11].
Известно, что значительные изменения баланса L- и D-аминокислот наблюдаются при различных патологических процессах в органах и тканях человека независимо от хронологического возраста [12]. В нашем исследовании отсутствие представительной выборки зубов не позволяет достоверно судить о влиянии возраста на степень рацемизации Asp в биоапатите твердых тканей. Следует, однако, отметить, что в изученных образцах самые низкие отношения D/L Asp также установлены у людей, чей возраст составляет 14 и 20 лет.
Таким образом, при использовании степени рацемизации аспарагиновой аминокислоты для определения точного хронологического возраста неопознанных трупов требуется разработка единого стандарта при выборе образцов биоапатита зубов человека. Эталоном может служить или эмаль, или коронковый либо корневой дентин зуба с учетом его позиции в полости рта без признаков кариеса и патологических изменений в пародонте.
Вывод
Высокие показатели соотношений D/L Asp в белках эмали без признаков кариеса и дентина зависят от наличия патологических процессов в тканях пародонта независимо от хронологического возраста человека. Кариозные процессы в молочных молярах также способствуют повышению количества D-Asp. Низкие показатели соотношений D/L Asp, Glu и Ala определяются в зубах, удаленных по ортодонтическим показаниям.
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
The authors declare no conflicts of interest.
Вопрос 104
Строение и классификация альфа-аминокислот
Природные аминокислоты отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и отличаются строением радикала R. Формулы и тривиальные названия важнейших аминокислот приведены в таблице. Для биологического функционирования аминокислот в составе белков определяющим является полярность радикала R. По этому признаку аминокислоты разделяют на следующие основные группы (см. таблицу).
Таблица. Важнейшие a -аминокислоты RCH(NH2)COOH
Формула | Название | pI | |
Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R | |||
| Глицин | Gly | 5,97 |
| Аланин | Ala | 6,0 |
| Валин | Val | 5,96 |
| Лейцин | Leu | 5,98 |
| Изолейцин | Ile | 6,02 |
| Фенилаланин | Phe | 5,48 |
| Trp | 5,89 | |
Пролин | Pro | 6,30 | |
| Метионин | Met | 5,74 |
| Цистин | (Cys)2 | 5,0 |
Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R
| |||
Серин | Ser | 5,68 | |
| Треонин
|
Thr
| 5,60 |
| Гидроксипролин | Hyp | 5,8 |
| Аспаргин | Asn | 5,41 |
| Глутамин | Gln | 5,65 |
Аминокислоты, содержащие полярный положительно заряженный радикал R | |||
| Лизин | Lys | 9,74 |
| 5-Гидроксилизин |
| 9,15 |
| Аргинин | Arg | 10,76 |
| Гистидин | 7,59 | |
Аминокислоты, содержащие полярный отрицательно заряженный радикал R | |||
| Аспаргиновая кислота | Asp | 2,77 |
| Глутаминовая кислота | Gly | 3,22
|
Тирозин | Tyr | 5,66 | |
| Цистеин | Cys | 5,07 |
Классификация
1.Аминокислоты, содержащие неполярный радикал R. Такие группы располагаются внутри молекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия.
2.Аминокислоты, содержащие полярный неионогенный радикал R. Аминокислоты этого типа имеют в составе бокового радикала полярные группы, не способные к ионизации в водной среде (спиртовый гидроксил, амидная группа). Такие группы могут располагаться как внутри, так и на поверхности молекулы белка. Они участвуют в образовании водородных связей с другими полярными группами.
3.Аминокислоты, содержащие радикал R, способный к ионизации в водной среде с образованием положительно или отрицательно заряженных групп. Такие аминокислоты содержат в боковом радикале дополнительный основный или кислотный центр, который в водном растворе может соответственно присоединять или отдавать протон.
В белках ионогенные группы этих аминокислот располагаются, как правило, на поверхности молекулы и обуславливают электростатические взаимодействия.
Классификация
По радикалу
Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан,
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: [], серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин
По функциональным группам
Алифатические
Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин, метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Иминокислоты: пролин
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз
Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин
Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.
По путям биосинтеза
Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:
Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.
Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.
По способности организма синтезировать из предшественников
Незаменимые
Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан
Заменимые
Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.
Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.
По характеру катаболизма у животных
Биодеградация аминокислот может идти разными путями.
По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:
Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов
Аминокислоты:
Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
Кетогенные: лейцин, лизин.
Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.
Стереоизомеры (пространственные изомеры) — химические соединения, имеющие одинаковое строение, но отличающиеся пространственным расположением атомов. Стереоизомеры имеют одинаковую конституцию, но различные конфигурацию и/или конформацию.
Классификация аминокислот | Химия онлайн
Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.
I. Классификация по взаимному положения функциональных группВ зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.
Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.
II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)Алифатические аминокислоты
Моноаминомонокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин.
Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.
Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).
Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.
Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).
Серусодержащие кислоты: цистеин, метионин.
Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.
Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.
Иминокислоты: пролин.
Важнейшие α–аминокислоты
III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.
Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.
Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.
1. Неполярные (гидрофобные)
К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:
— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин
— ароматические: фенилаланин, триптофан.
— серусодержащие: метионин
— иминокислота: пролин.
2. Полярные незаряженные
Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.
К ним относятся аминокислоты, содержащие:
— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин
— HS-группу: цистеин
— амидную группу: глутамин, аспарагин
— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).
3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)
Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.
Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:
4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)
К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.
В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:
В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.
IV. Классификация по кислотно-основным свойствамВ зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.
Основные
Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:
Кислые
Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:
Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.
V. По числу функциональных группАминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:
VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)
Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.
Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.
Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.
Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.
Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.
Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.
При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.
Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.
При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.
Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).
В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.
Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот
Качество некоторых пищевых белков относительно белков женского молока
Аминокислоты
Приложение 3: Список аминокислот и их сокращений | Учебное пособие
Учебное пособие по лечению
Эта таблица включена только для справки.
Нет необходимости заучивать эти имена и сокращения. Важно понимать, что буква «устойчивость к лекарствам» относится к разным аминокислотам.
Эта таблица включена для использования в будущем.
| Аминокислота | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное сокращение |
| Аланин | Ала | A |
| Аргинин | Arg | R |
| аспарагин | Asn | N |
| Аспарагиновая кислота | Асп | D |
| Цистеин | Cys | С |
| Глутаминовая кислота | Glu | E |
| Глютамин | Gln | Q |
| Глицин | Gly | G |
| Гистидин | Его | H |
| Изолейцин | Иль | I |
| лейцин | лей | л |
| Лизин | Lys | К |
| метионин | Мет | M |
| фенилаланин | Phe | F |
| Пролин | Pro | -P |
| Серин | Ser | S |
| треонин | Thr | т |
| Триптофан | Trp | Вт |
| тирозин | Тир | Y |
| валин | Вал | В |
Последнее обновление: 1 сентября 2014 г.
Таблица структуры аминокислот— GenScript
Аминокислоты составляют основу пептидов и белков. Все аминокислоты содержат как амино, так и карбоновые кислоты, а в некоторых случаях и боковые цепи.
Свойства аминокислот определяются функциональными заместителями, связанными с боковыми цепями, которые чаще всего называют группами R. В приведенной здесь таблице аминокислот мы описываем 20 стандартных остатков, встречающихся в природе, а также универсальные генетические коды.
Надежный пептидный сервис Новое обновление в GenScript готово для ускорения ваших исследований! Или вы можете связаться с [email protected] для получения любой технической поддержки.
Алифатические аминокислоты с гидрофобной боковой цепью | ||||||
Имя | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение | Формула | Молекулярный вес | Изоэлектрическая точка | Структура |
| Аланин | ALA | А | C 3 H 7 N 1 O 2 | 89.09 | 6,00 | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Изолейцин | ИЛЕ | I | C 6 H 13 N 1 O 2 | 131,17 | 5,94 | |
| лейцин | LEU | л | C 6 H 13 N 1 O 2 | 131,17 | 5,98 | |
| валин | VAL | В | C 5 H 11 N 1 O 2 | 117.15 | 5,96 | |
Ароматические аминокислоты с гидрофобной боковой цепью | ||||||
Имя | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение | Формула | Молекулярный вес | Изоэлектрическая точка | Структура |
| фенилаланин | PHE | F | C 9 H 11 N 1 O 2 | 165.19 | 5,48 | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Триптофан | ГТО | Вт | C 11 H 12 N 2 O 2 | 204,23 | 5,89 | |
| Тирозин | TYR | Y | C 9 H 11 N 1 O 3 | 181,19 | 5,66 | |
Аминокислоты с нейтральной боковой цепью | ||||||
Имя | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение | Формула | Молекулярный вес | Изоэлектрическая точка | Структура |
| аспарагин | ASN | N | C 4 H 8 N 2 O 3 | 132.12 | 5,41 | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Цистеин | CYS | С | C 3 H 7 N 1 O 2 S 1 | 121,16 | 5,02 | |
| Глютамин | GLN | Q | C 5 H 10 N 2 O 3 | 146,15 | 5,65 | |
| метионин | МЕТ | M | C 5 H 11 N 1 O 2 S 1 | 149.21 | 5,74 | |
| Серин | SER | S | C 3 H 7 N 1 O 3 | 105,09 | 5,68 | |
| Треонин | THR | т | C 4 H 9 N 1 O 3 | 119,12 | 5,64 | |
Аминокислоты с положительно заряженной боковой цепью | ||||||
Имя | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение | Формула | Молекулярный вес | Изоэлектрическая точка | Структура |
| Аргинин | ARG | R | C 6 H 14 N 4 O 2 | 174.2 | 11,15 | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Гистидин | ЕГО | H | C 6 H 9 N 3 O 2 | 155,16 | 7,47 | |
| Лизин | LYS | К | C 6 H 14 N 2 O 2 | 146,19 | 9,59 | |
Аминокислоты с отрицательно заряженной боковой цепью | ||||||
Имя | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение | Формула | Молекулярный вес | Изоэлектрическая точка | Структура |
| Аспарагиновая кислота | ASP | D | C 4 H 7 N 1 O 4 | 133.1 | 2,77 | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Глутаминовая кислота | GLU | E | C 5 H 9 N 1 O 4 | 147,13 | 3,22 | |
Уникальные аминокислоты | ||||||
Имя | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение | Формула | Молекулярный вес | Изоэлектрическая точка | Структура |
| Глицин | GLY | G | C 2 H 5 N 1 O 2 | 75.07 | 5,97 | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| Пролин | ПРО | -п. | C 5 H 9 N 1 O 2 | 115,13 | 6,30 | |
Надежный пептидный сервис Новое обновление в GenScript готово для ускорения ваших исследований! Или вы можете связаться с [email protected] для получения любой технической поддержки.
Таблица молекулярной массы аминокислот
Таблица молекулярной массы аминокислот| Дом Инструментарий | ||
Молекулярные массы аминокислот:
| Полное наименование | трехбуквенный код | однобуквенный код | МВт (Да) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| аланин | Ala | A | 89 | |||||
| аргинин | Arg | R | 174 | |||||
| аспарагин | Asn | N | 132 | asparticD | 133 | |||
| цистеин | Cys | C | 121 | |||||
| глутаминовый | Gln | E | 146 | |||||
| глутамин | 14 | Glu | Glu | глицин | Gly | G | 75 | |
| гистидин | His | H | 155 | |||||
| изолейцин | Ile | I | 131 | 900 le19|||||
| I | 131 | 900 le19|||||||
| 131 | ||||||||
| лизин 9001 4 | Lys | K | 146 | |||||
| метионин | Met | M | 149 | |||||
| фенилаланин | Phe | F | 165 | Pine | Pine 115 | |||
| серин | Ser | S | 105 | |||||
| треонин | Thr | T | 119 | |||||
| триптофан | Trp | W | 204 | 204 | 204 | 204 Tyr | Y | 181 |
| валин | Val | V | 117 |
Сокращенные символы для аминокислот
Сокращенные символы для аминокислот| Индекс | Учебный план | Расписание | Учебные пособия | Вычислительная техника | Ссылки | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
КОРОТКИЕ СИМВОЛЫ АМИНОКИСЛОТ[1-буквенные символы обычно используются последовательно данные]
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Индекс | Учебный план | Расписание | Учебные пособия | Вычислительная техника | Ссылки |
Обновлено 27.08.04 пользователем [email protected]
Аминокислоты
I.c. Аминокислоты
& nbsp Азотсодержащие аминокислоты необходимы для жизни и являются строительными блоками белков.Аминокислоты, как древние и повсеместно распространенные молекулы, были использованы эволюцией для различных целей в живых системах. Важность чтения этого раздела ограничена теми, кто хочет визуализировать структуры.
1.c.i Аминокислота Состав:
В основном существует 20 стандартных аминокислот, имеющих разные структуры в их боковых цепях (группы R). Общие аминокислоты известны как α-аминокислоты, потому что они имеют первичную аминогруппу (-Nh3) и группу карбоновой кислоты (-COOH) в качестве заместителей атомов углерода α.Пролин является исключением, потому что он имеет вторичную аминогруппу (-NH-), для единообразия он также рассматривается как альфа-аминокислота.
Рис 1.c.1. Общая структура а-аминокислоты.
1.c.ii Общие свойства:
& nbsp Амино- и карбоксильные группы аминокислот легко ионизируются. При pH (~ 7,4) аминогруппы протонированы, а группы карбоксильных кислот находятся в форме конъюгированного основания (карбоксилата), это показывает, что аминокислота может действовать как кислота, а также как основание.Аминокислоты могут нести заряженные группы противоположной полярности, поэтому они известны как цвиттерионы или диполярные ионы. Ионное свойство боковых цепей влияет на физические и химические свойства свободных аминокислот и аминокислот в белках.
1.c.iii. Пептидные связи:
Удаление воды (конденсация) может поляризовать аминокислоты с образованием длинных цепей. Получающаяся в результате связь CO-NH, амидная связь, известна как пептидная связь. Полимеры, состоящие из двух, трех, нескольких (3-10) и многих аминокислотных единиц, известны, соответственно, как дипептиды, трипептиды, олигопептиды и полипептиды, обычно их называют «пептидами».
II.c.iv. Классификация:
Существует три основных классификации аминокислот (1) с неполярной R-группой, (2) с незаряженными полярными R-группами и (3) с заряженной полярной R-группой. В таблице ниже показаны все 20 аминокислот с их кодами.
| Однобуквенный код | Трехбуквенный код | Имя |
1 | A | Ала | Аланин |
2 | С | Cys | Цистеин |
3 | D | Асп | Аспарагиновая кислота |
4 | E | Glu | Глутаминовая кислота |
5 | F | Phe | Фенилаланин |
6 | G | Gly | Глицин |
7 | H | Его | Гистидин |
8 | I | Иль | Изолейцин |
9 | К | Lys | Лизин |
10 | л | Leu | лейцин |
11 | M | Встреча | метионин |
12 | N | Asn | аспарагин |
13 | P | Pro | Proline |
14 | Q | Gln | Глютамин |
15 | R | Arg | Аргинин |
16 | S | Ser | Серин |
17 | Т | Thr | Треонин |
18 | В | Вал | Валин |
19 | Вт | Trp | Триптофан |
20 | Y | Tyr | Тирозин |
Боковые цепи неполярных аминокислот имеют различные формы и размеры, по этой классификации в основном девять кислот. Глицин имеет наименьшую возможную боковую цепь, атом H. Аланин, валин, лейцин и изолейцин имеют алифатические углеводородные боковые цепи, размер которых варьируется от метильной группы для аланина до изомерных бутильных групп для лейцина и изолейцина. У метионина есть боковая цепь тиолового эфира, которая по многим своим физическим свойствам напоминает н-бутильную группу (C и A имеют почти равную электроотрицательность, а размер S примерно равен метиленовой группе).Пролин имеет боковую циклическую пирролидиновую группу. Фенилаланин (с его фенильной частью) и типтофан (с его индольной группой) связаны с ароматическими боковыми группами, которые характеризуются как объемностью, так и неполярностью.
Незаряженные полярные боковые цепи содержат гидроксильные, амидные или тиоловые группы
& nbspПод этой цепью находится шесть аминокислот. Серин и треонин имеют гидроксильные R боковые цепи разного размера. Аспарагин и глутамин имеют боковые цепи, несущие амид, разного размера. Тирозин имеет фенольную группу и является ароматическим.Цистеин является уникальным среди всех 20 аминокислот, поскольку он имеет тиоловую группу, которая образует дисульфидную связь с другими цистеином путем окисления.
Заряженные полярные боковые цепи, они заряжены положительно или отрицательно. К этому типу способствуют пять аминокислот. Боковые цепи заряжены положительно; это лизин, который имеет боковую цепь бутиламмония, аргинин, который имеет группу гуанидина, и гистидин, который несет фрагмент имидазолия.
1.c.v. Номенклатура:
Трехбуквенные и однобуквенные сокращения приведены в таблице 2.c.4.1, большинство из них взяты из первых трех букв и произносятся и пишутся, например. Символ Glx в обозначении Glu или Gln, следует соблюдать осторожность при написании этих обозначений. Однобуквенные обозначения используются при сравнении последовательностей нескольких похожих белков. На этом мы заканчиваем обсуждение аминокислот, и вам не нужно беспокоиться о них, пока не появится возможность визуализации белка.
Во время трансляции генетический код в виде РНК транслируется в последовательность белка, как на рис.1.c.1.
Рис. 2.c.1 Синтез белковой последовательности из мРНК
сокращений кодонов и аминокислот
сокращений кодонов и аминокислотСокращения кодонов и аминокислот
( E. coli редких кодона выделены жирным красным текстом )
Ссылка на использование кодонов: Nucleic Acids Res . 1986 10 октября; 14 (19): 7737.7749.
(Ссылка на литературу: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC311793/)
| Кодон | Полное имя | Трехбуквенное сокращение | Однобуквенное сокращение | Частота | ||||
| TTT | Phenylalanine | Phenylalanine46 | ||||||
| TTC | Фенилаланин | Phe | F | 1,54 | ||||
| TTA | Лейцин | Лей | L | 0,11 | L | 0,11 | Лейцин | TTG 909 Лейцин TTG 9090,11 |
| TCT | Серин | Ser | S | 2,57 | ||||
| TCC | Серин | Ser | S | 1.91 | ||||
| TCA | Серин | Ser | S | 0,20 | ||||
| TCG | Серин | Ser | S | 0,04 | ||||
| Тирос | Тирос | Y | 0,39 | |||||
| TAC | Тирозин | Tyr | Y | 1,61 | ||||
| TAA | Прерывание (охра) | Ter | X | Нет данных | ||||
| Ter | X | НЕТ | ||||||
| TGT | Cysteine | Cys | C | 0.67 | ||||
| TGC | Цистеин | Cys | C | 1,33 | ||||
| TGA | Прерывание (опал или темно-коричневый) | Ter | X | НЕТ | TryTophan | Trp | W | 1,00 |
| CTT | Лейцин | Leu | L | 0,22 | ||||
| CTC | Leucine | Leu | L | 0.20 | ||||
| CTA | Лейцин | Leu | L | 0,04 | ||||
| CTG | Leucine | Leu | L | 5,33 | CCT Line | 5 P0,23 | ||
| CCC | Proline | Pro | P | 0,04 | ||||
| CCA | Proline | Pro | P | 0.44 | ||||
| CCG | Proline | Pro | P | 3,29 | ||||
| CAT | Гистидин | His | H | 0,45 | ||||
| CAC | Histidine | 1,55 | ||||||
| CAA | Глютамин | Gln | Q | 0,22 | ||||
| CAG | Глютамин | Gln | Q | 1.78 | ||||
| CGT | Аргинин | Arg | R | 4,39 | ||||
| CGC | Аргинин | Arg | R | 1,56 | ||||
| 14 Argin | CGA CGA CGA R | 0,02 | ||||||
| CGG | Аргинин | Arg | R | 0,02 | ||||
| ATT | Изолейцин | Ile | I | 0.47 | ||||
| ATC | Изолейцин | Ile | I | 2,53 | ||||
| ATA | Изолейцин | Ile | I | 0,01 | 0,01 | MetG 45 0,01 | M | 1,00 |
| ACT | Треонин | Thr | T | 1,80 | ||||
| ACC | Треонин | Thr | T | 1.87 | ||||
| ACA | Треонин | Thr | T | 0,14 | ||||
| ACG | Треонин | Thr | T | 0,18 | ||||
| 0,10 | ||||||||
| AAC | Аспарагин | Asn | N | 1,90 | ||||
| AAA | Лизин | Lys | K | 1.60 | ||||
| AAG | Лизин | Lys | K | 0,40 | ||||
| AGT | Серин | Ser | S | 0,22 | ||||
| AGC | Серин | Серин | 1,05 | |||||
| AGA | Аргинин | Arg | R | 0,02 | ||||
| AGG | Аргинин | Arg | R | 0.00 | ||||
| GTT | Валин | Вал | V | 2,24 | ||||
| GTC | Валин | Вал | V | 0,15 | ||||
| GTA | Валин | Валин | 1,11 | |||||
| GTG | Валин | Вал | V | 0,50 | ||||
| GCT | Аланин | Ala | A | 1.88 | ||||
| GCC | Аланин | Ala | A | 0,23 | ||||
| GCA | Аланин | Ala | A | 1,10 | ||||
| GCGine | Alan | Ala | Ala | 0,80 | ||||
| GAT | Аспартат | Asp | D | 0,61 | ||||
| GAC | Аспартат | Asp | D | 1.39 | ||||
| GAA | Глутамат | Glu | E | 1,59 | ||||
| GAG | Глутамат | Glu | E | 0,41 | ||||
| GGT | 90ly GGT2,28 | |||||||
| GGC | Глицин | Gly | G | 1,65 | ||||
| GGA | Глицин | Gly | G | 0.02 | ||||
| GGG | Глицин | Gly | G | 0,04 | ||||
| НЕТ | Аспартат или аспарагин | НЕТ | B | НЕТ | 5 НЕТ5 НЕТ5 / AГлутамат или глутамин | НЕТ | Z | НЕТ |
Вернуться к закладкам Sum
(Исходный источник таблицы кодонов: http://www.hgmd.cf.ac.uk/docs/cd_amino.html)
Найдите коды аминокислот, целые числа, сокращения, названия, и кодоны
Синтаксис
aminolookup
aminolookup ( SeqAA )
aminolookup ('Code', CodeValue )
aminolookup Integer 'Integer1 , AbbreviationValue )
aminolookup ('Name', NameValue )
Описание
aminolookup отображает таблицу аминокислот
коды, целые числа, сокращения, имена и кодоны.
Поиск аминокислот
| Код | Целое число | Сокращение | Амино Кислотное название | Кодоны | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
A | 1 | Ala | Аланин | GCU GCC GCA GCG | ||||||||
| Аргинин | CGU CGC CGA CGG AGA AGG | |||||||||||
N | 3 | Asn | Аспарагин | 929AC AAA 9296 929 929 929AC | Asp | Аспарагиновая кислота (аспартат) | GAU GAC | |||||
C | 5 | Cys | teCys | ineCys | teU9 | Q | 6 | Gln 929 60 | Глутамин | CAA CAG | ||
E | 7 | Glu | Глутаминовая кислота (глутаминовая кислота) | GA14 GAG1 | 8 Gly | Глицин | GGU GGC GGA GGG | |||||
H | 9 | His | 0 10 | Ile | Изолейцин | AUU AUC AUA | ||||||
L | 11 | 11 | GU Leu | |||||||||
К | 12 | Лиз | Лизин | AAA AAG | ||||||||
M | 13 | Met | Метионин | | Phe | Фенилаланин | UUU UUC | |||||
P | 15 | Pro | CCProline | Pro | CCПролин | CC29 | CC29 CC29 | CC29 CC29 CC29 | 16 | Ser | Serine | UCU UCC UCA UCG AGU AGC |
T | 17 | 96021 AC | 96021 AC | |||||||||
Вт | 18 | Trp | Триптофан | UGG | ||||||||
Y | 19 | Tyr | 9291 AC 9291 921 921 AC 921 921 921 AC 921 921 AC 9001 921 921 AC 9001 921 916 921 921 AC 921 921 921 AC | 20 | Вал | Валин | GUU GUC GUA GUG | |||||
B | 21 | Asx | Asparagine | Asparagine Aspartate AAC GAU GAC | ||||||||
Z | 22 | Glx | Глютамин или глутаминовая кислота (глутамат) | CAA CAG GAA GAG | 60 Xaa | Любая аминокислота | Все кодоны | |||||
* | 24 | КОНЕЦ | Кодон терминации (остановка трансляции) | UAA UAG UGA | ||||||||
- | MAP | Разрыв неизвестной длины | NA |
aminolookup ( преобразует между
однобуквенные коды и трехбуквенные сокращения для аминокислотной последовательности.Если
ввод - это вектор символов или строка однобуквенных кодов, тогда вывод - это
вектор символов трехбуквенных сокращений. Если ввод - это вектор символов или
строка трехбуквенных сокращений, то на выходе получается вектор символов
соответствующие однобуквенные коды. SeqAA )
Если ввести один из неоднозначных однобуквенных кодов B , Z ,
или X , эта функция отображает соответствующий
сокращение от неоднозначного символа аминокислоты.
aminolookup ('abc')
ans =
AlaAsxCys aminolookup ('Код', дисплеев
соответствующие трехбуквенные аббревиатуры и название аминокислоты. CodeValue )
aminolookup ('Integer', отображает
соответствующий однобуквенный код аминокислоты, трехбуквенное сокращение,
и имя. IntegerValue )
aminolookup ('Abbreviation', дисплеев
соответствующий однобуквенный код и название аминокислоты. AbbreviationValue )