Основные аминокислоты таблица: Заменимые и незаменимые аминокислоты в таблице

20 аминокислот: формулы, таблица, названия

Ни для кого не секрет, что человеку для поддержания жизнедеятельности на высоком уровне необходим белок – своеобразный строительный материал для тканей организма; в состав белков входят 20 аминокислот, названия которых вряд ли что-то скажут обычному офисному работнику. Каждый человек, особенно если говорить о женщинах, хоть раз слышал о коллагене и кератине – это протеины, которые отвечают за внешний вид ногтей, кожи и волос.

Аминокислоты – что это такое?

Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) – органические соединения, на 16 % состоящие из аминов – органических производных аммония, — что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид – полузаменимые (условно заменяемые).

Заменимые аминокислоты

Заменимыми называют те аминокислоты, которые как потребляются с продуктами питания, так и воспроизводятся непосредственно в теле человека из других веществ.

• Аланин – мономер большого числа биологических соединений и белков. Осуществляет один из главенствующих путей глюкогенеза, то есть в печени превращается в глюкозу, и наоборот. Высокоактивный участник метаболических процессов в организме.
• Аргинин – АМК, способная синтезироваться в организме взрослого, но не способная к синтезу в теле ребёнка. Содействует выработке гормонов роста и других. Единственный переносчик азотистых соединений в организме. Содействует увеличению мышечной массы и уменьшению жировой.
• Аспарагин – пептид, участвующий в азотном обмене. В ходе реакции с ферментом аспарагиназой отщепляет аммониак и превращается в аспарагиновую кислоту.
• Аспарагиновая кислота – принимает участие в создании иммуноглобулина, деактивирует аммиак. Необходим при сбоях в работе нервной и сердечно-сосудистой систем.
• Гистидин – используется для профилактики и лечения болезней ЖКТ; оказывает положительную динамику при борьбе со СПИДом. Уберегает организм от пагубного воздействия стресса.
• Глицин – нейромедиаторная аминокислота. Применяется в качестве мягкое успокоительное и антидепрессивное средство. Усиливает действие некоторых ноотропных препаратов.
• Глутамин – в большом объёме входит в состав гемоглобина. Активатор процессов восстановления тканей.
• Глутаминовая кислота – обладает нейромедиаторным действием, а также стимулирует метаболические процессы в ЦНС.
• Пролин – является одним из составляющих практически всех протеинов. Им особенно богаты эластин и коллаген, отвечающие за эластичность кожи.
• Серин – АМК, что содержится в нейронах головного мозга, а также способствует выделению большого количества энергии. Является производной глицина.
• Тирозин – составляющая тканей животных и растений. Может воспроизводиться из фенилаланина под действием фермента фенилаланингидроксилазы; обратного процесса не происходит.
• Цистеин – один из компонентов кератина, отвечающего за упругость и эластичность волос, ногтей, кожи. Ещё он является антиоксидантом. Может производиться из серина.

Аминокислоты, не способные к синтезу в организме, — незаменимые

Незаменимыми аминокислотами называют те, которые не способные генерироваться в организме человека и способны поступать только с продуктами питания.

• Валин – АМК, которая содержится практически во всех белках. Повышает координацию мышц и снижает чувствительность организма к температурным перепадам. Поддерживает гормон серотонин на высоком уровне.
• Изолейцин – естественный анаболик, который в процессе окисления насыщает энергией мышечную и мозговую ткани.
• Лейцин – аминокислота, улучшающая метаболизм. Является своеобразным «строителем» структуры белка.
• Эти три АМК входят в так называемый комплекс BCAA, особо востребованный среди спортсменов. Вещества этой группы выступают в качестве источника для увеличения объема мышечной массы, уменьшения жировой массы и поддержания хорошего самочувствия при особо интенсивных физических нагрузках.
• Лизин – пептид, ускоряющий регенерацию тканей, выработку гормонов, ферментов и антител. Отвечает за прочность сосудов, содержится в мышечном белке и коллагене.
• Метионин – пронимает участие в синтезе холина, недостаток которого может привести к усиленному накоплению жира в печени.
• Треонин – придает эластичность и силу сухожилиям. Очень положительно влияет на сердечную мышцу и зубную эмаль.
• Триптофан – поддерживает эмоциональное состояние, так как в организме преобразуется в серотонин. Незаменим при депрессиях и других психологических расстройствах.
• Фенилаланин – улучшает внешний вид кожи, нормализуя пигментацию. Поддерживает психологическое благополучие, улучшая настроение и привнося ясность в мышление.

Другие методы классификации пептидов

С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: неполярные, полярные (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.

Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.

20 аминокислот: формулы (таблица)

Аминокислота	Аббревиатура	Формула
Аланин	Ala, A	C3H7NO2
Аргинин	Arg, R	C6h24N4O2
Аспарагин	Asn, N	C4H8N2O3
Аспарагиновая кислота	Asp, D	C4H7NO4
Валин	Val, V	C5h21NO2
Гистидин	His, H	C6H9N3O2
Глицин	Gly, G	C2H5N1O2
Глутамин	Gln, Q	С5Н10N2O3
Глутаминовая кислота	Glu, E	C5H9NO4
Изолейцин	Ile, I	C6h23O2N
Лейцин	Leu, L	C6h23NO2
Лизин	Lys, K	C6h24N2O2
Метионин	Met, M	C5h21NO2S
Пролин	Pro, P	C5H7NO3
Серин	Ser, S	C3H7NO3
Тирозин	Tyr, Y	C9h21NO3
Треонин	Thr, T	C4H9NO3
Триптофан	Trp, W	C11h22N2O2
Фенилаланин	Phe, F	C9h21NO2
Цистеин	Cys, C	C3H7NO2S

Основываясь на этом, можно отметить, что все 20 аминокислот (формулы в таблице выше) имеют в своем составе углерод, водород, азот и кислород.

Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки

Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка – процесс моделирования полипептидной («поли» — много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме – органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.

Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК – информационная РНК – тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается т-РНК (транспортная РНК), переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.

Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК

В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.

Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.

Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина – в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина – в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.

Нехватка аминокислот при вегетарианстве

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, – миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.

Какое количество аминокислот нужно потреблять в день

В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.

Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.

Влияние пептидов на качество жизни обычного человека

Потребность в белках присутствует не только у спортсменов. Например, белки эластин, кератин, коллаген влияют на внешний вид волос, кожи, ногтей, а также на гибкость и подвижность суставов. Ряд аминокислот влияет на метаболические процессы в организме, сохраняя баланс жира на оптимальном уровне, предоставляют достаточное количество энергии для повседневной жизни. Ведь в процессе жизнедеятельности даже при самом пассивном образе жизни затрачивается энергия, хотя бы для осуществления дыхания. Вдобавок невозможна и когнитивная деятельность при нехватке определенных пептидов; поддержание психоэмоционального состояния осуществляется в том числе за счет АМК.

Аминокислоты и спорт

Диета профессиональных спортсменов предполагает идеально сбалансированные питание, которое помогает поддерживать мышцы в тонусе. Очень облегчают жизнь аминокислотные комплексы, разработанные специально для тех спортсменов, которые работают на набор мышечной массы.

Как уже писалось ранее, аминокислоты – основной строительный материал белков, необходимых для роста мышц. Также они способны ускорять метаболизм и сжигать жир, что тоже важно для красивого мышечного рельефа. При усердных тренировках необходимо увеличивать потребление АМК ввиду того, что они увеличивают скорость наращивания мышц и уменьшают боли после тренировок.

20 аминокислот в составе белков могут потребляться как в составе аминокарбоновых комплексов, так и из пищи. Если выбирать сбалансированное питание, то нужно учитывать абсолютно все граммовки, что трудно реализовать при большой загруженности дня.

Что происходит с организмом человека при нехватке или переизбытке аминокислот

Основными симптомами нехватки аминокислот считаются: плохое самочувствие, отсутствие аппетита, ломкость ногтей, повышенная утомляемость. Даже при нехватке одной АМК возникает огромное количество неприятных побочных эффектов, которые значительно ухудшают самочувствие и продуктивность.

Перенасыщение аминокислотами может повлечь за собой нарушения в работе сердечно-сосудистой и нервной систем, что, в свою очередь, не менее опасно. В свой черед могут появиться симптомы, схожие с пищевым отравлением, что тоже не влечет за собой ничего приятного.

Во всем надо знать меру, поэтому соблюдение здорового образа жизни не должно приводить к переизбытку тех или иных «полезных» веществ в организме. Как писал классик, «лучшее – враг хорошего».

В статье мы рассмотрели формулы и названия всех 20 аминокислот, таблица содержания основных АМК в продуктах приведена выше.

Незаменимые аминокислоты

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

 Содержание незаменимых аминокислот в еде

• Валин содержится в зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе, сое
• Изолейцин содержится в миндале, кешью, курином мясе, турецком горохе (нут), яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое.
• Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большинстве семян.
• Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице,орехах.
• Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, чечевице и сое.
• Треонин содержится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бобах.
• Триптофан содержится в овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе.
• Фенилаланин содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке. Также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.

Таблица содержания незаменимых аминокислот в продуктах

(грамм на 100 грамм продукта)

№ п/п	продукт	лейцин	изолейцин	гистидин	тирозин	глицин	лизин	валин	метионин	фенилаланин	Иусс*
1	Молоко женское	0,108	0,062	0,028	0,06	0,042	0,082	0,072	0,022	0,056	0,053
2	Молоко коровье	0,278	0,182	0,081	0,119	0,03	0,218	0,189	0,068	0,136	0,130
3	Кефир	0,263	0,173	0,075	0,112	0,056	0,209	0,183	0,063	0,138	0,126
4	Творог	0,924	0,548	0,306	0,456	0,184	0,725	0,695	0,263	0,491	0,467
5	Яйцо куриное	1,13	0,83	0,294	0,515	0,37	0,883	0,895	0,378	0,732	0,611
6	Мясо говяжье	1,73	1,06	0,805	0,596	1,447	2,009	1,156	0,528	0,789	0,961
7	Мясо куриное	1,62	1,117	0,697	0,66	1,519	1,975	1,024	0,494	0,932	0,956
8	Печень говяжья	1,543	0,8	0,439	0,47	0,903	1,295	0,987	0,345	0,845	0,724
9	Треска	1,222	0,879	0,54	0,439	0,525	1,551	0,929	0,488	0,651	0,708
10	Крупа рисовая	1,008	0,369	0,135	0,176	0,63	0,142	0,425	0,223	0,313	0,329
11	Крупа манная	0,364	0,258	0,186	0,158	0,263	0,32	0,386	0,103	0,399	0,245
12	Крупа гречневая	0,702	0,301	0,203	0,16	0,796	0,431	0,343	0,183	0,395	0,331
13	Крупа овсяная	0,672	0,302	0,137	0,234	0,453	0,384	0,384	0,198	0,363	0,308
14	Крупа пшенная	1,04	0,244	0,137	0,226	0,22	0,226	0,333	0,207	0,48	0,309
15	Крупа перловая	0,584	0,258	0,152	0,148	0,308	0,286	0,313	0,173	0,331	0,253
16	Горох	1,204	0,78	0,395	0,227	0,48	0,984	0,804	0,16	0,763	0,539
17	Мука пшеничная	0,567	0,29	0,096	0,149	0,149	0,12	0,387	0,108	0,322	0,219
18	Макаронные изделия	0,69	0,38	0,133	0,253	0,215	0,139	0,412	0,12	0,488	0,290
19	Хлеб ржаной	0,275	0,146	0,118	0,293	0,217	0,132	0,062	0,062	0,278	0,173
20	Хлеб пшеничный	0,55	0,25	0,106	0,162	0,264	0,103	0,286	0,088	0,33	0,212
21	Печенье	0,357	0,171	0,247	0,088	0,172	0,08	0,054	0,054	0,334	0,162

*Иусс — сравнительный индекс удельного содержания. 1 соответствует максимальному содержанию каждой аминокислоты по сравнению с другими продуктами в наборе

Компенсация незаменимых аминокислот

Несмотря на то, что самостоятельно организм не способен синтезировать незаменимые аминокислоты, их недостаток в некоторых случаях все же может быть частично компенсирован. Так например недостаток поступающего вместе с пищей незаменимого фенилаланина может быть частично замещен заменимым тирозином. Гомоцистеин вместе с необходимым количеством доноров метильных групп, снижает потребности в метионине,а глутаминовая кислота частично замещает аргинин. В то же время необходимо отметить, что недостаток хотя бы одной незаменимой аминокислоты, приводит к неполному усвоению и других аминокислот. В таких условиях развитие организмов напрямую зависит от того незаменимого вещества, недостаток которого ощущается наиболее остро (закон минимума Либиха). Так же необходимо помнить, что для разных видов организмов список незаменимых аминокислот в некоторых случаях различен.

формулы и названия, значение в строении белка

Что такое аминокислоты

Где встречаются

Строительные блоки любой макромолекулы сходны по строению, т. е. имеют одинаковые химические группировки, своего рода скелет, характерный для каждого вида.

Он образуется при соединении строительных блоков химической связью и состоит из повторяющихся одинаковых групп. В основе белковой молекулы лежит пептидная связь, возникающая при реакции аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. От неизменного пептидного скелета ответвляются боковые группы аминокислот, строение которых зависит от вида аминокислоты. Каждый белок имеет свой неповторимый аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

Для удобства двадцать главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского наименования, например, аланин — Ала или А, глицин — Гли или G. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка — около 300 аминокислот. Одна часть молекул РНК, информационная, диктует последовательность аминокислот в белке, другая, рибосомная, способствует соединению аминокислот в белковую цепь. Хранится информация о составе белков в более прочных молекулах ДНК.

Осторожно! Если преподаватель обнаружит плагиат в работе, не избежать крупных проблем (вплоть до отчисления). Если нет возможности написать самому, закажите тут.

Основное значение

Для нормальной жизнедеятельности организм человека нуждается в полном наборе из двадцати основных аминокислот. Они участвуют в обмене веществ и используются в качестве сырья для получения многих биологически активных молекул: гормонов, алкалоидов, пигментов. В некоторых белках содержатся особые аминокислоты, не входящие в число двадцати стандартных. Они образуются модификацией нормальных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене найдены 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. От пролина и лизина они отличаются только гидроксильной группой. Эта группа необходима для образования прочных волокон коллагена.

Общая формула аминокислот

Общим для всех аминокислот является наличие аминогруппы NH₂.
Также в каждой их молекуле присутствует атом углерода, карбоксильная группа СООН, атом водорода и R-группа атомов, она же боковая цепь, различная для каждой аминокислоты. Благодаря наличию одновременно кислотной и аминной групп, всегда прикрепленных к одному и тому же атому углерода, аминокислоты способны проявлять как кислотные, так и щелочные свойства. Это позволяет их молекулам соединяться между собой.

 

Классификация

По радикалу

На основе химического строения радикала, R-группы, аминокислоты можно разделить на следующие группы:

• ароматические: триптофан, тирозин, фенилаланин;
• алифатические: глицин, аланин, валин, лейцин;
• серосодержащие: метионин, цистеин;
• гидроксилсодержащие: L-серин, L-трионин.

По функциональным группам

В этой классификации всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удаленности от карбоксильной группы в структурной формуле. Ближайший к ней атом называют \(\alpha\)-атомом, второй —\( \beta\)-атомом, следующий — \(\gamma\)-атомом и т. д. Атом углерода, который находится ближе всех к карбоксильной группе, \(\alpha\)-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют \(\alpha\)-аминокислотами. В природе встречаются аминокислоты, в которых аминная группа связана с более отдаленными от карбоксильной группы атомами углерода, но в построении белков участвуют именно\( \alpha\)-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только \(\alpha\)-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

 

Также существует классификация по количеству функциональных групп:

• моноаминомонокарбоновые — одна карбоксильная и одна аминная группа;
• моноаминодикарбоновые — две карбоксильные и одна аминная группа;
• диаминомонокарбоновые — одна карбоксильная и две аминные группы.

По классам

Условно основные аминокислоты делят на четыре класса:

1. С неполярными боковыми цепями: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан, пролин.
2. Содержащие полярную группу: серин, треонин, тирозин, цистеин, аспарагин, глутамин, глицин.
3. С боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно при физиологических значениях рН: лизин, аргинин, гистидин.
4. С боковыми цепями, которые могут заряжаться отрицательно при физиологических значениях рН: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

Примечание

R-группа глицина представляет собой просто атом водорода, и эту аминокислоту трудно отнести к какому-нибудь из четырех классов. Такая боковая группа не может нести ни положительный, ни отрицательный заряд, не способна участвовать во взаимодействиях полярных R-групп или образовании водородных связей. Но у глицина, входящего в состав аминокислотной цепочки, есть две полярные группы — >С=О и >N-H. Поэтому глицин условно можно отнести к полярным аминокислотам.

По путям биосинтеза

Выделяют следующие биосинтетические семейства:

• аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин;
• глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин;
• пирувата: аланин, валин, лейцин;
• серина: серин, цистеин, глицин;
• пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

По способности синтезировать из предшественников

Одни аминокислоты синтезируются в клетках самого организма, а другие должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. По биологической классификации аминокислоты делятся на три группы:

• заменимые, синтезирующиеся в организме человека: глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин;
• незаменимые: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан;
• условно незаменимые, синтезирующиеся в организме человека в недостаточном количестве: гистидин, аргинин.

По характеру катаболизма

По типу биодеградации аминокислоты делят на три группы:

• глюкогенные, метаболиты которых не повышают уровень кетоновых тел: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин;
• кетогенные, метаболиты которых повышают уровень кетоновых тел: лизин, лейцин;
• смешанные, образующие при распаде метаболиты обоих типов: триптофан, фенилаланин, изолейцин, тирозин.

Формулы важнейших аминокислот

 

Применение аминокислот

Аминокислоты используют для создания лекарственных препаратов и биологически активных протеиновых добавок, добавляют в корма для животных. Натриевая соль глутаминовой кислоты является усилителем мясного вкуса, поэтому ее можно встретить во многих пищевых продуктах, например, колбасах и консервах. Также аминокислоты используют в парфюмерной промышленности, в производстве красителей и моющих средств.

АМИНОКИСЛОТЫ • Большая российская энциклопедия

АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH₂. Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α-, β-, γ- и др. А. У ω-А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

Классификация

Опи­са­но свыше 150 при­род­ных А., сре­ди ко­то­рых осо­бен­но важ­ны 20 α-А. (табл.), вхо­дя­щих в со­став бел­ков, ко­ди­руе­мых ге­не­тическим кодом; об­щая фор­му­ла:

В за­ви­си­мо­сти от при­ро­ды бо­ко­вой це­пи R α-А. под­раз­де­ля­ют на две груп­пы: А. с не­по­ляр­ны­ми (гид­ро­фоб­ны­ми) и А. с по­ляр­ны­ми (гид­ро­филь­ны­ми) бо­ко­вы­ми це­пя­ми. К 1-й груп­пе от­но­сят­ся шесть А. с али­фа­тич. бо­ко­вой це­пью – ала­нин, ва­лин, лей­цин, изо­лей­цин, ме­тио­нин, про­лин и две с аро­ма­ти­че­ской – фе­ни­ла­ла­нин и трип­то­фан. Сре­ди пред­ста­ви­те­лей 2-й груп­пы бо­ко­вые це­пи ­семи А. со­дер­жат груп­пи­ров­ки, спо­соб­ные не­сти от­ри­цат. или по­ло­жит. за­ряд. В ас­па­ра­ги­но­вой и глу­та­ми­но­вой ки­слотах β- и γ-кар­бок­силь­ные груп­пы при рН 7,0 за­ря­же­ны от­ри­ца­тель­но. К осно́вным А. от­но­сят­ся ли­зин, ар­ги­нин и гис­ти­дин. ε-Ами­но­груп­па ли­зи­на и гуа­ни­ди­но­вая груп­пи­ров­ка ар­ги­ни­на не­сут по­ло­жит. за­ряд (про­то­ни­ро­ва­ны) в ней­траль­ной сре­де, а имид­азоль­ная груп­пи­ров­ка гис­ти­ди­на – в ки­слой. В ще­лоч­ных ус­ло­ви­ях от­ри­цат. за­ряд мо­гут при­об­ре­тать бо­ко­вые груп­пы ти­ро­зи­на и цис­теи­на. Ха­рак­тер­ной осо­бен­но­стью ос­тат­ков цис­теи­на яв­ля­ет­ся их спо­соб­ность в со­ста­ве мо­ле­ку­лы бел­ка под­вер­гать­ся окис­ле­нию с об­ра­зо­ва­ни­ем ос­тат­ков цис­ти­на. А. при­свое­ны со­кра­щён­ные трёх­бу­к­вен­ные и од­но­бу­к­вен­ные обо­зна­че­ния, ис­поль­зуе­мые в на­уч. ли­те­рату­ре. В 1986 в ряде бел­ков ар­хе­бак­терий, ис­тин­ных бак­те­рий (эу­бак­те­рий) и жи­вот­ных бы­ла об­на­ру­же­на α-А. – се­ле­но­ци­сте­ин (ей при­свое­ны сим­во­лы Sec и U), в 2002 от­крыт пир­ро­ли­зин (по­ка об­на­ру­жен толь­ко у од­но­го ви­да ме­та­ноб­ра­зую­щих ар­хей). Обе эти А. ко­ди­ру­ют­ся три­пле­та­ми, ко­то­рые обыч­но слу­жат «стоп-ко­до­на­ми» (т. е. опо­ве­ща­ют об окон­ча­нии син­те­за бел­ка на ри­бо­со­мах): се­ле­но­ци­сте­ин – три­пле­том UGA, а пир­ро­ли­зин – UAG.

Селеноцистеин

Цистин

Пирролизин (где R=Ch4, Nh3 или OH)

Боль­шая часть А., об­на­ру­жен­ных в тка­нях жи­вых ор­га­низ­мов, но не вхо­дя­щих в со­став бел­ков, мо­гут вы­пол­нять важ­ные функ­ции. Так, ор­ни­тин и цит­ру­лин уча­ст­ву­ют в об­ме­не ве­ществ, в ча­ст­но­сти в син­те­зе мо­че­ви­ны у жи­вот­ных, 2,4-ди­гид­ро­ок­си­фе­ни­ла­ла­нин (ДОФА) об­ра­зу­ет­ся в ка­че­ст­ве про­ме­жу­точ­но­го про­дук­та в хо­де рас­па­да фе­ни­ла­ла­ни­на и ти­ро­зи­на в ор­га­низ­ме и яв­ля­ет­ся ме­диа­то­ром цен­траль­ной нерв­ной сис­те­мы. Кро­ме то­го, име­ют­ся А., функ­ция ко­то­рых по­ка не яс­на. В ря­де бел­ков (уже по­сле их син­те­за на ри­бо­со­мах) бо­ко­вые груп­пы А. пре­тер­пе­ва­ют из­ме­не­ния в хо­де по­сттранс­ля­ци­он­ной мо­дифи­ка­ции. Напр., в со­ста­ве мо­ле­ку­лы кол­ла­ге­на про­лин и ли­зин пре­вра­ща­ют­ся со­от­вет­ст­вен­но в 4-гид­ро­кси­про­лин и 5-гид­ро­кси­ли­зин, в мио­зи­не при­сут­ству­ет N-ме­тил­ли­зин, толь­ко в эла­сти­не встре­ча­ет­ся фер­мен­та­тив­но мо­ди­фи­ци­ро­ван­ный ли­зин – дес­мо­зин. По­ми­мо α-А. в сво­бод­ном ви­де и в со­ста­ве не­ко­то­рых био­ло­ги­че­ски важ­ных пеп­ти­дов, встре­ча­ют­ся А., ами­но­груп­па ко­то­рых свя­за­на не с α-уг­ле­род­ным ато­мом. К их чис­лу от­но­сят­ся β-ала­нин, вхо­дя­щий в со­став пан­то­те­но­вой ки­сло­ты, γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та, иг­раю­щая важ­ную роль в функ­цио­ни­ро­ва­нии нерв­ной сис­те­мы, δ-ами­но­ле­ву­ли­но­вая ки­сло­та, яв­ляю­щая­ся про­ме­жу­точ­ным про­дук­том син­те­за пор­фи­ри­нов.

Физические и химические свойства

А. – бес­цвет­ные кри­стал­лич. ве­ще­ст­ва, рас­тво­ри­мые в во­де; темп-ры плав­ле­ния 220–315 °C. В кри­стал­лах и вод­ных рас­тво­рах при ней­траль­ных зна­че­ни­ях рН α-А. су­ще­ст­ву­ют пре­им. в ви­де ди­по­ляр­ных ио­нов (цвит­тер-ио­нов), у кото­рых ами­но­груп­пы про­то­ни­ро­ва­ны , а кар­бок­силь­ные груп­пы дис­со­ции­ро­ва­ны (СОО^—). А. яв­ля­ют­ся ам­фо­ли­та­ми; ио­ни­за­ция их мо­ле­кул за­ви­сит от рН рас­тво­ра:

Зна­че­ния pH, при ко­то­ром кон­цен­тра­ция ка­тио­нов А. рав­на кон­цен­тра­ции анио­нов, на­зы­ва­ет­ся изо­элек­три­че­ской точ­кой (pI). Ами­но­груп­па А. ио­ни­зи­ро­ва­на в неск. мень­шей сте­пе­ни, чем кар­бок­силь­ная груп­па, по­это­му вод­ный рас­твор А. име­ет сла­бо­кис­лый ха­рак­тер. Все α-А., кро­ме гли­ци­на, име­ют асим­мет­ри­че­ский (хи­раль­ный) α-уг­ле­род­ный атом и су­ще­ст­ву­ют в ви­де двух энан­тиоме­ров. У изо­лей­ци­на и тре­о­ни­на хи­раль­ны­ми яв­ля­ют­ся так­же и β-уг­ле­род­ные ато­мы.

За ред­ким ис­клю­че­ни­ем при­род­ные α-А. от­но­сят­ся к L-ря­ду и толь­ко в обо­лоч­ках бак­те­рий, в со­ста­ве не­ко­то­рых ан­ти­био­ти­ков и в ме­та­бо­ли­тах гри­бов, а так­же в ко­же не­ко­то­рых ви­дов юж­но­аме­ри­кан­ских ля­гу­шек и кор­не жень­ше­ня об­на­ру­же­ны А. D-ря­да.

В ре­зуль­та­те взаи­мо­дей­ст­вия α-ами­но­груп­пы од­ной А. с α-кар­бок­силь­ной груп­пой дру­гой А. в про­цес­се био­син­те­за бел­ка (транс­ля­ции) про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние пеп­тид­ной свя­зи.

Превращения аминокислот в организмах

Выс­шие рас­те­ния и хе­мо­син­те­зи­рую­щие ор­га­низ­мы все не­об­хо­ди­мые им А. син­те­зи­ру­ют из ам­мо­ние­вых со­лей и нит­ра­тов, а так­же из ке­то- или гид­ро­кси­кис­лот – про­дук­тов ды­ха­ния и фо­то­син­те­за. Че­ло­век и жи­вот­ные син­те­зи­ру­ют боль­шин­ст­во А. из обыч­ных без­азо­ти­стых про­дук­тов об­ме­на и ам­мо­ние­во­го азо­та. Это т. н. за­ме­ни­мые А. Но ряд А. – не­за­ме­ни­мых – они долж­ны по­лу­чать в го­то­вом ви­де с пи­щей. Для че­ло­ве­ка, напр., не­за­ме­ни­мы­ми А. яв­ля­ют­ся ва­лин, изо­лей­цин, лей­цин, ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан и фе­ни­ла­ла­нин, а для де­тей так­же ар­ги­нин и гис­ти­дин. Не­дос­та­ток в ор­га­низ­ме той или иной ами­но­кис­ло­ты при­во­дит к на­ру­ше­нию об­ме­на ве­ществ, замед­ле­нию рос­та и раз­ви­тия. А. уча­ст­ву­ют в под­дер­жа­нии азо­ти­сто­го ба­лан­са в ор­га­низме. Окис­лит. рас­пад А. пу­тём дез­ами­ни­ро­ва­ния при­во­дит к об­ра­зо­ва­нию ке­то- и гид­ро­кси­кис­лот – про­ме­жу­точ­ных про­дук­тов цик­ла три­кар­бо­нов­ных ки­слот; да­лее они пре­вра­ща­ют­ся в уг­ле­во­ды, но­вые А. и т. д. или окис­ля­ют­ся до СО₂ и Н₂О с вы­де­ле­нием энер­гии. У жи­вот­ных азот в ви­де ам­мо­ние­вых со­лей, мо­че­ви­ны или мо­чевой ки­сло­ты вы­во­дит­ся из ор­га­низ­ма. У рас­те­ний ус­вое­ние А. про­ис­хо­дит т. о., что азо­ти­стые от­хо­ды прак­ти­че­ски от­сут­ст­ву­ют. Не­ко­то­рые А. яв­ля­ют­ся пред­ше­ст­вен­ни­ка­ми важ­ных гор­мо­нов и ней­ро­ме­диа­то­ров: ти­ро­зин и фе­ни­ла­ла­нин – дофа­ми­на и ад­ре­на­ли­на, трип­то­фан – се­ро­то­ни­на, гис­ти­дин – гис­та­ми­на, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та – γ-ами­но­мас­ля­ной ки­сло­ты, ар­ги­нин – ок­си­да азо­та (NO).

Практическое использование

Таблица. Важнейшие аминокислоты, входящие в состав белков (цветом обозначены боковые цепи)

Сме­си L-α-А., а так­же от­дель­ные А. при­ме­ня­ют в ме­ди­ци­не для ле­че­ния боль­ных с за­бо­ле­ва­ния­ми пи­ще­ва­рит. ор­га­нов (гис­ти­дин, ме­тио­нин), при ма­ло­кро­вии, ожо­гах (ме­тио­нин), нерв­но-пси­хич. за­бо­ле­ва­ни­ях (гли­цин и глу­та­ми­но­вая ки­сло­та), при со­су­ди­стых за­бо­ле­ва­ни­ях го­лов­но­го моз­га (γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та) и т. д. Для обо­га­ще­ния кор­мов в жи­вотно­вод­ст­ве и ле­че­ния жи­вот­ных ис­поль­зу­ют­ся ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан, в пи­ще­вой пром-сти – глу­та­мат на­трия и ли­зин. ω-А. и их лак­та­мы слу­жат для пром. про­из-ва по­ли­ами­дов. Аро­ма­тич. А. на­шли при­ме­не­ние в син­те­зе кра­си­те­лей и ле­кар­ст­вен­ных пре­па­ра­тов. Не­ко­то­рые L-α-А. по­лу­ча­ют мик­ро­био­ло­гич. син­те­зом (ли­зин, трип­то­фан, тре­о­нин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та) или вы­де­ля­ют из гид­ро­ли­за­тов бо­га­тых ими бел­ков (про­лин, ар­ги­нин, гис­ти­дин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та, ти­ро­зин).

Формулы аминокислот в химии

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Различают -аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним атомом углерода, и -,-, -аминокислоты, функциональные группы которых разделены нескольким атомам углерода.

Структурные формулы аминокислот

Общая структурная формула -аминокислот:

Все аминокислоты являются амфотерными соединениями, кислотные свойства обусловлены карбоксильной группой –COOH, а основные – аминогруппой – NH₂. Благодаря этому водные растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей:

   

Такая форма молекулы аминокислоты называется цвиттер-ионом. В этой форме молекула обладает значительным дипольным моментом при суммарном нулевом заряде. Кристаллы большинства аминокислот построены именно из таких молекул.

Изоэлектрическая точка аминокислоты – значение pH, при котором максимум молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле. Это свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов методом электрофореза.

Группы аминокислот

В зависимости от кислотно-основных свойств, обусловленных строением радикала, аминокислоты делятся на четыре группы:

• Неполярные или гидрофобные (аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан).
• Полярные незаряженные (заряды компенсируются) при pH=7 (серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин).
• Полярные и заряженные отрицательно при pH=7 (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)
• Полярные заряженные положительно при pH=7 (лизин, аргинин, гистидин)

Важнейшим свойством аминокислот является их способность к реакциям поликонденсации с образованием пептидов:

Пример образования трипептида (глицил – аланил – валин):

Формулы 20 аминокислот

В живых организмах при синтезе белков (полипептидов) в большинстве случаев используется 20 стандартных (протеиногенных) аминокислот:

Примеры решения задач

20 основных аминокислот с химическими формулами

Определение 1

Аминокислоты (АМК, аминокорбоновые кислоты, пептиды) — органические соединения на основе аминов, под которыми подразумеваются производные аммония 16%.

Из чего состоят заменимые и незаменимые аминокислоты

Аминокислоты играют важную роль — принимают участие в биосинтезе белка. Расщепление белка на аминокислоты происходит в желудочно-кишечном тракте человека. Сколько существует аминокислот? Сегодня известно около двухсот пептидов, но всего 20 аминокислот принимают участие в строительстве биологического организма. Поэтому если перед вами стоит вопрос, как запомнить аминокислоты, не стоит паниковать: нужно запомнить всего 20.

Есть заменимые и незаменимые аминокислоты. Также некоторые выделяют условно заменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты

Определение 2

Заменимые аминокислоты — те аминокислоты, которые попадают в организм человека вместе с продуктами питания.

В самом человеке они тоже могут производиться — из прочих веществ.

Среди таких аминокислот выделяются:

• аланин. Это мономер белков. Он принимает участие в процессе глюкогенеза, становясь глюкозой в человеческой печени. Отвечает за регулирование метаболических процессов;
• аргинин. Синтезируется только в организме взрослых людей — в организме детей образоваться не может. Играет важную роль, к примеру, в системе синтеза гормона роста. Единственная аминокислота, переносящая азот. С ее помощью увеличивается мышечная масса и снижается жировая;
• аспарагин. Является пептидом азотного обмена. Действуя с ферментами, отщепляет аммониак и преобразуется в аспарагиновую кислоту;
• аспарагиновая кислота. Отвечает за образование иммуноглобулинов и деактивацию аммиака. Помогает восстановить баланс в работе сердечного цикла и нервной системы;
• гистидин. Применяют в лечении кишечных заболеваний и в качестве профилактики СПИДа. Уменьшает негативное влияние на человеческий организм стрессовых факторов;
• глицин. Нейромедиатор. Успокаивает;
• глутамин. Составляющая гемоглобина. Отвечает за стимуляцию метаболизма в ЦНС;
• глютаминовая кислота. Отвечает за регуляцию периферической нервной системы;
• пролин. Есть в составе протеинов. Например, в коллагене и эластине;
• серин. Аминокислота, которую можно найти в нейронах головного мозга. Облегчает выработку и высвобождение энергии. Возникает из глицина;
• тирозин. Из этой аминокислоты состоят, в том числе, растительные и животные ткани. В некоторых случаях восстанавливаются из фенилаланина;
• цистеин. Компонент кератина. Принадлежит к антиоксидантам. В отдельных случаях воспроизводится из серина.

Замечание 1

Описанные функции кислот не являются полными и могут быть продолжены.

Незаменимые аминокислоты

Определение 3

Незаменимые аминокислоты — те, синтез которых человеческим организмом не предусмотрен.

Содержатся в отдельных продуктах и поступают в организм с приемом пищи.

В список аминокислот, которые в организме не вырабатываются, входят:

• валин. Повышает координацию функционирования мышц, обеспечивает устойчивость организма к изменениям температуры;
• изолейцин. Его еще называют естественным анаболиком. Отвечает за насыщение мышц необходимой энергией;
• лейцин. Отвечает за регуляцию всех процессов метаболизма. Важный участник процесса построения белковой структуры. Вместе с двумя описанными выше аминокислотами составляет комплекс BCAA (который отвечает за построение мышечной массы). Эта аминокислота, и комплекс в целом, важна для людей, занимающихся спортом. Она помогает увеличить мышечную массу, понизить уровень развития ПЖК (подкожно-жировая клетчатка), поддерживать гомеостаз при больших физнагрузках;
• лизин. Его наличие в организме влияет на улучшение регенерации тканей, выработку гормонов, антител и ферментов. Также немаловажную роль эта аминокислота играет в укреплении сосудов. Находится в составе коллагена;
• метионин. Принимает участи в синтезе холина. Сокращает количество жира в печени;
• треонин. Отвечает за укрепление сухожилий и эмали зубов;
• триптофан. Помогает в регуляции эмоционального состояния, лечении психических расстройств личности;
• фениалалнин. Принимает участие в регуляции деятельности кожных покровов путем снижения их пигментации. Восстанавливает водно-солевой баланс верхних слоев кожи.

Нужна помощь преподавателя?

Опиши задание — и наши эксперты тебе помогут!

Описать задание

Химические формулы аминокислот

Условная формула аминокислоты в общем виде:

Вот как выглядит структурная формула аминокислот:

Ниже представлено фото с названиями аминокислот и структурными формулами:

Вот еще список аминокислот с молекулярными формулами в виде таблицы:

Чем грозит нехватка или избыток аминокислот в организме

Большинство аминокислот связано с регуляцией метаболизма. Практически любая аминокислота обеспечивает организм нужным количеством энергии для реализации химических реакций. Эти реакции отвечают за важные функции: дыхание, когнитивную деятельность, регуляцию психоэмоционального состояния и др.

Согласно исследованиям ученых в области биохимии, аминокислот, которые содержались бы только в продуктах животного происхождения, не существует. К тому же, растительный белок усваивается организмом намного лучше животного. Однако стоит отметить, что веганы должны контролировать свой рацион тщательнее. И вот почему.

В 100 граммах мяса и 100 граммах бобов процентное соотношение АМК будет разным. По этой причине первое время количество аминокислот, потребляемых с пищей, нужно контролировать.

Примечание 2

Негативно на организме сказывается голодание и диеты, связанные с концентрацией на какой-либо одной группе продуктов: баланс полезных веществ будет нарушен.

Если аминокислот в организме не хватает, это выражается:

1. Плохим самочувствием.
2. Плохим аппетитом.
3. Высокой утомляемостью.
4. Нарушением гомеостаза.

При этом стоит отметить, что проблемы с самочувствием наблюдаются даже если в организме есть недостаток хотя бы одной аминокислоты.

Но и избыток аминокислот сказывается на организме не лучшим образом: появляются симптомы, напоминающие пищевые отравления.

Если человек ведет здоровый образ жизни, то ему нет необходимости задумываться о том, как выучить все аминокислоты и всех ли аминокислот хватает в его организме: все 20 основных аминокислот поступают вместе с пищей. Исключение — спортсмены, для которых важно высокое содержание белка, необходимого для строительства мышечной массы.

Своевременная корректировка пищевых привычек и соблюдение мер при разработке рациона питания — важная составляющая здоровья. И об этом стоит помнить.

20 аминокислот формулы таблица

Многие из школьной программы биологии и химии что-то припоминают об аминокислотах, что-то слышали, но вся информация настолько скудна и довольно сложна, что приступая к занятиям в тренажерном зале, представление об органических соединениях весьма размыто.

Нельзя недооценивать значение аминокислот для организма человека, ведь по факту, это основные белковые молекулы, и по шкале важности мы бы поставили их на второе место. На первом- вода.

Существует две группы аминокислот – заменимые, самостоятельно вырабатываются организмом в процессе обмена веществ, и незаменимые – то есть такие, что синтезируются на основе других аминов или принимаются в готовом виде.

Всего выделяют 20 аминокислот с индивидуальными формулами. Среди них – 9 относят к незаменимым, и соответственно, 11 – заменимые купить аминокислоты.

Ниже мы подробно расскажем о каждой из 20 аминокислот, формулы и таблицы помогут вам получить подробные сведенья о важнейших органических соединениях в организме человека.

Среди незаменимых аминокислот выделяют:

• Гистидин (His,H) – вещество входит в состав тканей организма, среди функций стоит отметить активное участие в выработке эритроцитов и лейкоцитов, обмене веществмежду тканями и центральной нервной системой. При недостаточном содержании гистидина ослабевает иммунная система, нарушается работа органов пищеварения, синтез желудочного сока. Запасы данных заменимых аминокислот быстро истощаются, а значит потребность организма в них постоянна.
• Изолейцин (Ile,L)- основная из 20 самых важных аминокислот для спортсменов. Основная роль изолейцина – обеспечение выносливости, энергии и послетренировочного восстановления.
• Лейцин (в таблице Leu,L) – способен превращаться в глюкозу, позволяет регулировать уровень сахара в крови, эффективно сжигать жировые накопления и замедлять процессы катаболизма. Мышечные волокна способны восстанавливаться именно благодаря лейцину.
• Лизин (Lys,K)- главный специалист в борьбе с простудами и вирусами, активный участник синтеза антител и роста мышц, способствует обновлениям костной ткани. При достаточном количестве лизина в организме борьба с инфекциями проходит гораздо быстрее.
• Метионин (Met,M) – помогает продуцировать таурин, глутатион и цистеин, креатин купить, с его помощью организм борется запасами жира, увеличивается выносливость и работоспособность мышц.
• Фениланин( Phe,F)- принимают, чтобы улучшить работоспособность нервной системы, побороть мышечную боль, взбодриться и поднять настроение. Часто фениланин можно встретить в рецептах для борьбы с болезнью Паркинсона и даже шизофренией.
• Треонин (таблица обозначает его как Thr,T)- незаменимый участник роста мышц, выработки коллагена и эластина. Без него невозможен белковый обмен, развитие мышечных волокон и работа иммунной и нервной систем.
• Трипотофан (Trp,W) – «счастливая» аминокислота, отвечает в организме за синтез гормона счастья серотонина и метионина. Благотворно воздействует на сон, дыхательную систему и настроение человека.
• Валинизвестен в таблице незаменимых аминокислот как Val,V)- чемпионпо важности для спортсменов. Его основные функции – восстановление организма после тренировки, обеспечение энергией, замедление катаболических процессов, нормализация работы мышц.

К важнейшим заменимым аминокислотам относят:

• Аланин (формула Ala,A) – играет важную роль для детоксикации печени,предотвращает распада мышечных тканей и заряжает энергией.
• Аргинин (Arg,R)- активный участник работы печени, помогает восстанавливать организм после изнурительных нагрузок, укрепляет иммунную систему, ускоряет метаболизм, а так поддерживает тонус мышц и состояние кожи.
• Аспарагин (в таблице Asn, N) и аспаргиновая кислота ( Asp, D) – неразрывно связаны, бок о бок трудятся в производстве аммиака, оказывают поддержку нервной системе и нормализируют обмен веществ.
• Цистеин( Cys, C) – заслужено занимает место в 20 важных аминокислот, от него зависит состояние волосяных, ногтевых и кожных покровов.Кроме того, он разрушает раковые клетки и помогает при онкозаболеваниях.
• Глютамин (формула в таблице GLN,Q) – помогает бороться с токсичными веществами в печени, способствует мышечному росту. Прием глютамина повышает выносливость и мощь, заряжает дополнительной энергией и поднимает настроение.
• Пролин (Pro,P) — основной компонент коллагена, из которго строятся все тканевые волокна, помогает расщеплять белковые соединения для последующего использования организмом. Так же, пролин нормализирует артериальное давление, препятствует сердечнососудистым недугам.
• Глицин(Gly,G) – нужен организму и спортсмену для выработки мышечных волокон и набору массы.
• Серин (Ser,S) – нормализирует метаболические процессы в организме, укрепляет иммунную систему, участвует в синтезе гемоглобина и других важных для жизнедеятельности человека веществ.
• Тирозин( Tyr,Y) – оказывает колоссальное значение на выносливость организма, стрессоустойчивость и восстановление. Благодаря этой аминокислоте происходите как физическое, так и моральное восстановление организма.

Как видите, для нормальной здоровой жизнедеятельности организму человека нужны в достаточном количестве 20 основных аминокислот, а запасы незаменимых аминов, особенно спортсменам, необходимо пополнять самостоятельно.

Ниже представлена таблица 20 важных аминокислот, формулы и сокращения, что помогут вам узнать, как с точки зрения химии, существуют данные соединения.

Мы надеемся, что информация, изложенная в этой статье, поможет Вам изнутри понять природу мышечного роста и достичь поставленных целей гораздо качественнее и быстрее.

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма. Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации возникли в результате ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот.[3] Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общепринято считать, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин. Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка.Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения. Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека.[6]

Fundamentals

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота. Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом.В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой.Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, присутствующих в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот. Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод.И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков. Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка.После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, усталость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейротрансмиттеров, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Повышение квалификации / Контрольные вопросы

Рисунок

Родовая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых аминокислот» для животных и людей.Exp Biol Med (Maywood). 2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4

4] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 195]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]

12.

Сигенобу С., Ватанабе Х., Хаттори М., Сакаки И., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 109]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29

3]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, присутствующих в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, усталость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейротрансмиттеров, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Повышение квалификации / Контрольные вопросы

Рисунок

Родовая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых аминокислот» для животных и людей.Exp Biol Med (Maywood). 2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4

4] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 195]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]

12.

Сигенобу С., Ватанабе Х., Хаттори М., Сакаки И., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 109]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29

3]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, присутствующих в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, усталость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейротрансмиттеров, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Повышение квалификации / Контрольные вопросы

Рисунок

Родовая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых аминокислот» для животных и людей.Exp Biol Med (Maywood). 2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4

4] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 195]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]

12.

Сигенобу С., Ватанабе Х., Хаттори М., Сакаки И., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 109]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29

3]

Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

Введение

Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма.Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот. [1] [2] В питании аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое слово PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

Основы

Аминокислоты являются основными строительными блоками белков, и они служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты они содержат, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, присутствующих в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

Из этих 20 аминокислот девять незаменимы:

• Фенилаланин

• Валин

• Триптофан

• Треонин

Изолейцин

• Метионин

• Гистидин

• Лейцин

• Лизин

Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

Механизм

Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только половину этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

Клиническая значимость

Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый человек может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, усталость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для производства нейротрансмиттеров, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

Повышение квалификации / Контрольные вопросы

Рисунок

Родовая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

Ссылки

1.

Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых аминокислот» для животных и людей.Exp Biol Med (Maywood). 2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4

4] [PubMed: 26041391]

2.

Hou Y, Wu G. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]

3.

Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]

4.

Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]

5.

Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

4] [PubMed: 24482589]

6.

Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]

7.

ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]

8.

Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 195]

9.

de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]

10.

Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM.Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]

11.

D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 248]

12.

Сигенобу С., Ватанабе Х., Хаттори М., Сакаки И., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, сентябрь 07; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 109]

13.

ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]

14.

Benjamin O, Lappin SL. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29

3]

Таблица незаменимых, заменимых и BCAA аминокислот

«Аминокислоты» — один из тех модных терминов, которые вы, вероятно, слышите довольно часто, если интересуетесь здоровьем и благополучием.Прочитав эту статью, вы поймете:

• Что это такое
• Зачем они вам
• Разница между незаменимыми, заменителями и аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA)

Я также покажу вам Таблица аминокислот для обоих вкусов Pure Food Protein, поскольку это частый вопрос, который я получаю от клиентов.

Давайте сразу перейдем к…

Что такое аминокислоты?

Если белки являются «строительными блоками мышц», аминокислоты являются строительными блоками белка .

Ваше тело использует аминокислоты для производства белков, которые помогают расщеплять пищу, увеличивать / восстанавливать мышцы и другие ткани тела, а также выполнять многие другие функции.

Ученые обнаружили около 500 аминокислот. Поскольку в генетическом коде человека присутствует только 20, мы называем их « стандарт 20 ». Вот они, во всей красе своего химического состава:

Типы аминокислот

Есть три основных типа аминокислот:

1.Незаменимые аминокислоты

Ваш организм вырабатывает 11 из 20 стандартных аминокислот. Это означает, что не обязательно есть продукты, которые их содержат, так как ваше тело производит достаточно.

11 заменимых АК включают: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, цистеин, глутаминовую кислоту, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин.

2. Незаменимые аминокислоты

В отличие от незаменимых аминокислот ваш организм не может вырабатывать незаменимые аминокислоты , а это значит, что вы должны получать их из продуктов, которые вы едите.Девять основных аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

3. Условные аминокислоты

Аргинин отмечен звездочкой рядом с ним на изображении выше, потому что он также считается «полузаменимой», или условной аминокислотой . Эти типы АА нужны вашему организму только в определенных ситуациях (например, когда вы находитесь в состоянии стресса или болеете).

Условные аминокислоты включают аргинин, цистеин, глутамин, тирозин, глицин, орнитин, пролин и серин.

Итак, что происходит, если вы не получаете достаточно незаменимых аминокислот в своем рационе?

Во-первых, недостаток незаменимых аминокислот в продуктах питания влияет на способность вашего организма усваивать белок.

Дефицит белка влияет практически на все органы и системы организма.

Дефицит белка — одна из самых серьезных проблем общественного здравоохранения в мире, на которую приходится около 30-40% госпитализаций в развивающихся странах.

Тем не менее, большинство из вас, читающих это, не живут в развивающихся странах … так должен ли дефицит белка действительно вас беспокоить?

Давайте узнаем ответ на один из самых распространенных вопросов, которые мне задают…

Как определить, сколько белка мне нужно?

Короткий ответ: это зависит от обстоятельств.

Текущая рекомендация по потреблению белка составляет 0,8 грамма на килограмм (или около 0,36 грамма на фунт) массы тела у здоровых взрослых людей.

Однако эта рекомендация по потреблению белка предназначена только для предотвращения дефицита белка и поддержания баланса азота в организме (отрицательный баланс азота указывает на то, что мышцы разрушаются и используются для получения энергии).

Необязательно оптимально.

Исследования показывают, что спортсменам, активным людям и пожилым людям может потребоваться еще больше белка ( 1.4 — 2,0 г / кг массы тела ).

У здоровых взрослых диета с низким содержанием белка часто приводит к увеличению веса и увеличению жировой массы.

Употребление большего количества белка может помочь повысить уровень гормона глюкагона, который помогает контролировать жировые отложения. Он также может помочь укрепить кости с возрастом. И если вас беспокоит негативное влияние белка на функцию почек, то почти во всех этих исследованиях изучались животные источники белка, а не растительный белок.

Одним из ключевых показателей «качества» источника белка является , а не , независимо от того, происходит он из растений или животных… это количество BCAA …

Что такое аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) и Зачем они вам нужны?

Из незаменимых аминокислот три составляют до 33% мышечной ткани — лейцин, изолейцин и валин.Их называют аминокислотами с разветвленной цепью или BCAA.

Вот разбивка каждого из них:

Лейцин , пожалуй, самый важный BCAA, потому что есть клинические доказательства, подтверждающие, что он помогает вашему организму синтезировать белок. Стремитесь к 2-3 грамма лейцина в день для оптимального синтеза белка. (Примечание: 1 порция обоих вкусов Pure Food Protein содержит 2 грамма лейцина… подробнее об этом ниже)

Изолейцин — еще один BCAA. Это может помочь вашему организму регулировать уровень сахара в крови и гарантировать, что ваши мышечные клетки усваивают сахар ( вместо жировых клеток ).

Исследователям еще предстоит определить «оптимальный» уровень изолейцина.

Валин — это третья аминокислота с разветвленной цепью. Согласно текущим исследованиям, это наименее важные BCAA для композиции тела. Кроме того, он наименее изучен, поэтому я сообщу, когда появятся новые клинические данные.

Нужна ли вам добавка BCAA?

No.

Вместо этого получайте BCAA из настоящей еды.

Возможно, вы видели, как продавцы добавок BCAA заявляли, что BCAA могут вызывать анаболические эффекты до, во время и после тренировки.Однако существует ноль двойных слепых плацебо-контролируемых клинических исследования, которые показывают, что добавление BCAA более эффективно, чем получение BCAA из пищи.

Если вы потребляете количество белка, соответствующее вашему типу телосложения, возрасту и целям в отношении здоровья (см. Выше), тогда нет причин принимать BCAA .

Таблица чистых пищевых аминокислот: Essentials и BCAA

Vanilla:

Изолейцин	1.108
Лейцин	2,117
Валин	1,362
Гистидин
Фенилаланин	1,382
Треонин	0,937
Триптофан	0.280
Аргинин	1,741

Всего BCAA: 4,587 грамма

Какао:

9069 9069 9 4,299 грамма

Wrap Up

Получение нужного количества незаменимых аминокислот, и особенно BCAA, полезно для организма.

Однако, вопреки распространенному мнению, вам не нужно подавляться коктейлями из сывороточного протеина и есть кровавые стейки каждый день, чтобы получить свои BCAA.

Белок мяса не «превосходит» белок растений. Исследования показывают, что как белок из растительных источников, так и из животных источников, похоже, одинаково хорошо работают для увеличения синтеза мышечного белка.

Вам не нужны добавки, чтобы получать BCAA каждый день. Ешьте много цельных растительных продуктов, и если вам нужно немного дополнительного белка (помните, спортсмены, активные люди и пожилые люди это делают), подумайте о чистом веганском протеиновом порошке, таком как Pure Food, который содержит 4 грамма BCAA.

Узнайте, что Pure Food может для вас сделать

Изолейцин	9064		Изолейцин	9069
Валин	1,279
Гистидин	0,565
Лизин	1.197
Метионин	0,479
Фенилаланин	1,294
Треонин	0,880
Триптофан 3

Аминокислоты и их символы

Аминокислоты	Символы		Кодоны
Аланин	Ала	А	GCA, GCC, GCG, GCU
Цистеин	Cys	C	УГК, УГУ
Аспарагиновая кислота	Жерех	D	GAC, GAU
Глутаминовая кислота	Glu	E	GAA, GAG
Фенилаланин	Phe	F	UUC, UUU
Глицин	Gly	г	GGA, GGC, GGG, GGU
Гистидин	Его	ЧАС	CAC, CAU
Изолейцин	Иль	я	AUA, AUC, AUU
Лизин	Lys	K	AAA, AAG
Лейцин	Лея	L	UUA, UUG, CUA, CUC, CUG, CUU
метионин	Встретил	M	AUG
аспарагин	Asn	N	AAC, AAU
Пролин	Pro	п	CCA, CCC, CCG, CCU
Глютамин	Gln	Q	CAA, CAG
Аргинин	Arg	р	AGA, AGG, CGA, CGC, CGG, CGU
Серин	Сер	S	AGC, AGU, UCA, UCC, UCG, UCU
Треонин	Thr	Т	ACA, ACC, ACG, ACU
Валин	Вал	V	GUA, GUC, GUG, GUU
Триптофан	Trp	W	UGG
Тирозин	Тюр	Y	ОАК UAU

Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека | Журнал питания

РЕФЕРАТ

Здесь мы сравнили традиционное определение питательных веществ незаменимых и незаменимых аминокислот для человека с категоризацией, основанной на метаболизме и функции аминокислот.Эти три точки зрения приводят к несколько разным толкованиям. С точки зрения питания совершенно очевидно, что некоторые аминокислоты являются абсолютной диетической необходимостью для поддержания нормального роста. Тем не менее, в литературе можно найти реакцию роста на дефицит незаменимых аминокислот. С точки зрения метаболизма, есть только три незаменимые аминокислоты (лизин, треонин и триптофан) и две незаменимые аминокислоты (глутамат и серин). Кроме того, рассмотрение метаболизма аминокислот in vivo приводит к определению третьего класса аминокислот, называемых условно незаменимыми, синтез которых может осуществляться млекопитающими, но может быть ограничен множеством факторов.Эти факторы включают наличие в рационе соответствующих прекурсоров, а также зрелость и здоровье человека. С функциональной точки зрения все аминокислоты незаменимы, и был выдвинут аргумент в пользу идеи критической важности заменимых и условно незаменимых аминокислот для физиологической функции.

На протяжении как минимум 60 лет принято разделять аминокислоты на две категории: незаменимые (или незаменимые) и необязательные (или несущественные).Эта категоризация обеспечивает удобный и в целом полезный способ просмотра аминокислотного питания. Однако, несмотря на долговечность этой конвенции, по мере того, как становилось доступным больше информации, различия между незаменимыми и незаменимыми аминокислотами, по крайней мере на метаболическом уровне, становились все более размытыми. Действительно, У. К. Роуз, который отвечал за первоначальное определение этих двух терминов, не был особенно очарован тем, как они применялись другими, и написал следующее (Womack and Rose, 1947):

«Мы подчеркнули несколько раз… классификация аминокислот, таких как аргинин или глутаминовая кислота, как незаменимых или незаменимых, является чисто вопросом определения.”

Я хочу рассмотреть этот« вопрос определения », исследуя термины с точки зрения питания, метаболизма и функциональности.

Пищевая ценность незаменимых и незаменимых аминокислот

Важно помнить, что термины «незаменимый» и «необязательный» изначально были определены не только с точки зрения диеты, но и в отношении роли аминокислот в поддержке отложения и роста белка. На самом деле, насколько я могу судить, исходное определение незаменимой аминокислоты в пищевой ценности (Borman et al.1946): «Тот, который не может быть синтезирован организмом животных из материалов , обычно доступных клеткам со скоростью , соизмеримой с требованиями для нормального роста . «

» Ключевые фразы в этом определении и фразы, выделенные авторами курсивом, — «обычно доступны», «со скоростью» и «нормальный рост». Каждый из них является важным определителем.

Фраза «обычно доступная» важна, потому что ряд незаменимых в питательном отношении аминокислот, например.g., аминокислоты с разветвленной цепью, фенилаланин и метионин, могут быть синтезированы путем трансаминирования их аналогичных α-кетокислот. Однако эти кетокислоты обычно не входят в рацион и, следовательно, «обычно не доступны для клеток». Фраза «со скоростью» важна, потому что существуют обстоятельства, при которых скорость синтеза аминокислоты может быть ограничена, например, доступностью соответствующих количеств метаболического азота. Действительно, скорость синтеза приобретает особое значение, когда мы рассматриваем группу аминокислот, например аргинин, цистеин, пролин и, возможно, глицин, которые часто называют условно незаменимыми.Например, Вомак и Роуз (1947) подчеркнули важное замечание о том, что степень, в которой аргинин может считаться незаменимым, во многом зависит от количества его естественных предшественников, пролина и глутамата, в рационе. Наконец, фраза «нормальный рост» важна в двух отношениях. Во-первых, он служит для того, чтобы подчеркнуть, что определения изначально были построены в контексте роста. Например, можно показать (таблица 1), что прием пищи, полностью лишенной глутамата, который в некотором смысле может рассматриваться как доработка незаменимых аминокислот, приводит к небольшой, но статистически значимой более медленной скорости роста.Во-вторых, ограничение определения существенности для роста не включает в себя важность некоторых аминокислот для путей утилизации, отличных от отложения белка, что я буду обсуждать позже.

ТАБЛИЦА 1

Влияние рациона без глутамата + глутамина на прибавку массы тела у крыс и свиней

ТАБЛИЦА 1

Влияние рациона без глутамата + глутамина на прирост массы тела у крыс и свиней

Биосинтез аминокислот

Также возможно определить существенность и несущественность аминокислот в химических и метаболических терминах.Изучение аминокислот, которые обычно считаются важными с пищей, показывает, что каждая из них имеет определенную структурную особенность, синтез которой не может катализироваться ферментами млекопитающих (таблица 2). В связи с этим очень важно отметить, что потеря способности осуществлять эти биосинтеза появилась на ранней стадии эволюции и является общей чертой метаболизма эукариотических организмов в целом, а не только млекопитающих. Однако с этой точки зрения важным термином является синтез de novo.Это связано с тем, что некоторые незаменимые аминокислоты могут быть синтезированы из предшественников, которые очень похожи по структуре. Например, метионин можно синтезировать как путем переаминирования его аналога кетокислоты, так и путем реметилирования гомоцистеина. В этом смысле млекопитающее способно синтезировать лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин. Однако это не новый синтез, потому что кетокислоты с разветвленной цепью и гомоцистеин первоначально были получены из аминокислот с разветвленной цепью и метионина соответственно.Согласно этому ограниченному метаболическому определению существенности, треонин и лизин (и, возможно, триптофан) являются единственными действительно незаменимыми аминокислотами.

ТАБЛИЦА 2

Структурные особенности, которые делают аминокислоты незаменимыми компонентами рациона млекопитающих

9069 Вторичный спирт Трипол

Аминокислота .	Конструктивная особенность .
Лейцин, изолейцин, валин	Разветвленная алифатическая боковая цепь
Лизин	Первичный амин
Треонин
Треонин
Индольное кольцо
Фенилаланин	Ароматическое кольцо
Гистидин	Имидазольное кольцо

9069 Вторичный спирт Трипол

Аминокислота .	Конструктивная особенность .
Лейцин, изолейцин, валин	Разветвленная алифатическая боковая цепь
Лизин	Первичный амин
Треонин
Треонин
Индольное кольцо
Фенилаланин	Ароматическое кольцо
Гистидин	Имидазольное кольцо

ТАБЛИЦА 2

Структурные особенности, которые превращают аминокислоты в незаменимые компоненты A 9069 9069 в рацион 911 931 аминокислот из рациона 911 931 . Конструктивная особенность . Лейцин, изолейцин, валин Разветвленная алифатическая боковая цепь Лизин Первичный амин Треонин Треонин 9069 Вторичный спирт Трипол Индольное кольцо Фенилаланин Ароматическое кольцо Гистидин Имидазольное кольцо

9069 Вторичный спирт Трипол

Аминокислота .	Конструктивная особенность .
Лейцин, изолейцин, валин	Разветвленная алифатическая боковая цепь
Лизин	Первичный амин
Треонин
Треонин
Индольное кольцо
Фенилаланин	Ароматическое кольцо
Гистидин	Имидазольное кольцо

Обратное относится к заменяемым аминокислотам.Строго говоря, действительно заменимая аминокислота — это аминокислота, которая может быть синтезирована de novo из не аминокислотного источника азота (например, ионов аммония) и подходящего источника углерода. Согласно этому метаболическому определению, единственными действительно метаболически незаменимыми аминокислотами являются глутаминовая кислота и серин. Если это так, то эти две аминокислоты являются конечными предшественниками других заменимых аминокислот. Этот вывод приводит к предсказанию, что вклад эндогенного синтеза в системные потоки глутамата и серина должен быть выше, чем его вклад в потоки других заменимых аминокислот.Похоже, это так (таблица 3). Интересно, что существует обратная взаимосвязь между вкладом эндогенного синтеза в плазменный поток данной заменимой аминокислоты и степенью, с которой кишечник метаболизирует пищевые аминокислоты при первом прохождении (см. Reeds et al.1996, Stoll et al. 1998).

ТАБЛИЦА 3

Вклад эндогенного синтеза в системный поток заменимых аминокислот у людей

969587 9069

Аминокислота .	Флюс от синтеза .		.
	.	Федеральный округ .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 8 96958
Серин 8	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
2	Пролин 2	0	7

969587

Аминокислота .	Флюс от синтеза .		.
	.	Федеральный округ .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 94698
Серин 8	5 9069	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
2	Пролин 2	0	7

ТАБЛИЦА 3

Вклад эндогенного синтеза в системный поток заменимых аминокислот у людей

969587 9069

Аминокислоты .	Флюс от синтеза .		.
	.	Федеральный округ .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 8 96958
Серин 8	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
2	Пролин 2	0	7

969587 9069

Аминокислота .	Флюс от синтеза .		.
	.	Федеральный округ .	Постное состояние .
	%
Глутамат 1	98	98
Серин 8
Серин 8	76	78
Аланин 1	45	46
Глицин 1	35	35
2	Пролин 2	0	7

Условно незаменимые аминокислоты

Хотя азот аминокислот, которые могут синтезировать млекопитающие, в конечном итоге происходит из глутамата или серина, есть некоторые аминокислоты, которые синтезируются более сложными путями, чем простое переаминирование соответствующей кетокислоты.Эти аминокислоты часто называют «условно незаменимыми», этот термин используется для обозначения измеримых ограничений скорости их синтеза. Когда этот предел достигнут, соответствующая аминокислота становится важным компонентом диеты. Ограничения могут быть результатом ряда факторов.

Во-первых, синтез этих аминокислот (таблица 4) требует предоставления другой аминокислоты, либо в качестве донора углерода, либо в качестве донора вспомогательной группы, такой как серная группа цистеина.Таким образом, способность организма синтезировать данную условно незаменимую аминокислоту определяется доступностью ее предшественника аминокислоты, что подчеркивал Роуз в своих исследованиях взаимодействия между глутаматом, пролином и аргинином в питании. В некоторых случаях, например, для поддержания запаса глицина у млекопитающих, вскармливаемых молоком, потребность в синтезе условно незаменимых аминокислот (Джексон и др., 1981) требует увеличения синтеза его предшественника, в данном случае серина. .

ТАБЛИЦА 4

Прекурсоры условно незаменимых аминокислот

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / серин	Глутамин				Глютамин	)
Глицин	Серин

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / серин	Глутамин				Глютамин	)
Глицин	Серин

ТАБЛИЦА 4

Прекурсоры условно незаменимых аминокислот

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / серин	Глутамин				Глютамин	)
Глицин	Серин

Продукт .	Прекурсор углерода .	Другой прекурсор .
Аргинин	Глутамат / глутамин / пролин	Аммиак и аспартат N
Пролин	Глутамат / серин	Глутамин				Глютамин	)
Глицин	Серин

Во-вторых, некоторые аминокислоты могут быть синтезированы только в ограниченном количестве тканей.Например, синтез пролина и аргинина в решающей степени зависит от метаболизма в кишечнике (Wakabayashi et al. 1994, Wu et al. 1997). Более того, в случае этих двух аминокислот имеющиеся данные свидетельствуют о том, что диетические, в отличие от системных, предшественники аминокислот являются обязательными (Beaumier et al. 1995, Berthold et al. 1995, Brunton et al. 1999, Murphy et al. 1996 г., Столл и др. 1999 г.). Из этого следует, что изменения либо в кишечном метаболизме, либо в способе питания могут иметь решающее значение для способности организма синтезировать эти аминокислоты.Об этом ярко свидетельствуют проблемы гомеостаза аргинина и аммиака, которые сопровождают полное парентеральное питание (Brunton et al. 1999).

В-третьих, большинство данных свидетельствует о том, что даже в присутствии обильных количеств соответствующих предшественников количества условно незаменимых аминокислот, которые могут быть синтезированы, могут быть весьма ограниченными (Beaumier et al. 1995, Berthold et al. 1995, Castillo et al. al. 1993, Fukagawa et al. 1996, Jaksic et al. 1987), поэтому можно утверждать, что существуют обстоятельства, особенно стрессовые обстоятельства, при которых метаболические потребности в аминокислотах возрастают до значений, превышающих биосинтетические возможности организм.Похоже, так обстоит дело с пролиновым питанием обожженных людей (Jaksic et al. 1991). Более того, у незрелых людей, таких как дети с низкой массой тела при рождении, возможно, что синтез условно незаменимых аминокислот может быть ограничен явным отсутствием ферментативной активности (Gaull et al. 1972).

Эти комментарии, однако, должны быть умеренными с осторожностью, потому что кажется вероятным, что метаболизм некоторых условно незаменимых аминокислот сильно разделен на части и, следовательно, измерения изотопов в пуле плазмы могут дать количественное неверное представление о масштабе биосинтез.Это, по-видимому, относится к метаболизму пролина, аргинина и цистеина, поскольку оценки скорости их синтеза на основе параллельных измерений потребления и протеолиза организма не согласуются с оценками, основанными на включении изотопов из меченых предшественников (см. Beaumier et al. 1995 и Berthold et al. 1995 для аргинина; Jaksic et al. 1987 и Berthold et al. 1995 для пролина). Кроме того, есть данные, позволяющие предположить, что вновь синтезированные условно незаменимые аминокислоты могут использоваться в их исходных клетках и, следовательно, не уравновешиваются с пулом плазмы (Miller et al.1996). Тем не менее, даже с учетом этих неопределенностей, кажется, что синтез этих аминокислот может стать ограничивающим для роста и других физиологических функций, и что можно определить абсолютные, а не относительные диетические потребности.

Аминокислоты и физиологическая функция

Как я подчеркивал здесь ранее, первоначальные определения терминов «незаменимый» и «необязательный» были сосредоточены на росте или, вернее, на отложении белка.Когда определения применяются таким образом, возникает относительно небольшая путаница, по крайней мере, в отношении незаменимых аминокислот. Количественная оценка минимальных потребностей в незаменимых аминокислотах для поддержки роста относительно проста, потому что они являются просто продуктом скорости отложения белка и аминокислотного состава отложенных белков. В этом отношении существует хороший консенсус в отношении того, что относительные потребности отдельных аминокислот для поддержки отложения белка очень похожи среди видов млекопитающих (Таблица 5).Другими словами, потребности в аминокислотах для поддержки отложения белка у младенца человека отличаются от потребностей других млекопитающих только в той степени, в которой их соответствующие скорости отложения белка различаются.

ТАБЛИЦА 5

Состав незаменимых аминокислот смешанного белка тела незрелых млекопитающих

ТАБЛИЦА 5

Состав незаменимых аминокислот смешанного белка тела незрелых млекопитающих

У людей обязательные потребности в аминокислотах для отложения чистого белка составляют очень незначительная часть общей потребности в аминокислотах (Dewey et al.1996), и> 90% общей потребности в аминокислотах, даже для маленького ребенка, связано с поддержанием запасов белка в организме (то есть азотного равновесия). Сформулировать потребности в аминокислотах для «поддержания» сложно и до сих пор остаются предметом споров (см. Young and Borgonha 2000).

Не менее важной, чем технические и экспериментальные трудности, связанные с измерением потребности в поддерживающих аминокислотах (Fuller and Garlick, 1994), является проблема идентификации процессов, которые потребляют аминокислоты, близкие к азотному равновесию.Часть этих потребностей, конечно, напрямую связана с метаболизмом белков и отражает два связанных фактора: аминокислоты, высвобождаемые в результате разложения тканевых белков, вряд ли будут повторно использоваться с полной эффективностью, и что присутствие конечных концентраций свободных аминокислот неизбежно приводит к некоторой степени катаболизма. Также появляется все больше свидетельств того, что значительная часть потребностей в некоторых незаменимых аминокислотах может отражать <100% эффективную переработку кишечных секретов (Fuller et al.1994, Fuller and Reeds, 1998. Этот аспект потребности в основных или поддерживающих аминокислотах поддается прямому измерению, хотя некоторые технические аспекты этих измерений, особенно связанные с метаболической функцией кишечного белка, представляют трудности (см. Fuller and Reeds, 1998). . Однако по мере накопления большего количества информации становится все более очевидным, что аминокислоты участвуют (и, следовательно, потребляются) в ряде физиологических функций, которые напрямую не связаны с самим метаболизмом белков.

Прежде чем перейти к обсуждению этих путей, необходимо подчеркнуть два дополнительных момента. Во-первых, при потреблении белка, достаточном для поддержания белкового равновесия в организме, ограничивающим питательным веществом может быть сам метаболический азот, а не какая-либо отдельная аминокислота. Другими словами, из-за дефицита азота способность организма синтезировать аминокислоты может быть снижена до такой степени, что потребление заменимых аминокислот может стать ограниченным. Это может быть особенно применимо к условиям, связанным с потреблением небольших количеств так называемых белков высокого качества (т.(например, белки, которые хорошо сбалансированы по отложению белков и, следовательно, с высоким соотношением незаменимых аминокислот и незаменимых аминокислот). Во-вторых, теперь есть данные, показывающие, что взрослый человек способен снижать катаболизм любой отдельной аминокислоты, близкий к нулю, если эта аминокислота сильно ограничивает (Raguso et al. 1999). Однако скорость катаболизма аминокислоты, наблюдаемая в этом случае, намного ниже, чем скорость катаболизма, наблюдаемая, когда белок в целом является ограничивающим диетическим питательным веществом.Одно из объяснений этого наблюдения состоит в том, что в условиях безбелкового питания пул свободных аминокислот происходит исключительно за счет протеолиза тканей, так что все аминокислоты одинаково ограничивают. Следствием этого является то, что использование любой отдельной аминокислоты для поддержки небелкового процесса автоматически ограничивает способность организма рециркулировать все остальные аминокислоты обратно в белковые запасы организма. Возникают вопросы: каковы эти небелковые пути потребления и каково их количественное влияние на потребность в аминокислотах в целом? Краткий ответ на оба вопроса прост: на текущий момент недостаточно информации, чтобы дать точные ответы.Тем не менее, можно предположить, какие пути могут быть наиболее важными на уровне общей физиологической функции.

Для развития этих гипотез полезно рассмотреть те функции, которые необходимы для поддержания здоровья. Это не новый подход, поскольку его полезность была явно оценена некоторыми основоположниками науки о питании. Например, Войт (1902), цитируемый Луском (1922), написал следующее:

«Поэтому я придерживаюсь своей« старой »точки зрения, точки зрения чистого метаболизма … тем более объединяющее развитие станет возможным по мере изучения того, что вещества разрушаются при различных обстоятельствах… и сколько различных материалов необходимо подавать, чтобы поддерживал тело в рабочем состоянии.”

На мой взгляд, четыре системы критически важны для« поддержания тела в рабочем состоянии »: кишечник для поддержания абсорбционной и защитной функций; иммунная система и другие аспекты защиты; скелетная мускулатура; и центральная нервная система. Внутри каждой системы можно определить критические метаболические роли некоторых конкретных аминокислот (таблица 6).

ТАБЛИЦА 6

Участие аминокислот в физиологической и метаболической функции

энергии креатина Nitric8 9069 Nitric8 )

Система .	Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	АТФ	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глутамин	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Mucins	Thr, Cys, Ser, Pro		Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic6	Попробуйте 9 0698
		Glutaminergic	Glu
		Glycinergic	Gly
Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глютамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Регулировка артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

9 9069 Система .

энергии креатина Nitric8 )

Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	АТФ	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глутамин	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Mucins	Thr, Cys, Ser, Pro		Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic6	Попробуйте 9 0698
		Glutaminergic	Glu
		Glycinergic	Gly
Gly
	Nitric8	Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глутамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Регуляция артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидантная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

ТАБЛИЦА Участие 6

аминокислот ТАБЛИЦА 6

метаболизм Функция микросхемы

энергии креатина Nitric8 9069 Nitric8 )

Система .	Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	АТФ	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глутамин	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Mucins	Thr, Cys, Ser, Pro		Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic6	Попробуйте 9 0698
		Glutaminergic	Glu
		Glycinergic	Gly
Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глютамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Регулировка артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

9 9069 Система .

энергии креатина Nitric8 )

Функция .	Товар .	Прекурсор .
Кишечник	Выработка энергии	АТФ	Glu, Asp, глутамин
	Пролиферация	Нуклеиновые кислоты	Глутамин	Cys, Glu, Gly
		Оксид азота	Arg
		Mucins	Thr, Cys, Ser, Pro		Gly, Arg, Met
	Пероксидная защита	Таурин (?)	Cys
Нервная система	Синтез передатчика	Adrenergic6	Попробуйте 9 0698
		Glutaminergic	Glu
		Glycinergic	Gly
Gly
	Nitric8	Cys
Иммунная система	Пролиферация лимфоцитов	(?)	Глютамин, Arg, Asp
	Пероксидантная защита	Регулирование артериального давления	Оксид азота	Arg
	Пероксидантная защита (?)	Глутатион красных клеток	Cys, Glu, Gly

Возможно, самое интересное рассмотрение Т 6 состоит в том, что, за исключением участия фенилаланина и триптофана в поддержании адренергической и серотонинергической систем нейротрансмиттеров и метионина в качестве донора метильной группы для синтеза креатина, необходимыми предшественниками являются несущественные или условно незаменимые аминокислоты.Таким образом, возникает соблазн утверждать, что способность поддерживать синтез этих аминокислот имеет достаточно высокий функциональный приоритет, что в условиях, в которых белок (азот) ограничен, незаменимые аминокислоты используются для поддержания этих путей. В таблице 7 я попытался сравнить оценки оборота или потерь некоторых критических конечных продуктов с кинетикой их аминокислот-предшественников. Это сравнение предполагает, что некоторые пути, например, производство таурина и оксида азота, имеют небольшое количественное влияние на питание прекурсоров, тогда как другие имеют гораздо большее значение.Таким образом, синтез креатина (оцениваемый по экскреции креатинина) и обмен глутатиона (оцениваемый по измерениям в плазме и эритроцитах) имеют существенное влияние на утилизацию некоторых предшественников, особенно если скорость синтеза продукта сравнивается с потребление или чистый синтез предшественника. Продолжающийся синтез этих двух конечных продуктов, один из которых участвует в трансдукции энергии как в мускулатуре, так и в центральной нервной системе, а другой является критическим фактором в механизмах детоксикации, по-видимому, оказывает существенное потенциальное влияние на состояние питания человека.Действительно, данные, полученные у свиней с обедненным белком (Jahoor et al. 1995) и у бессимптомных ВИЧ-инфицированных пациентов (Jahoor et al. 1999), демонстрируют, что поступление белка и цистеина может заметно изменить способность организма поддерживать синтез глутатиона. .

ТАБЛИЦА 7

Потенциальный вклад синтеза функционально важных конечных продуктов в потребности в аминокислотах у взрослых людей

9069 5 9069 5

.	Глутамат .	Глицин .	Цистеин .	аргинин .	метионин .
Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)]
Плазменный поток	2 900 995 995 9698	4200 3987 9698	4200 398 3	1800 4	528 3
«Чистый» синтез	358 5	2730 5	96 961387	96 961387 961387 8
Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)]
Креатин 9		170
Таурин 10			7
Оксид азота 11				15
Глутатион 12	550	5506	550	5506	50 .	Глутамат .	Глицин .	Цистеин .	аргинин .	метионин .
Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)]
Плазменный поток	2 900 995 995 9698	4200 3987 9698	4200 398 3	1800 4	528 3
«Чистый» синтез	358 5	2730 5	96 961387	96 961387 961387 8
Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)]
Креатин 9		170
Таурин 10			7
Оксид азота 11				15
Глутатион 12	550	5506	550 Возможный вклад синтеза функционально важных конечных продуктов в потребности в аминокислотах у взрослых людей 9069 5 9069 5 Вкратце, я попытался изучить термины «незаменимый» и «необязательный» применительно к аминокислотам с трех точек зрения.Традиционный взгляд на питание, в котором особое внимание уделяется росту, четко отличает аминокислоты, которые должны поступать с пищей, от аминокислот, которые не обязательно должны поступать из этого источника. Метаболическая точка зрения приводит к несколько более сложной интерпретации; это показывает, что могут быть значительные ограничения на синтез некоторых аминокислот, что делает их потенциальными ограничениями для роста. Наконец, функциональная точка зрения не только указывает на важность всех аминокислот для определенных физиологических функций, но также приводит к выводу, что в условиях, когда белок является основным ограничением питания, способность поддерживать синтез некоторых традиционно заменимых аминокислот. может иметь решающее значение для постоянного здоровья и функциональной целостности человека.Очевидно, что сейчас все готово для дальнейшего, более детального количественного исследования этих важных вопросов. Я с нетерпением жду расширения наших знаний о функциях аминокислот, которое выходит за рамки традиционного внимания к белку. ЦИТИРОВАННАЯ ЛИТЕРАТУРА Berthold , H. K. , Reeds , P. J. и Klein , P. D. ( 1995 ) Изотопные доказательства дифференциальной регуляции синтеза аргинина и пролина у человека . Метаболизм 44 : 466 — 473 . Beaumier , L. , Castillo , L. , Ajami , AM и Young , VR ( 1995 ) Промежуточная кинетика нитратного цикла и нормальная кинетика экскреции мочевины и «терапевтическое» потребление аргинина людьми . г. J. Physiol. 269 : E884 — E896 . Borman , A. , Wood , TR , Balck , HC , Anderson , EG , Oesterling , MJ , , Womack , , Womack & Rose , WC ( 1946 ) Роль аргинина в росте с некоторыми наблюдениями за эффектами аргининовой кислоты . J. Biol. Chem. 166 : 585 — 594 . Brunton , JA , Bertolo , RF , Pencharz , PB и Ball , RO ( 1999 ) Пролин не улучшает энтеральное питание, но не устраняет дефицит пролина при энтеральном кормлении новорожденные поросята . г. J. Physiol. 277 : E223 — E231 . Кастильо , Л. , Бомье , Л. , Ajami , AM и Young , VR ( 1996 ) Синтез оксида азота во всем организме у здоровых мужчин, определенный из [ 15 N] аргинина к — [ 15 N] цитруллин маркировка . Proc. Natl. Акад. Sci. США 93 : 11460 — 11465 . Castillo , L. , Chapman , T. E. , Sanchez , M. , Yu , YM , Burke , JF , Ajami , AM , Vogt , J. и Young , VR ( as5 ) кинетика аргинина и цитруллина у взрослых, получающих адекватную диету без аргинина . Proc. Natl. Акад. Sci. США 90 : 7749 — 7753 . Дэвис , Т. А. , Фиоротто , М.L. и Reeds , P. J. ( 1993 ) Аминокислотный состав тела и молочного белка изменяется в течение периода сосания у крыс . J. Nutr. 123 : 947 — 956 . Dewey , KG , Beaton , G. , Fjeld , C. , Lonnerdal , B. и Reeds , P. (1996) Потребность младенцев и детей в белке . евро. J. Clin. Nutr. 50 ( доп.1 ): S119 — S147 . Fukagawa , N. K. , Ajami , A. M. и Young , V. R. ( 1996 ) Кинетика метионина и цистеина в плазме у взрослых людей в ответ на внутривенное введение глютатиона 9000. г. J. Physiol. 270 : E209 — E214 . Фуллер , M.F. и Garlick , P. J. ( 1994 ) Потребности человека в аминокислотах: можно ли разрешить спор? . Annu. Ред. Nutr 14 : 217 — 241 . Fuller , MF , Milne , A. , Harris , CI , Reid , TM и Keenan , R. ( 1994 9000) потери кислоты в илеостомической жидкости при безбелковой диете . г. J. Clin. Nutr. 59 : 70 — 73 . Fuller , M. F. и Reeds , P. J. ( 1998 ) Эндогенный азот в кишечнике . Annu. Rev. Nutr. 18 : 385 — 411 . Gaull , G. , Sturman , J. A. и Raiha , N.C. ( 1972 ) Развитие серного обмена у млекопитающих: отсутствие цистатионазы в тканях плода человека . Педиатр. Res. 6 : 538 — 547 . Hepburn , F. N. и Bradley , W. B. ( 1964 ) Потребность в глутаминовой кислоте и аргинине для высокой скорости роста крыс, получавших аминокислотный рацион . J. Nutr. 84 : 305 — 312 . Хорват , К. , Джами , М. , Хилл , I.D. , Papadimitriou , JC , Magder , LS и Chanasongcram , S. ( 1996 ) Изокалорийная безглютаминовая диета и морфология и функция тонкой кишки . J. Парентеральное энтеральное питание. 20 : 128 — 134 . Джексон , А. А. , Шоу , Дж. К. , Барбер , А. и Golden , M. H. ( 1981 ) Метаболизм азота у недоношенных детей, вскармливаемых человеческим донорским грудным молоком: возможная важность глицина . Педиатр. Res. 15 : 1454 — 1461 . Jahoor , F. , Jackson , A. , Gazzard , B. , Philips , G. , Sharpstone , D. , , Frazer М.E. и Heird , W. ( 1999 ) Дефицит глутатиона эритроцитов при бессимптомной ВИЧ-инфекции связан со снижением скорости синтеза . г. J. Physiol. 276 : E205 — E211 . Jahoor , F. , Wykes , L. J. , Reeds , P. J. , Henry , J. F. , del Rosario , M.P. и Frazer , M. E. ( 1995 ) Свиньи с дефицитом белка не могут поддерживать пониженный гомеостаз глутатиона при воздействии стресса воспаления . J. Nutr. 125 : 1462 — 1472 . Jaksic , T. , Wagner , DA , Burke , JF и Young , VR ( 1987 ) Плазменная регуляция кинетики пролина и синтеза пролина человек . Метаболизм 36 : 1040 — 1046 . Jaksic , T. , Wagner , DA , Burke , JF и Young , VR ( 1991 ) Пациенты с ожогами метаболизма пролина и здоровые контрольные мужчины предметы . г. J. Clin. Нутр 54 : 408 — 413 . Луск , г. ( 1922 ) Метаболизм пролина у взрослых мужчин с ожогами и здоровых контрольных субъектов . The Science of Nutrition Johnson Reprint Corporation New York , 1976. Mahan , DC и Shields , RG , Jr ( 1998 ) Состав незаменимых и несущественных аминокислот свиней от рождения до 145 кг массы тела, и сравнение с другими исследованиями . J. Anim. Sci. 76 : 513 — 521 . Мэтьюз , Д. Е. и Кэмпбелл , Р. Г. ( 1992 ) Влияние потребления белка с пищей на глутамин и азотный обмен глутамина у людей . г. J. Clin. Nutr. 55 : 963 — 970 . Meier , P. , Teng , C. , Battaglia , F.C. и Meschia , G. ( 1981 ) Скорость накопления аминокислотного азота и общего азота в плоде ягненка . Proc. Soc. Exp. Биол. Med. 167 : 463 — 468 . Miller , RG , Keshen , TH , Jahoor , F. , Shew , SB и Jaksic , T. (1996 , отсек 5) эндогенно синтезируемых аминокислот у новорожденных . J. Surg. Res. 63 : 199 — 203 . Murphy , J. M. , Murch , S. J. & Ball , R.O. ( 1996 ) Пролин синтезируется из глутамата во время внутрижелудочной инфузии свиней, но не во время внутривенной инфузии. J. Nutr. 126 : 878 — 886 . Нейсмит , Д.J. , Rana , S. K. & Emery , P. W. ( 1987 ) Метаболизм таурина во время репродукции у женщин . Hum. Nutr. Clin. Nutr. 41 : 37 — 45 . Pellet , P. L. и Kaba , H. ( 1972 ) Аминокислоты туши крысы в ​​условиях определения чистого использования белка . J. Nutr. 102 : 61 — 68 . Raguso , C. A. , Pereira , P. и Young , VR ( 1999 ) Исследование с помощью трассирующих индикаторов обязательных окислительных потерь аминокислот у здоровых молодых людей . г. J. Clin. Nutr. 70 : 474 — 483 . Трости , P. J. , Burrin , D.G. , Jahoor , F. , Wykes , L. , Henry , J. и Frazer , ME ( 1996 ) Энтеральный глутамат метаболизируется при первом прохождении через желудочно-кишечный тракт детенышей свиней . г. J. Physiol. 270 : E413 — E418 . Трости , P. J. , Burrin , D. G. , Stoll , B. , Jahoor , F. , Wykes , L. , Henry , J. и Frazer , ME ( 1997 ) Энтеральный источник глутамата является предпочтительным для синтез глутатиона слизистой у откормленных поросят . г. J. Physiol. 273 : E408 — E415 . Stoll , B. , Burrin , D. G. , Henry , J. , Yu , H. , Jahoor , F. и Reeds , P. J. ( 1999 ) Окисление субстрата через портальные дренированные внутренности откормленных поросят . г. J. Physiol. 277 : E168 — E175 . Stoll , B. , Henry , J. , Reeds , P. J. , Yu , H. , Jahoor , F. и Burrin , D. G. ( 1998 ) Катаболизм доминирует в кишечном метаболизме первого прохождения незаменимых аминокислот у поросят, получавших молочный белок . J. Nutr. 128 : 606 — 614 . Wakabayashi , Y. , Yamada , E. , Yoshida , T. и Takahashi , H. ( 1995 ) аргинин становится незаменимой аминокислотой массивная резекция тонкой кишки крысы . J. Biol. Chem. 269 : 32667 — 32671 . Widdowson , E. M. , Southgate , D.A.T. и Hey , E. N. ( 1979 ) Состав тела плода и младенца . Visser , H.K.A. ред. Питание плода и младенца : 169 — 177 Martinus Njihoff Publishers London , England . Williams , A. P. ( 1978 ) Аминокислотный, коллагеновый и минеральный состав недожвачных телят . J. Agri. Sci. (Камб.). 90 : 617 — 624 . Womack , M. и Rose , W. C. ( 1947 ) Роль пролина, гидроксипролина и глутаминовой кислоты в росте . J. Biol. Chem. 171 : 37 — 50 . Wu , G. , Davis , PK , Flynn , NE , Knabe , DA и Davidson , JT ( 9000) синтез аргинина играет важную роль в поддержании гомеостаза аргинина у растущих свиней после отъема . J. Nutr. 127 : 2342 — 2349 . Ву , г. , Отт , Т.L. , Knabe , D. A. & Bazer , F. W. ( 1999 ) Аминокислотный состав плода свиньи . J. Nutr. 129 : 1031 — 1038 . Young , V. & R & Borgonha , S. ( 2000 ) Требования к азоту и аминокислотам: модель требований к аминокислотам Массачусетского технологического института. J. Nutr. 130 : 1841S — 1849 S. Yu , YM , Yang , RD , Matthews , DE , 0004 Wen , , JF , Bier , DM и Young , VR ( 1985 ) Количественные аспекты азотистого обмена глицина и аланина у молодых мужчин после абсорбции: влияние уровня азота и потребления незаменимых аминокислот . J. Nutr. 115 : 399 — 410 . © 2000 Американское общество диетологии . No related posts. ← Бассейн акрон великий новгород: Спортивный Центр Акрон /ФОК, Великий Новгород (id#28945) Спорт при похудении: 3 главных правила как сбросить лишнее — блог I Love Supersport → Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт . Глутамат . Глицин . Цистеин . аргинин . метионин . Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)] Плазменный поток 2 900 995 995 9698 4200 3987 9698 4200 398 3 1800 4 528 3 «Чистый» синтез 358 5 2730 5 96 961387 96 961387 961387 8 Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)] Креатин 9 170 Таурин 10 7 Оксид азота 11 15 Глутатион 12 550 5506 550 5506 50 . Глутамат . Глицин . Цистеин . аргинин . метионин . Кинетика прекурсора [мкмоль / (кг · сут)] Плазменный поток 2 900 995 995 9698 4200 3987 9698 4200 398 3 1800 4 528 3 «Чистый» синтез 358 5 2730 5 96 961387 96 961387 961387 8 Производство конечного продукта [мкмоль / (кг · г)] Креатин 9 170 Таурин 10 7 Оксид азота 11 15 Глутатион 12 550 5506 550 550